Fucosiltransferasa

Una fucosiltransferasa es una enzima que transfiere un azúcar L- fucosa desde un sustrato donador GDP-β-L-fucosa ( guanosina difosfato -fucosa) mediante un enlace α a un sustrato aceptor. El sustrato aceptor puede ser otro azúcar, como la transferencia de una fucosa a un azúcar central GlcNAc ( N-acetilglucosamina ), como en el caso de la glicosilación N-ligada , o a una proteína, como en el caso de la glicosilación O -ligada producida por la O -fucosiltransferasa . Existen diversas fucosiltransferasas en mamíferos, la gran mayoría de las cuales se localizan en el aparato de Golgi . Todas las O -fucosiltransferasas se localizan en el retículo endoplasmático (RE).

Algunas de las proteínas de este grupo son responsables de la base molecular de los antígenos de los grupos sanguíneos , marcadores de superficie en el exterior de la membrana del glóbulo rojo. La mayoría de estos marcadores son proteínas, pero algunos son carbohidratos unidos a lípidos o proteínas. ^{[ 1 ]} La galactósido 3(4)-L-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.65 ) pertenece al sistema de grupos sanguíneos Lewis y está asociada con el antígeno Le(a/b).

Familia 10 de glicosiltransferasasComprende enzimas con cinco actividades conocidas: galactósido 3(4)-L-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.65 ), galactósido 3-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.152 ), péptido O-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.221 ), glicoproteína 3-α-L-fucosiltransferasa ( EC 2.4.1.214 ) y las péptido O-fucosiltransferasas modificadoras del dominio EMI recientemente definidas (FUT10 y FUT11 de mamíferos, renombradas POFUT3 y POFUT4). Las galactósido 3-fucosiltransferasas muestran similitudes con las alfa-2 y alfa-6-fucosiltransferasas. ^{[ 2 ]} La biosíntesis del antígeno de carbohidrato sialil-Lewis X (sLe(x)) depende de la actividad de una galactósido 3-fucosiltransferasa. Esta enzima cataliza la transferencia de fucosa desde GDP-beta-fucosa al 3-OH de la N- acetilglucosamina presente en los aceptores de lactosamina . ^{[ 3 ]}

Si bien las enzimas POFUT3 y POFUT4 mencionadas anteriormente están incluidas en la familia 10 de glicosiltransferasas, ^{[ 4 ]} POFUT1 es el único miembro de la familia 65.mientras que POFUT2 es el único miembro de la familia 68.

FUT8 es la única enzima en mamíferos que añade α1,6-fucosa central a los glicanos unidos a N ( EC 2.4.1.68 ). Se clasifica como un miembro de la familia 23 de glicosiltransferasas..

Las fucosiltransferasas en organismos no mamíferos, como plantas y nematodos, siguen un sistema de numeración diferente.

La actividad robusta de la fucosiltransferasa dificulta la adhesión bacteriana en la uretra femenina. ^{[ 5 ]} Esto también se debe a la presencia de pocos sitios de adhesión bacteriana en la vejiga y la uretra. Las mujeres con estos receptores que no presentan secreción mucosa de la enzima fucosiltransferasa para ayudar a bloquear la adhesión bacteriana tienen mayor probabilidad de colonización por E. coli y otros coliformes provenientes del recto, y menor probabilidad de tener lactobacilos en el área periuretral, lo que resulta en episodios frecuentes de cistitis . ^{[ 6 ]}

FUT1 ; FUT2 ; FUT3 ; FUT4 ; FUT5 ; FUT6 ; FUT7 ; FUT8 ; FUT9 ; FUT10 ; FUT11 ;

• Fucosilación

• Fucosyltransferases at the U.S. National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)