En biología molecular, el dominio fasciclina ( dominio FAS1 ) es un dominio extracelular de aproximadamente 140 residuos de aminoácidos . Se ha sugerido que el dominio FAS1 representa un antiguo dominio de adhesión celular común a plantas y animales ; [ 1 ] también se encuentran dominios FAS1 relacionados en bacterias . [ 2 ]
Se ha determinado la estructura cristalina de los dominios FAS1 3 y 4 de la fasciclina I de Drosophila melanogaster (mosca de la fruta), revelando un nuevo plegamiento de dominio que consiste en una cuña beta de siete hebras y al menos cinco hélices alfa ; dos grupos de N-acetilglucosamina bien ordenados unidos a una asparagina conservada se encuentran en la región de interfaz entre los dos dominios FAS1. [ 3 ] La fasciclina I es una molécula de adhesión celular neural de insectos involucrada en la guía axonal que se une a la membrana mediante una proteína anclada a GPI .
Los dominios FAS1 están presentes en muchas proteínas secretadas y ancladas a la membrana . Estas proteínas suelen estar ancladas a GPI y constan de: (i) un único dominio FAS1, (ii) una disposición en tándem de dominios FAS1, o (iii) dominios FAS1 intercalados con otros dominios.
Entre las proteínas que se sabe que contienen un dominio FAS1 se incluyen:
- Fasciclina I (4 dominios FAS1).
- Proteína Ig-H3 inducida por TGF-beta humano ( BIgH3 ) (4 dominios FAS1), donde los dominios FAS1 median la adhesión celular a través de una interacción con la integrina alfa3/beta1 ; la mutación en los dominios FAS1 da como resultado distrofia corneal . [ 4 ]
- Proteína de adhesión celular principal de Volvox (2 dominios FAS1). [ 1 ]
- Proteínas arabinogalactanas similares a la fasciclina de Arabidopsis thaliana (2 dominios FAS1). [ 5 ]
- Proteína estabilina de mamíferos , una familia de homólogos del receptor de hialuronano tipo fasciclina (7 dominios FAS1). [ 6 ]
- Periostina, una proteína de la matriz extracelular humana (4 dominios FAS1).
- Proteína inmunogénica bacteriana MPT70 (1 dominio FAS1). [ 7 ]
Se descubrió que los dominios FAS1 de las proteínas periostina humana y BIgH3 contienen residuos de gamma-carboxiglutamato dependientes de la vitamina K. [ 8 ] Los residuos de gamma-carboxiglutamato se asocian más comúnmente con los dominios GLA , donde se producen mediante modificación postraduccional catalizada por la enzima gamma-glutamilcarboxilasa, dependiente de la vitamina K.
Véase también
Referencias
- 1 2 Huber O, Sumper M (septiembre de 1994). "Algal-CAMs: isoformas de una molécula de adhesión celular en embriones del alga Volvox con homología a la fasciclina I de Drosophila" . EMBO J. 13 ( 18): 4212–22 . doi : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06741.x . PMC 395348. PMID 7925267 .
- ↑ Ulstrup JC, Jeansson S, Wiker HG, Harboe M (febrero de 1995). "Relación del patrón de secreción y la homología de MPB70 con el factor 2 específico de osteoblastos con la osteítis después de la vacunación con Mycobacterium bovis BCG" . Infect . Immun . 63 (2): 672–5 . doi : 10.1128/IAI.63.2.672-675.1995 . PMC 173047. PMID 7822037 .
- ↑ Clout NJ, Tisi D, Hohenester E (febrero de 2003). "Nuevo plegamiento revelado por la estructura de un par de dominios FAS1 de la molécula de adhesión celular de insectos fasciclina I" . Structure . 11 (2): 197–203 . doi : 10.1016/S0969-2126(03)00002-9 . PMID 12575939 .
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- ↑ Kzhyshkowska J, Gratchev A, Martens JH, Pervushina O, Mamidi S, Johansson S, Schledzewski K, Hansen B, He X, Tang J, Nakayama K, Goerdt S (diciembre de 2004). "Stabilin-1 se localiza en endosomas y en la red trans-Golgi en macrófagos humanos e interactúa con adaptadores GGA" . J. Leukoc. Biol . 76 (6): 1151– 61. doi : 10.1189 / jlb.0504300 . PMID 15345724. S2CID 20040432 .
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- ↑ Coutu DL, Wu JH, Monette A, Rivard GE, Blostein MD, Galipeau J (junio de 2008). "La periostina, un miembro de una nueva familia de proteínas dependientes de la vitamina K, es expresada por células estromales mesenquimales" . J. Biol. Chem . 283 (26): 17991–8001 . doi : 10.1074/jbc.M708029200 . PMID 18450759 .
- Familias de proteínas