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Harses

La histidil-ARNt sintetasa ( HARS ), también conocida como histidina-ARNt ligasa , es una enzima que en los humanos está codificada por el gen HARS . [5] [6] Función Las aminoac...

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La histidil-ARNt sintetasa ( HARS ), también conocida como histidina-ARNt ligasa , es una enzima que en los humanos está codificada por el gen HARS . [5] [6]

Función

Las aminoacil-ARNt sintetasas son una clase de enzimas que cargan los ARNt con sus aminoácidos afines . La proteína codificada por este gen es una enzima citoplasmática que pertenece a la familia de clase II de aminoacil-ARNt sintetasas . La enzima es responsable de la síntesis de ARN de transferencia de histidilo, que es esencial para la incorporación de histidina en las proteínas. [7] El gen está ubicado en una orientación cabeza a cabeza con HARSL en el cromosoma cinco, donde los genes homólogos comparten un promotor bidireccional . [5]

Importancia clínica

El producto genético es un objetivo frecuente de los autoanticuerpos en la enfermedad autoinmune humana polimiositis / dermatomiositis . [7]

Interacciones

Se ha demostrado que HARS interactúa con EEF1B2 [8] y EEF1G . [8]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000170445 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000001380 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ ab "Entrez Gene: HARS histidil-tRNA sintetasa".
  6. ^ Wasmuth JJ, Carlock LR (1986). "Localización cromosómica del gen humano para la histidil-ARNt sintetasa: agrupamiento de genes que codifican aminoacil-ARNt sintetasas en el cromosoma humano 5". Somat. Cell Mol. Genet . 12 (5): 513– 7. doi :10.1007/BF01539922. PMID  3464104. S2CID  28520231.
  7. ^ ab Freist W, Verhey JF, Rühlmann A, Gauss DH, Arnez JG (1999). "Histidil-ARNt sintetasa". Biol. química . 380 (6): 623– 46. doi : 10.1515/BC.1999.079 . PMID  10430027.
  8. ^ ab Sang Lee J, Gyu Park S, Park H, Seol W, Lee S, Kim S (2002). "Red de interacción de las sintetasas de aminoacil-ARNt humanas y subunidades del complejo del factor de elongación 1". Biochem. Biophys. Res. Commun . 291 (1): 158– 64. doi :10.1006/bbrc.2002.6398. PMID  11829477.

Lectura adicional

  • Raben N, Borriello F, Amin J, Horwitz R, Fraser D, Plotz P (1992). "Sintetasa de histidil-ARNt humana: reconocimiento de regiones de firma de aminoácidos en sintetasas de aminoacil-ARNt de clase 2a". Nucleic Acids Res . 20 (5): 1075– 81. doi :10.1093/nar/20.5.1075. PMC  312093 . PMID  1549469.
  • Shi MH, Tsui FW, Rubin LA (1991). "Localización celular de las estructuras diana reconocidas por el anticuerpo anti-Jo-1: estudios de inmunofluorescencia en mioblastos humanos cultivados". J. Rheumatol . 18 (2): 252– 8. PMID  2023220.
  • Carlock LR, Skarecky D, Dana SL, Wasmuth JJ (1985). "Mapeo de deleciones del cromosoma humano 5 utilizando sondas de ADN específicas para cromosomas". Am. J. Hum. Genet . 37 (5): 839– 52. PMC  1684692. PMID  2996334 .
  • Wasmuth JJ, Carlock LR (1986). "Localización cromosómica del gen humano para la histidil-ARNt sintetasa: agrupamiento de genes que codifican aminoacil-ARNt sintetasas en el cromosoma humano 5". Somat. Cell Mol. Genet . 12 (5): 513– 7. doi :10.1007/BF01539922. PMID  3464104. S2CID  28520231.
  • Tsui FW, Siminovitch L (1987). "Aislamiento, estructura y expresión de genes mamíferos para la histidil-ARNt sintetasa". Nucleic Acids Res . 15 (8): 3349– 67. doi :10.1093/nar/15.8.3349. PMC  340734 . PMID  3554142.
  • O'Hanlon TP, Raben N, Miller FW (1995). "Un nuevo gen orientado en una configuración cabeza a cabeza con el gen de la histidil-ARNt sintetasa humana (HRS) codifica un ARNm que predice un polipéptido homólogo a la HRS". Biochem. Biophys. Res. Commun . 210 (2): 556– 66. doi :10.1006/bbrc.1995.1696. PMID  7755634.
  • Ogata K, Kurahashi A, Nishiyama C, Terao K (1994). "Presencia de la función del complejo proteico 5SrRNA-L5 (5SRNP) en el complejo treonil- e histidil-ARNt sintetasa en el citosol del hígado de rata". Biochim. Biophys. Acta . 1218 (3): 388– 400. doi :10.1016/0167-4781(94)90192-9. PMID  8049265.
  • Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 ( 1– 2): 171– 4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Tsui HW, Mok S, de Souza L, Martin A, Tsui FW (1993). "Análisis transcripcional de la región génica que codifica la histidil-ARNt sintetasa humana: identificación de un nuevo elemento regulador bidireccional". Gene . 131 (2): 201– 8. doi :10.1016/0378-1119(93)90294-D. PMID  8406012.
  • Vázquez-Abad D, Carson JH, Rothfield N (1996). "Localización de la histidil-ARNt sintetasa (Jo-1) en la línea celular de carcinoma epitelial laríngeo humano (células HEp-2)". Cell Tissue Res . 286 (3): 487– 91. doi :10.1007/s004410050718. PMID  8929351. S2CID  1552865.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y enriquecida en el extremo 5'". Gene . 200 ( 1– 2): 149– 56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Sang Lee J, Gyu Park S, Park H, Seol W, Lee S, Kim S (2002). "Red de interacción de las sintetasas de aminoacil-ARNt humanas y subunidades del complejo del factor de elongación 1". Biochem. Biophys. Res. Commun . 291 (1): 158– 64. doi :10.1006/bbrc.2002.6398. PMID  11829477.
  • O'Hanlon TP, Miller FW (2002). "Organización genómica, mapeo transcripcional e implicaciones evolutivas del locus de la histidil-ARNt sintetasa bidireccional humana (HARS/HARSL)". Biochem. Biophys. Res. Commun . 294 (3): 609– 14. doi :10.1016/S0006-291X(02)00525-9. PMID  12056811.
  • Ascherman DP, Oriss TB, Oddis CV, Wright TM (2002). "Requisito crítico para las APC profesionales en la obtención de respuestas de células T a nuevos fragmentos de histidil-ARNt sintetasa (Jo-1) en la polimiositis positiva al anticuerpo Jo-1". J. Immunol . 169 (12): 7127– 34. doi : 10.4049/jimmunol.169.12.7127 . PMID  12471150.
  • Lu Q, Hope LW, Brasch M, Reinhard C, Cohen SN (2003). "La interacción de TSG101 con HRS media el tráfico endosómico y la regulación negativa del receptor". Proc. Natl. Sci. USA . 100 (13): 7626– 31. Bibcode :2003PNAS..100.7626L. doi : 10.1073/pnas.0932599100 . PMC  164637 . PMID  12802020.
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173– 8. Código Bibliográfico :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  • Levine SM, Raben N, Xie D, Askin FB, Tuder R, Mullins M, Rosen A, Casciola-Rosen LA (2007). "Nueva conformación de la histidilinositol transferasa en el pulmón: el tejido diana en la miositis asociada a autoanticuerpos Jo-1". Arthritis Rheum . 56 (8): 2729– 39. doi : 10.1002/art.22790 . PMID  17665459.


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