La gamma-glutamiltransferasa 1 ( GGT1 ), también conocida como CD224 (Cluster of Differentiation 224), es un gen humano . [ 5 ]
Función
La gamma-glutamiltransferasa humana cataliza la transferencia del grupo glutamilo del glutatión a diversos aminoácidos y dipéptidos aceptores. Esta enzima heteroduplex está compuesta por una cadena pesada y una cadena ligera, derivadas de una única proteína precursora, y se encuentra en tejidos implicados en la absorción y secreción. Pertenece a la familia de proteínas gamma-glutamiltransferasa, muchos de cuyos miembros aún no se han caracterizado completamente. Este gen codifica varias variantes de transcripción; algunos estudios sugieren que muchas transcripciones de esta familia génica podrían ser no funcionales o representar pseudogenes . Las transcripciones funcionales que se han caracterizado completamente se han agrupado y clasificado como gamma-glutamiltransferasa de tipo I. Pueden producirse eventos de empalme complejos de forma específica para cada tejido, lo que da lugar a una marcada disimilitud en las regiones 5' UTR . Se han identificado varias variantes de transcripción de la región 5' UTR del gen de tipo I en diferentes tejidos y células cancerosas. [ 5 ]
Véase también
Referencias
- 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000100031 – Ensembl , mayo de 2017
- 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000006345 – Ensembl , mayo de 2017
- ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
- 1 2 "Gen Entrez: GGT1 gamma-glutamiltransferasa 1" .
Lecturas adicionales
- Chikhi N, Holic N, Guellaen G, Laperche Y (abril de 1999). "Organización y expresión del gen de la gamma-glutamil transpeptidasa: un análisis comparativo en ratas, ratones, cerdos y humanos". Bioquímica y fisiología comparadas. Parte B, Bioquímica y biología molecular . 122 (4): 367–80 . doi : 10.1016/S0305-0491(99)00013-9 . PMID 10392451 .
- Indirani N, Hill PG (julio de 1977). "Purificación parcial y algunas propiedades de la gamma-glutamil transpeptidasa de la bilis humana". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 483 (1): 57– 62. doi : 10.1016/0005-2744(77)90007-9 . PMID 18198 .
- Tate SS, Ross ME (septiembre de 1977). "Transpeptidasa gamma-glutamil del riñón humano. Propiedades catalíticas, estructura de la subunidad y localización del sitio de unión de gamma-glutamil en la subunidad ligera" . The Journal of Biological Chemistry . 252 (17): 6042–5 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)40026-3 . PMID 19463 .
- Welbourne TC (1978). "Gamma-glutamiltransferasa citoplasmática: aislamiento, formación del producto y función fisiológica". Problemas actuales en bioquímica clínica . 8 : 201–15 . PMID 28899 .
- Courtay C, Oster T, Michelet F, Visvikis A, Diederich M, Wellman M, Siest G (junio de 1992). "Gamma-glutamiltransferasa: secuencia de nucleótidos del ADNc pancreático humano. Evidencia de un polipéptido gamma-glutamiltransferasa ubicuo en tejidos humanos". Biochemical Pharmacology . 43 (12): 2527–33 . doi : 10.1016/0006-2952(92)90140-E . PMID 1378736 .
- Pawlak A, Cohen EH, Octave JN, Schweickhardt R, Wu SJ, Bulle F, Chikhi N, Baik JH, Siegrist S, Guellaën G (febrero de 1990). "Un ARNm procesado alternativamente específico para la gamma-glutamil transpeptidasa en tejidos humanos" . La Revista de Química Biológica . 265 (6): 3256– 62. doi : 10.1016/S0021-9258(19)39761-3 . PMID 1968061 .
- Pitot HC, Goodspeed D, Dunn T, Hendrich S, Maronpot RR, Moran S (enero de 1989). "Regulación de la expresión de algunos genes para enzimas del metabolismo del glutatión en la hepatotoxicidad y la hepatocarcinogénesis". Toxicología y farmacología aplicada . 97 (1): 23– 34. Bibcode : 1989ToxAP..97...23P . doi : 10.1016/0041-008X(89)90052-5 . PMID 2563599 .
- Goodspeed DC, Dunn TJ, Miller CD, Pitot HC (marzo de 1989). "ADNc de la gamma-glutamil transpeptidasa humana: comparación del ARNm del hepatoma y del riñón en humanos y ratas". Gene . 76 (1): 1– 9. doi : 10.1016/0378-1119(89)90002-4 . PMID 2568315 .
- Pawlak A, Wu SJ, Bulle F, Suzuki A, Chikhi N, Ferry N, Baik JH, Siegrist S, Guellaën G (octubre de 1989). "En el hígado y el riñón humanos se expresan diferentes ARNm de gamma-glutamil transpeptidasa". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 164 (2): 912– 8. Código bibliográfico : 1989BBRC..164..912P . doi : 10.1016/0006-291X(89)91545-3 . PMID 2573352 .
- Laperche Y, Bulle F, Aissani T, Chobert MN, Aggerbeck M, Hanoune J, Guellaën G (febrero de 1986). "Clonación molecular y secuencia de nucleótidos del ADNc de la gamma-glutamil transpeptidasa del riñón de rata" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 83 (4): 937– 41. Bibcode : 1986PNAS...83..937L . doi : 10.1073/pnas.83.4.937 . PMC 322985. PMID 2869484 .
- Bulle F, Mattei MG, Siegrist S, Pawlak A, Passage E, Chobert MN, Laperche Y, Guellaën G (julio de 1987). "Asignación del gen de la gamma-glutamil transferasa humana al brazo largo del cromosoma 22". Human Genetics . 76 (3): 283– 6. doi : 10.1007/BF00283624 . PMID 2885259. S2CID 32375892 .
- Tate SS, Khadse V, Wellner D (mayo de 1988). "Transpeptidasas gamma-glutamil renales: estudios estructurales e inmunológicos". Archives of Biochemistry and Biophysics . 262 (2): 397– 408. doi : 10.1016/0003-9861(88)90390-6 . PMID 2896486 .
- Tate SS, Galbraith RA (agosto de 1988). "Traducción y procesamiento in vitro de la gamma-glutamil transpeptidasa de células de hepatoma humano (Hep G2)" . Biochemical and Biophysical Research Communications . 154 (3): 1167– 73. Bibcode : 1988BBRC..154.1167T . doi : 10.1016/0006-291X(88)90263-X . PMID 2900635 .
- Rajpert-De Meyts E, Heisterkamp N, Groffen J (diciembre de 1988). "Clonación y secuencia de nucleótidos de la gamma-glutamil transpeptidasa humana" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 85 (23): 8840–4 . Bibcode : 1988PNAS...85.8840R . doi : 10.1073/pnas.85.23.8840 . PMC 282602. PMID 2904146 .
- Sakamuro D, Yamazoe M, Matsuda Y, Kangawa K, Taniguchi N, Matsuo H, Yoshikawa H, Ogasawara N (diciembre de 1988). "La estructura primaria de la gamma-glutamil transpeptidasa humana". Gen. 73 (1): 1– 9. doi : 10.1016/0378-1119(88)90307-1 . PMID 2907498 .
- Ikeda Y, Fujii J, Anderson ME, Taniguchi N, Meister A (septiembre de 1995). "Participación de Ser-451 y Ser-452 en la catálisis de la gamma-glutamil transpeptidasa humana" . The Journal of Biological Chemistry . 270 (38): 22223– 8. doi : 10.1074/jbc.270.38.22223 . PMID 7673200 .
- Wetmore LA, Gerard C, Drazen JM (agosto de 1993). "El pulmón humano expresa transcripciones únicas de gamma-glutamil transpeptidasa" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (16): 7461– 5. Bibcode : 1993PNAS...90.7461W . doi : 10.1073/pnas.90.16.7461 . PMC 47161. PMID 7689219 .
- Ikeda Y, Fujii J, Taniguchi N, Meister A (mayo de 1995). "Mutantes de la gamma-glutamil transpeptidasa humana que involucran residuos de aspartato conservados y el residuo de cisteína único de la subunidad ligera" . The Journal of Biological Chemistry . 270 (21): 12471– 5. doi : 10.1074/jbc.270.21.12471 . PMID 7759490 .
- Courtay C, Heisterkamp N, Siest G, Groffen J (febrero de 1994). "Expresión de múltiples genes de gamma-glutamiltransferasa en el hombre" . The Biochemical Journal . 297 (Pt 3): 503–8 . doi : 10.1042/bj2970503 . PMC 1137862. PMID 7906515 .
- Ikeda Y, Fujii J, Taniguchi N (febrero de 1993). "Importancia de Arg-107 y Glu-108 en el mecanismo catalítico de la gamma-glutamil transpeptidasa humana. Identificación mediante mutagénesis dirigida al sitio" . The Journal of Biological Chemistry . 268 (6): 3980– 5. doi : 10.1016/S0021-9258(18)53567-5 . PMID 8095045 .
Enlaces externos
- GGT1 +proteína,+humana en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .
- Genes en el cromosoma 22 humano
- Grupos de diferenciación
- Fragmentos de proteínas de membrana