Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Trombina

protein C pathways. In the blood coagulation pathway, thrombin acts to convert factor XI to XIa, VIII to VIIIa V to Va, fibrinogen to fibrin. In addition, thrombin promotes plat...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita

Diagrama esquemático de las vías de coagulación sanguínea y de la proteína C. En la vía de coagulación sanguínea, la trombina convierte el factor XI en XIa, el factor VIII en VIIIa, el factor V en Va y el fibrinógeno en fibrina. Además, la trombina promueve la activación y agregación plaquetaria mediante la activación de receptores activados por proteasas en la membrana celular de la plaqueta. La trombina también interviene en la vía de la proteína C, convirtiéndola en APC. A su vez, la APC convierte el factor V en Vi y el factor VIIIa en VIIIi. Finalmente, la APC activa PAR-1 y EPCR.
Función de la trombina en la cascada de coagulación sanguínea

La trombina ( factor IIa , EC 3.4.21.5 ) es una serina proteasa que convierte el fibrinógeno en hebras de fibrina insoluble , además de catalizar muchas otras reacciones relacionadas con la coagulación . [ 5 ] [ 6 ]

La protrombina ( factor de coagulación II ) está codificada en el ser humano por el gen F2 . Durante el proceso de coagulación, la enzima protrombinasa la escinde proteolíticamente para formar trombina.

Historia

Después de la descripción del fibrinógeno y la fibrina, Alexander Schmidt planteó la hipótesis de la existencia de una enzima que convierte el fibrinógeno en fibrina en 1872. [ 7 ]

La protrombina fue descubierta por Pekelharing en 1894. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]

Fisiología

Síntesis

La trombina se produce por la escisión enzimática de dos sitios en la protrombina por el factor X activado (Xa). La actividad del factor Xa se ve enormemente potenciada por su unión al factor V activado (Va), denominado complejo protrombinasa . La protrombina se produce en el hígado y se modifica cotraduccionalmente en una reacción dependiente de la vitamina K que convierte de 10 a 12 ácidos glutámicos en el extremo N de la molécula en ácido gamma-carboxiglutámico (Gla). [ 11 ] En presencia de calcio, los residuos de Gla promueven la unión de la protrombina a las bicapas de fosfolípidos. La deficiencia de vitamina K o la administración del anticoagulante warfarina inhiben la producción de residuos de ácido gamma-carboxiglutámico, lo que ralentiza la activación de la cascada de coagulación.

En adultos humanos, el nivel normal de actividad de antitrombina en sangre se ha medido en alrededor de 1,1 unidades/mL. Los niveles de trombina en recién nacidos aumentan progresivamente después del nacimiento hasta alcanzar los niveles normales de un adulto, desde un nivel de alrededor de 0,5 unidades/mL al día siguiente del nacimiento, hasta un nivel de alrededor de 0,9 unidades/mL a los 6 meses de vida. [ 12 ]

Mecanismo de acción

En la vía de coagulación sanguínea, la trombina actúa para convertir el factor XI en XIa, el VIII en VIIIa, el V en Va, el fibrinógeno en fibrina y el XIII en XIIIa. En la conversión de fibrinógeno en fibrina, la trombina cataliza la escisión de los fibrinopéptidos A y B de las respectivas cadenas Aα y Bβ del fibrinógeno para formar monómeros de fibrina. [ 13 ]

El factor XIIIa es una transglutaminasa que cataliza la formación de enlaces covalentes entre los residuos de lisina y glutamina en la fibrina. Estos enlaces covalentes aumentan la estabilidad del coágulo de fibrina. La trombina interactúa con la trombomodulina . [ 14 ] [ 15 ]

Como parte de su actividad en la cascada de coagulación, la trombina también promueve la activación y agregación plaquetaria mediante la activación de receptores activados por proteasas en la membrana celular de la plaqueta.

Retroalimentación negativa

La trombina unida a la trombomodulina activa la proteína C , un inhibidor de la cascada de coagulación. La activación de la proteína C se ve notablemente potenciada tras la unión de la trombina a la trombomodulina , una proteína de membrana integral expresada por las células endoteliales . La proteína C activada inactiva los factores Va y VIIIa. La unión de la proteína C activada a la proteína S produce un ligero aumento de su actividad. La antitrombina , un inhibidor de la serina proteasa , también inactiva la trombina .

Estructura

Anclaje de la protrombina bovina a la membrana a través de su dominio Gla . [ 16 ]

El peso molecular de la protrombina es de aproximadamente 72 000 Da . El dominio catalítico se libera del fragmento 1.2 de la protrombina para formar la enzima activa trombina, cuyo peso molecular es de 36 000 Da. Estructuralmente, pertenece al extenso clan PA de proteasas.

La protrombina está compuesta por cuatro dominios: un dominio Gla N-terminal , dos dominios kringle y un dominio de serina proteasa similar a la tripsina C-terminal. El factor Xa, junto con el factor V como cofactor, provoca la escisión de los dominios Gla y los dos dominios kringle (formando juntos un fragmento denominado fragmento 1.2) y deja la trombina, que consiste únicamente en el dominio de serina proteasa. [ 17 ]

Como ocurre con todas las serina proteasas , la protrombina se convierte en trombina activa mediante la proteólisis de un enlace peptídico interno, exponiendo un nuevo N-terminal Ile-NH3. El modelo histórico de activación de las serina proteasas implica la inserción de este N-terminal recién formado de la cadena pesada en el barril β, promoviendo la conformación correcta de los residuos catalíticos. [ 18 ] A diferencia de las estructuras cristalinas de la trombina activa, los estudios de espectrometría de masas con intercambio hidrógeno-deuterio indican que este N-terminal Ile-NH3 no se inserta en el barril β en la forma apo de la trombina. Sin embargo, la unión del fragmento activo de la trombomodulina parece promover alostéricamente la conformación activa de la trombina mediante la inserción de esta región N-terminal. [ 19 ]

Gene

Se estima que hay 30 personas en el mundo diagnosticadas con la forma congénita de deficiencia del factor II, [ 20 ] que no debe confundirse con la mutación G20210A de la protrombina , también llamada mutación del factor II. La protrombina G20210A es congénita. [ 21 ]

La mutación G20210A de la protrombina no suele ir acompañada de otras mutaciones de factores (la más común es la del factor V Leiden). El gen puede heredarse en estado heterocigoto (1 par) o, mucho más raramente, en estado homocigoto (2 pares), y no está relacionado con el sexo ni el grupo sanguíneo. Las mutaciones homocigotas aumentan el riesgo de trombosis más que las heterocigotas, pero el aumento relativo del riesgo no está bien documentado. Otros factores de riesgo potenciales para la trombosis , como los anticonceptivos orales, pueden tener un efecto aditivo. La relación previamente descrita entre la enfermedad inflamatoria intestinal (es decir, la enfermedad de Crohn o la colitis ulcerosa ) y la mutación G20210A de la protrombina o la mutación del factor V Leiden ha sido refutada por la investigación. [ 22 ]

Papel en la enfermedad

La activación de la protrombina es crucial en la coagulación fisiológica y patológica. Se han descrito varias enfermedades raras relacionadas con la protrombina (por ejemplo, la hipoprotrombinemia ). Los anticuerpos antiprotrombina en enfermedades autoinmunes pueden ser un factor en la formación del anticoagulante lúpico (también conocido como síndrome antifosfolípido ). La hiperprotrombinemia puede ser causada por la mutación G20210A.

La trombina, un potente vasoconstrictor y mitógeno , está implicada como factor principal en el vasoespasmo tras una hemorragia subaracnoidea . La sangre de un aneurisma cerebral roto se coagula alrededor de una arteria cerebral , liberando trombina. Esto puede provocar un estrechamiento agudo y prolongado del vaso sanguíneo, lo que podría causar isquemia cerebral e infarto ( ictus ).

Más allá de su papel fundamental en el proceso dinámico de formación de trombos, la trombina posee un marcado carácter proinflamatorio, que puede influir en el inicio y la progresión de la aterosclerosis. Actuando a través de sus receptores específicos de membrana celular (receptores activados por proteasas: PAR-1, PAR-3 y PAR-4), que se expresan abundantemente en todos los componentes de la pared vascular arterial, la trombina tiene el potencial de ejercer acciones proaterogénicas como inflamación, reclutamiento de leucocitos en la placa aterosclerótica, aumento del estrés oxidativo , migración y proliferación de células musculares lisas vasculares, apoptosis y angiogénesis. [ 23 ] [ 24 ] [ 25 ]

La trombina interviene en la fisiología de la coagulación sanguínea . Su presencia indica la existencia de un coágulo. En 2013 se desarrolló en ratones un sistema para detectar la presencia de trombina. Este sistema combina óxido de hierro recubierto de péptidos unido a "sustancias químicas reporteras". Cuando un péptido se une a una molécula de trombina, la sustancia reportera se libera y aparece en la orina , donde puede detectarse. No se han realizado ensayos en humanos. [ 26 ]

Aplicaciones

Herramienta de investigación

Debido a su alta especificidad proteolítica, la trombina es una valiosa herramienta bioquímica. El sitio de escisión de la trombina (Leu-Val-Pro-Arg-Gly-Ser) se incluye comúnmente en las regiones de enlace de las proteínas de fusión recombinantes . Tras la purificación de la proteína de fusión, la trombina puede utilizarse para escindir selectivamente entre los residuos de arginina y glicina del sitio de escisión, eliminando así la etiqueta de purificación de la proteína de interés con un alto grado de especificidad.

Medicina y cirugía

El concentrado de complejo de protrombina y el plasma fresco congelado son preparaciones de factores de coagulación ricos en protrombina que pueden utilizarse para corregir deficiencias (generalmente debidas a medicamentos) de protrombina. Las indicaciones incluyen hemorragias intratables debidas a la warfarina .

La manipulación de la protrombina es fundamental para el mecanismo de acción de la mayoría de los anticoagulantes . La warfarina y fármacos relacionados inhiben la carboxilación dependiente de la vitamina K de varios factores de coagulación, incluida la protrombina. La heparina aumenta la afinidad de la antitrombina por la trombina (así como por el factor Xa ). Los inhibidores directos de la trombina , una clase de medicamentos más reciente, inhiben directamente la trombina uniéndose a su sitio activo.

La trombina recombinante está disponible en forma de polvo para su reconstitución en solución acuosa . Puede aplicarse tópicamente durante la cirugía como coadyuvante de la hemostasia . Puede ser útil para controlar pequeñas hemorragias capilares y vénulas pequeñas, pero es ineficaz y no está indicada para hemorragias arteriales masivas o rápidas. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ]

Producción de alimentos

La trombina, combinada con fibrinógeno , se vende bajo la marca Fibrimex para su uso como agente aglutinante en la carne. Ambas proteínas de Fibrimex provienen de sangre porcina o bovina . [ 30 ] Según el fabricante, puede utilizarse para producir nuevos tipos de carnes mixtas (por ejemplo, combinando carne de res y pescado sin problemas). El fabricante también afirma que puede utilizarse para combinar carne de músculo entero, darle forma y porcionarla, reduciendo así los costos de producción sin pérdida de calidad. [ 31 ]

El secretario general de la Asociación Sueca de Consumidores, Jan Bertoft , ha declarado que "existe el peligro de engañar a los consumidores, ya que no hay forma de distinguir esta carne reconstituida de la carne real". [ 30 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000180210 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000027249 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Royle NJ, Irwin DM, Koschinsky ML, MacGillivray RT, Hamerton JL (mayo de 1987). "Los genes humanos que codifican la protrombina y la ceruloplasmina se localizan en 11p11-q12 y 3q21-24, respectivamente". Somatic Cell and Molecular Genetics . 13 (3): 285– 92. doi : 10.1007/BF01535211 . PMID 3474786. S2CID 45686258 .  
  6. ↑ Degen SJ, Davie EW (septiembre de 1987). "Secuencia de nucleótidos del gen de la protrombina humana". Biochemistry . 26 (19): 6165–77 . doi : 10.1021/bi00393a033 . PMID 2825773 . 
  7. ↑ Schmidt A (1872). "Neue Untersuchungen ueber die Fasserstoffesgerinnung". Pflügers Archiv für die gesamte Physiologie . 6 : 413– 538. doi : 10.1007/BF01612263 . S2CID 37273997 . 
  8. ^ Kaushansky K, Lichtman M, Prchal J, Levi M, Press O, Burns L, Caligiuri M (2015). Hematología Williams . McGraw-Hill. pag. 1918.ISBN​  9780071833011.
  9. ↑ Quick AJ (1957). Enfermedades hemorrágicas . Filadelfia: Lea and Febiger. págs. 451–490 . OCLC 599096191 .  
  10. ↑ Morawitz P. (1905). "Die Chemie der Blutgerinnung". Ergeb Physiol . 4 : 307– 422. doi : 10.1007/BF02321003 . S2CID 84003009 . 
  11. ^ Knorre DG, Kudryashova NV, Godovikova TS (octubre de 2009). "Aspectos químicos y funcionales de la modificación postraduccional de proteínas" . Acta Naturae . 1 (3): 29– 51. doi : 10.32607/20758251-2009-1-3-29-51 . PMC 3347534 . PMID 22649613 .  
  12. ↑ Andrew M, Paes B, Milner R, Johnston M, Mitchell L, Tollefsen DM, Powers P (julio de 1987). "Desarrollo del sistema de coagulación humano en el lactante a término" . Blood . 70 (1): 165–72 . doi : 10.1182/blood.V70.1.165.165 . PMID 3593964 . 
  13. ↑ Wolberg AS (septiembre de 2012). "Determinantes de la formación, estructura y función de la fibrina". Curr Opin Hematol . 19 (5): 349– 56. doi : 10.1097/MOH.0b013e32835673c2 . PMID 22759629. S2CID 11358104 .  
  14. ↑ Bajzar L, Morser J, Nesheim M (julio de 1996). "TAFI, o procarboxipeptidasa B plasmática, acopla las cascadas de coagulación y fibrinólisis a través del complejo trombina-trombomodulina" . The Journal of Biological Chemistry . 271 (28): 16603–8 . doi : 10.1074/jbc.271.28.16603 . PMID 8663147 . 
  15. ↑ Jakubowski HV, Owen WG (julio de 1989). "Determinantes de especificidad macromolecular en la trombina para el fibrinógeno y la trombomodulina" . The Journal of Biological Chemistry . 264 (19): 11117–21 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)60437-5 . PMID 2544585 . 
  16. ↑ PDB : 1nl2 ​;Huang M, Rigby AC, Morelli X, Grant MA, Huang G, Furie B, Seaton B, Furie BC (septiembre de 2003). "Base estructural de la unión a la membrana por dominios Gla de proteínas dependientes de la vitamina K". Nature Structural Biology . 10 (9): 751– 6. doi : 10.1038/nsb971 . PMID 12923575. S2CID 7751100 .  
  17. ↑ Davie EW, Kulman JD (abril de 2006). "Una visión general de la estructura y función de la trombina". Seminars in Thrombosis and Hemostasis . 32 (Supl. 1): 3–15 . doi : 10.1055 / s-2006-939550 . PMID 16673262. S2CID 36616995 .  
  18. ↑ Huber R, Bode W (1978-03-01). "Base estructural de la activación y acción de la tripsina". Accounts of Chemical Research . 11 (3): 114– 122. doi : 10.1021/ar50123a006 . ISSN 0001-4842 . 
  19. ↑ Handley LD, Treuheit NA, Venkatesh VJ, Komives EA (noviembre de 2015). " La unión de la trombomodulina selecciona la forma catalíticamente activa de la trombina" . Biochemistry . 54 (43): 6650–8 . doi : 10.1021/acs.biochem.5b00825 . PMC 4697735. PMID 26468766 .  
  20. ↑ Degen SJ, McDowell SA, Sparks LM, Scharrer I (febrero de 1995). "Protrombina Frankfurt: una protrombina disfuncional caracterizada por la sustitución de Glu-466 por Ala". Thrombosis and Haemostasis . 73 (2): 203– 9. doi : 10.1055/s-0038-1653751 . PMID 7792730 . S2CID 20144699 .  
  21. ↑ Varga EA, Moll S (julio de 2004). "Páginas de pacientes de cardiología. Mutación de protrombina 20210 (mutación del factor II)" . Circulation . 110 (3): e15–8. doi : 10.1161/01.CIR.0000135582.53444.87 . PMID 15262854 . 
  22. ↑ Bernstein CN, Sargent M, Vos HL, Rosendaal FR (febrero de 2007). "Mutaciones en factores de coagulación y enfermedad inflamatoria intestinal". The American Journal of Gastroenterology . 102 (2): 338– 43. doi : 10.1111/j.1572-0241.2006.00974.x . PMID 17156138. S2CID 19895315 .  
  23. ↑ Borissoff JI, Spronk HM, Heeneman S, ten Cate H (junio de 2009). "¿Es la trombina un actor clave en el laberinto de la 'coagulación-aterogénesis'?" . Cardiovascular Research . 82 (3): 392– 403. doi : 10.1093/cvr/cvp066 . PMID 19228706 . 
  24. ^ Borissoff JI, Heeneman S, Kilinç E, Kassák P, Van Oerle R, Winckers K, Govers-Riemslag JW, Hamulyák K, Hackeng TM, Daemen MJ, ten Cate H, Spronk HM (agosto de 2010). "La aterosclerosis temprana exhibe un estado procoagulante mejorado" . Circulación . 122 (8): 821– 30. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.109.907121 . PMID 20697022 . 
  25. ↑ Borissoff JI, Spronk HM, ten Cate H (mayo de 2011). "El sistema hemostático como modulador de la aterosclerosis". The New England Journal of Medicine . 364 (18): 1746– 60. doi : 10.1056/NEJMra1011670 . PMID 21542745 . 
  26. ↑ Economist (5 de noviembre de 2013). "Nanomedicina: fisiología de partículas" . The Economist . Consultado el 15 de diciembre de 2013 .
  27. ↑ Chapman WC, Singla N, Genyk Y, McNeil JW, Renkens KL, Reynolds TC, Murphy A, Weaver FA (agosto de 2007). "Estudio comparativo de fase 3, aleatorizado y doble ciego sobre la eficacia y seguridad de la trombina humana recombinante tópica y la trombina bovina en la hemostasia quirúrgica". Journal of the American College of Surgeons . 205 (2): 256– 65. doi : 10.1016/j.jamcollsurg.2007.03.020 . PMID 17660072 . 
  28. ↑ Singla NK, Ballard JL, Moneta G, Randleman CD, Renkens KL, Alexander WA (julio de 2009). "Estudio de inmunogenicidad y seguridad de fase 3b, abierto y de un solo grupo de trombina recombinante tópica en hemostasia quirúrgica". Journal of the American College of Surgeons . 209 (1): 68–74 . doi : 10.1016/j.jamcollsurg.2009.03.016 . PMID 19651065 . 
  29. ↑ Greenhalgh DG, Gamelli RL, Collins J, Sood R, Mozingo DW, Gray TE, Alexander WA (2009). "Trombina recombinante: seguridad e inmunogenicidad en la escisión e injerto de heridas por quemaduras". Journal of Burn Care & Research . 30 (3): 371– 9. doi : 10.1097/BCR.0b013e3181a28979 . PMID 19349898 . S2CID 3678462 .  
  30. ^ "Sverige röstade jaill köttklister" [ Suecia votó a favor de la pasta de carne ] . Dagens Nyheter (en sueco). 2010-02-09 . Consultado el 17 de octubre de 2010 .
  31. ↑ "Bienvenido a Fibrimex" . Sitio web de Fibrimex . Sonac . Consultado el 28 de febrero de 2019 .

Lecturas adicionales

  • Esmon CT (julio de 1995). " La trombomodulina como modelo de mecanismos moleculares que modulan la especificidad y la función de la proteasa en la superficie del vaso" . FASEB Journal . 9 (10): 946– 55. doi : 10.1096/fasebj.9.10.7615164 . PMID 7615164. S2CID 19565674 .  
  • Wu H, Zhang Z, Li Y, Zhao R, Li H, Song Y, Qi J, Wang J (octubre de 2010). " Evolución temporal de la regulación positiva de mediadores inflamatorios en el cerebro hemorrágico de ratas: correlación con el edema cerebral" . Neurochemistry International . 57 (3): 248– 53. doi : 10.1016/j.neuint.2010.06.002 . PMC 2910823. PMID 20541575 .  
  • Lenting PJ, van Mourik JA, Mertens K (diciembre de 1998). "El ciclo de vida del factor VIII de la coagulación en vista de su estructura y función". Blood . 92 (11): 3983– 96. doi : 10.1182/blood.V92.11.3983 . PMID 9834200 . 
  • Plough EF, Cierniewski CS, Xiao Z, Haas TA, Byzova TV (julio de 2001). "AlphaIIbbeta3 y su antagonismo en el nuevo milenio". Trombosis y Hemostasia . 86 (1): 34– 40. doi : 10.1055/s-0037-1616198 . PMID 11487023 . S2CID 74389210 .  
  • Maragoudakis ME, Tsopanoglou NE, Andriopoulou P (abril de 2002). "Mecanismo de la angiogénesis inducida por trombina". Biochemical Society Transactions . 30 (2): 173– 7. doi : 10.1042/BST0300173 . PMID 12023846 . 
  • Howell DC, Laurent GJ, Chambers RC (abril de 2002). "Función de la trombina y su principal receptor celular, el receptor activado por proteasa-1, en la fibrosis pulmonar". Biochemical Society Transactions . 30 (2): 211– 6. doi : 10.1042/BST0300211 . PMID 12023853. S2CID 32822567 .  
  • Firth SM, Baxter RC (diciembre de 2002). "Acciones celulares de las proteínas de unión al factor de crecimiento similar a la insulina" . Endocrine Reviews . 23 (6): 824– 54. doi : 10.1210/er.2001-0033 . PMID 12466191 . 
  • Minami T, Sugiyama A, Wu SQ, Abid R, Kodama T, Aird WC (enero de 2004). "Trombina y modulación fenotípica del endotelio" . Arteriosclerosis, Trombosis y Biología Vascular . 24 (1): 41– 53. doi : 10.1161/01.ATV.0000099880.09014.7D . PMID 14551154 . 
  • De Cristofaro R, De Candia E (junio de 2003). "Dominios de la trombina: estructura, función e interacción con los receptores plaquetarios". Journal of Thrombosis and Thrombolysis . 15 (3): 151– 63. doi : 10.1023/B:THRO.0000011370.80989.7b . PMID 14739624 . 
  • Tsopanoglou NE, Maragoudakis ME (febrero de 2004). "Papel de la trombina en la angiogénesis y la progresión tumoral". Seminars in Thrombosis and Hemostasis . 30 (1): 63– 9. doi : 10.1055/s-2004-822971 . PMID 15034798. S2CID 260320933 .  
  • Bode W (2007). "Estructura y modos de interacción de la trombina" . Blood Cells, Molecules & Diseases . 36 (2): 122– 30. doi : 10.1016/j.bcmd.2005.12.027 . PMID 16480903 . 
  • Wolberg AS (mayo de 2007). "Generación de trombina y estructura del coágulo de fibrina". Blood Reviews . 21 (3): 131– 42. doi : 10.1016/j.blre.2006.11.001 . PMID 17208341 . 
  • Degen S (1995). «Protrombina». En High K, Roberts H (eds.). Bases moleculares de la trombosis y la hemostasia . Marcel Dekker. pág.  75. ISBN 9780824795016.
  • Base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: S01.217 Archivada el 19/09/2019 en Wayback Machine
  • Kujovich JL (febrero de 2021). Adam MP, Ardinger HH, Pagon RA, et  al. (eds.). "Trombofilia por protrombina" . GeneReviews . Seattle, WA: Universidad de Washington, Seattle. PMID 20301327. NBK1148. 
  • Anticoagulación y proteasas en YouTube por The Proteolysis Map -animación
  • PMAP: El mapa de la proteólisis / Trombina
  • Trombina: RCSB PDB Molécula del mes Archivada el 05/10/2013 en Wayback Machine
  • Estructura de la protrombina
  • PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información estructural disponible en la base de datos PDB para la trombina humana.
  • PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información estructural disponible en la base de datos PDB para la trombina de ratón.
Lecturas relacionadas
6 articulos
Número de la Comisión de EnzimasNúmero de la Comisión de EnzimasEl número de la Comisión de Enzimas ( número CE ) es un esquema de clasificación numérica para enzimas , basado en las reacciones químicas que cata...Serina proteasaSerina proteasaLas serina proteasas (o serina endopeptidasas ) son enzimas que rompen los enlaces peptídicos en las proteínas . La serina actúa como aminoácido nu...FibrinógenoFibrinógenoEl fibrinógeno ( factor de coagulación I ) es un complejo de glucoproteína , producido en el hígado, [1] que circula en la sangre de todos los vert...FibrinaFibrinaLa fibrina (también llamada factor Ia ) es una proteína fibrosa , no globular , que interviene en la coagulación de la sangre . Se forma por la acc...CoagulaciónCoagulaciónLa coagulación , también conocida como formación de coágulos , es el proceso por el cual la sangre pasa de un estado líquido a un estado gelificado...ProtrombinasaProtrombinasaEl complejo enzimático protrombinasa consta del factor Xa (una serina proteasa ) y el factor Va (un cofactor proteico). El complejo se ensambla en ...