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Fibromodulina

La fibromodulina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen FMOD . [5] [6] La fibromodulina es una proteína de 42 kDa de una familia de proteoglicanos interst...

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La fibromodulina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen FMOD . [5] [6]

La fibromodulina es una proteína de 42 kDa de una familia de proteoglicanos intersticiales pequeños con repetición rica en leucina (SLRP). Puede tener hasta cuatro cadenas de sulfato de queratán ligadas a N unidas a la proteína central dentro de la región rica en leucina. Comparte una homología de secuencia significativa con el biglicano y la decorina . [7]

Función

La fibromodulina participa en el ensamblaje de las fibras de colágeno de la matriz extracelular. Se une al mismo sitio de la molécula de colágeno tipo I que el lumican . [8] También inhibe la fibrilogénesis del colágeno tipo I y del colágeno tipo III in vitro . [9] [10] Regula las actividades del TGF-beta secuestrando el TGF-beta en la matriz extracelular. [6]

Importancia clínica

Existe una disminución dependiente de la edad en la síntesis de cadenas de queratán sulfato , por lo que las formas no glicosiladas de fibromodulina pueden acumularse en tejidos como el cartílago . [11]

La fibromodulina se encuentra en la epidermis de la piel humana y es expresada por células cutáneas ( queratinocitos ) en cultivo. Los ratones con el gen de la fibromodulina eliminado (Fmod-/-) tienen una piel muy frágil [12] y tendones de Aquiles y de la cola anormales . [13] Los haces de fibras de colágeno en estos tendones son menos numerosos y desorganizados y hay menos endotenones rodeando el tejido del tendón. Los niveles de lumican , un SLRP con uno de los mismos sitios de unión del colágeno que la fibromodulina, aumentan 4 veces en los tendones de la cola de los ratones Fmod-knockout.

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000122176 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000041559 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Sztrolovics R, Chen XN, Grover J, Roughley PJ, Korenberg JR (marzo de 1995). "Localización del gen de la fibromodulina humana (FMOD) en el cromosoma 1q32 y finalización de la secuencia de ADNc". Genomics . 23 (3): 715–7. doi :10.1006/geno.1994.1567. PMID  7851907.
  6. ^ ab "Entrez Gene: fibromodulina FMOD".
  7. ^ Antonsson P, Heinegård D, Oldberg A (1993). "Estructura y secuencia de aminoácidos deducida del gen de la fibromodulina humana". Biochim Biophys Acta . 1174 (2): 204–6. doi :10.1016/0167-4781(93)90117-V. PMID  8357838.
  8. ^ Halper J (2014). "Proteoglicanos y enfermedades de los tejidos blandos". Avances en enfermedades hereditarias de los tejidos conectivos blandos . Avances en medicina y biología experimental. Vol. 802. págs. 49–58. doi :10.1007/978-94-007-7893-1_4. ISBN 978-94-007-7892-4. Número de identificación personal  24443020.
  9. ^ Ezura Y, Chakravarti S, Oldberg A, Chervoneva I, Birk DE (2000). "La expresión diferencial de lumican y fibromodulina regula la fibrilogénesis de colágeno en tendones de ratón en desarrollo". J. Cell Biol . 151 (4): 779–88. doi :10.1083/jcb.151.4.779. PMC 2169450. PMID  11076963 . 
  10. ^ Kalamajski S, Oldberg A (2007). "La fibromodulina se une al colágeno tipo I a través de Glu-353 y Lys-355 en la repetición 11 rica en leucina". J Biol Chem . 282 (37): 26740–5. doi : 10.1074/jbc.M704026200 . PMID  17623650.
  11. ^ Roughley PJ, White RJ, Cs-Szabo G, Mort JS (1996). "Cambios con la edad en la estructura de la fibromodulina en el cartílago articular humano". Osteoartritis y cartílago . 4 (3): 153–61. doi : 10.1016/s1063-4584(96)80011-2 . PMID  8895216.
  12. ^ Smith MM, Melrose J (2015). "Proteoglicanos en piel normal y en proceso de curación". Adv Wound Care . 4 (3): 152–73. doi :10.1089/wound.2013.0464. PMC 4352701 . PMID  25785238. 
  13. ^ Juneja SC, Veillette C (2013). "Defectos en tendones, ligamentos y entesis en respuesta a alteraciones genéticas en proteoglicanos y glicoproteínas clave: una revisión". Artritis . 2013 : 1–30. doi : 10.1155/2013/154812 . PMC 3842050 . PMID  24324885. 

Lectura adicional

  • Roughley PJ, Lee ER (agosto de 1994). "Proteoglucanos del cartílago: estructura y funciones potenciales". Microscopy Research and Technique . 28 (5): 385–97. doi :10.1002/jemt.1070280505. PMID  7919526. S2CID  43194492.
  • Hildebrand A, Romarís M, Rasmussen LM, Heinegård D, Twardzik DR, Border WA, Ruoslahti E (septiembre de 1994). "Interacción de los pequeños proteoglicanos intersticiales biglicano, decorina y fibromodulina con el factor de crecimiento transformante beta". The Biochemical Journal . 302 (2): 527–34. doi :10.1042/bj3020527. PMC  1137259 . PMID  8093006.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (septiembre de 1996). "Normalización y sustracción: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Genome Research . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID  8889548.
  • Westergren-Thorsson G, Norman M, Björnsson S, Endrésen U, Stjernholm Y, Ekman G, Malmström A (marzo de 1998). "Expresiones diferenciales de ARNm para proteoglicanos, colágenos y factor de crecimiento transformante beta en el cuello uterino humano durante el embarazo y la involución". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bases moleculares de las enfermedades . 1406 (2): 203–13. doi : 10.1016/S0925-4439(98)00005-2 . PMID  9573366.
  • Font B, Eichenberger D, Goldschmidt D, Boutillon MM, Hulmes DJ (junio de 1998). "Requerimientos estructurales para la unión de la fibromodulina al colágeno y el control de la fibrilogénesis del colágeno tipo I: funciones críticas para la unión disulfuro y la región C-terminal". Revista Europea de Bioquímica . 254 (3): 580–7. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2540580.x . PMID  9688269.
  • Schaefer L, Gröne HJ, Raslik I, Robenek H, Ugorcakova J, Budny S, Schaefer RM, Kresse H (octubre de 2000). "Pequeños proteoglicanos del riñón humano adulto normal: patrones de expresión distintos de decorina, biglicano, fibromodulina y lumicano". Kidney International . 58 (4): 1557–68. doi : 10.1046/j.1523-1755.2000.00317.x . PMID  11012890.
  • Gori F, Schipani E, Demay MB (2001). "La fibromodulina se expresa tanto en los condrocitos como en los osteoblastos durante el desarrollo óseo fetal". Journal of Cellular Biochemistry . 82 (1): 46–57. doi :10.1002/jcb.1115. PMID  11400162. S2CID  41342892.
  • Mayr C, Bund D, Schlee M, Moosmann A, Kofler DM, Hallek M, Wendtner CM (febrero de 2005). "Fibromodulina como un nuevo antígeno asociado a tumores (TAA) en la leucemia linfocítica crónica (LLC), que permite la expansión de linfocitos T autólogos CD8+ específicos". Blood . 105 (4): 1566–73. doi : 10.1182/blood-2004-04-1233 . PMID  15471955.
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  • Sjöberg AP, Trouw LA, Clark SJ, Sjölander J, Heinegård D, Sim RB, Day AJ, Blom AM (abril de 2007). "La variante del factor H asociada con la degeneración macular relacionada con la edad (His-384) y la forma no asociada con la enfermedad se unen de manera diferencial a la proteína C reactiva, la fibromodulina, el ADN y las células necróticas". The Journal of Biological Chemistry . 282 (15): 10894–900. doi : 10.1074/jbc.M610256200 . PMID  17293598.
  • Kalamajski S, Oldberg A (septiembre de 2007). "La fibromodulina se une al colágeno tipo I a través de Glu-353 y Lys-355 en la repetición 11 rica en leucina". The Journal of Biological Chemistry . 282 (37): 26740–5. doi : 10.1074/jbc.M704026200 . PMID  17623650.
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