Hispanopedia WikiEn biología molecular, el dominio de lectina de unión a galactosa es un dominio proteico . Se encuentra en muchas proteínas , incluida la lectina purificada de los huevos de erizo de mar ( Anthocidaris crassispina ), SUEL. Esta lectina existe como un homodímero de dos subunidades unidas por enlaces disulfuro ; la forma dimérica es esencial para la actividad de hemaglutinación . [ 1 ] La lectina de huevo de erizo de mar (SUEL) forma una nueva clase de lectinas . Aunque SUEL se aisló por primera vez como una lectina de unión a D- galactósido , posteriormente se demostró que se une preferentemente a L-ramnosa . [ 1 ] [ 2 ] L-ramnosa y D-galactosa comparten la misma orientación del grupo hidroxilo en C2 y C4 de la estructura del anillo de piranosa .
Se ha identificado un dominio rico en cisteína (el dominio de lectina de unión a galactosa) homólogo a la proteína SUEL en las siguientes proteínas : [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ]
- Beta-galactosidasas vegetales EC 3.2.1.23 ( lactasas ).
- La latrofilina de mamíferos , el receptor independiente de calcio de la alfa- latrotoxina (CIRL). El dominio de lectina de unión a galactosa no es necesario para la unión a la alfa-latrotoxina. [ 5 ]
- Latrofilina-1 humana .
- Latrofilina-2 humana .
- Lectina de unión a ramnosa (SAL) de los huevos de bagre ( Silurus asotus ). Esta proteína está compuesta por tres dominios de repetición en tándem homólogos al dominio de la lectina SUEL. Todas las posiciones de cisteína de cada dominio están completamente conservadas . [ 2 ]
- Las proteínas hipotéticas B0457.1, F32A7.3A y F32A7.3B de Caenorhabditis elegans .
Referencias
- 1 2 Ozeki Y, Matsui T, Suzuki M, Titani K (marzo de 1991). "Secuencia de aminoácidos y caracterización molecular de una lectina específica de D-galactósido purificada de huevos de erizo de mar (Anthocidaris crassispina)". Biochemistry . 30 (9): 2391– 4. doi : 10.1021/bi00223a014 . PMID 2001368 .
- 1 2 Hosono M, Ishikawa K, Mineki R, Murayama K, Numata C, Ogawa Y, Takayanagi Y, Nitta K (noviembre de 1999). "Estructura de repetición en tándem de la lectina de unión a ramnosa de huevos de bagre (Silurus asotus)". Biochim. Biophys. Acta . 1472 (3): 668– 75. doi : 10.1016/S0304-4165(99)00185-3 . PMID 10564781 .
- ↑ Lelianova VG, Davletov BA, Sterling A, Rahman MA, Grishin EV, Totty NF, Ushkaryov YA (agosto de 1997). "El receptor de alfa-latrotoxina, la latrofilina, es un nuevo miembro de la familia de secretina de receptores acoplados a proteínas G" . J. Biol. Chem . 272 (34): 21504–8 . doi : 10.1074/jbc.272.34.21504 . PMID 9261169 .
- ↑ Tateno H, Saneyoshi A, Ogawa T, Muramoto K, Kamiya H, Saneyoshi M (julio de 1998). "Aislamiento y caracterización de lectinas que se unen a la ramnosa de huevos de trucha arcoíris (Oncorhynchus mykiss) homólogas a la superfamilia de receptores de lipoproteínas de baja densidad" . J. Biol. Chem . 273 (30): 19190–7 . doi : 10.1074/jbc.273.30.19190 . PMID 9668106 .
- 1 2 Krasnoperov V, Bittner MA, Holz RW, Chepurny O, Petrenko AG (febrero de 1999). "Requisitos estructurales para la unión de alfa-latrotoxina y la secreción estimulada por alfa-latrotoxina. Un estudio con mutantes de deleción del receptor independiente de calcio de alfa-latrotoxina (CIRL)" . J. Biol. Chem . 274 (6): 3590– 6. doi : 10.1074/jbc.274.6.3590 . PMID 9920906 .
- Familias de proteínas