dominio MANO

En biología molecular, el dominio HAND es un dominio proteico que adopta una estructura secundaria compuesta por cuatro hélices alfa , tres de las cuales (H2, H3, H4) forman una configuración en forma de L. La hélice H2 se extiende antiparalelamente a las hélices H3 y H4, acercándose estrechamente a la hélice H4, mientras que la hélice H1 se sitúa en la superficie cóncava formada por estas tres hélices y se extiende perpendicularmente a ellas. Este dominio confiere propiedades de unión al ADN y a los nucleosomas a las proteínas en las que se encuentra. ^{[ 1 ]} Se denomina dominio HAND porque su estructura de cuatro hélices se asemeja a una mano abierta.

Las proteínas que contienen el dominio HAND incluyen proteínas involucradas en la remodelación de nucleosomas , un proceso dependiente de energía que altera las interacciones histona -ADN dentro de los nucleosomas, haciendo que el ADN nucleosomal sea accesible a factores reguladores . Las ATPasas involucradas en la remodelación de nucleosomas pertenecen a la subfamilia SWI2/SNF2 de helicasas DEAD /H , que contienen un dominio ATPasa conservado caracterizado por siete motivos . Las proteínas dentro de esta familia difieren en cuanto a la organización de dominios, sus proteínas asociadas y el complejo de remodelación en el que residen. La ATPasa ISWI es un miembro de esta familia. ISWI se puede dividir en dos regiones: una región N-terminal que contiene el dominio ATPasa SWI2/SNF2 y una región C-terminal que es responsable del reconocimiento del sustrato . La región C-terminal contiene 12 hélices alfa y se puede dividir en tres dominios y una región espaciadora: un dominio HAND, un dominio SANT (similar al de unión al ADN de c-Myb), una hélice espaciadora y un dominio SLIDE (similar a SANT pero con varias inserciones).