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La ribonucleoproteína nuclear heterogénea U es una proteína que en los humanos está codificada por el gen HNRNPU . [4] [5] Función Este gen pertenece a la subfamilia de las ribo...

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La ribonucleoproteína nuclear heterogénea U es una proteína que en los humanos está codificada por el gen HNRNPU . [4] [5]

Función

Este gen pertenece a la subfamilia de las ribonucleoproteínas nucleares heterogéneas (hnRNP) expresadas de forma ubicua. Las hnRNP son proteínas de unión al ARN que forman complejos con el ARN nuclear heterogéneo (hnRNA). Estas proteínas están asociadas con los pre-ARNm en el núcleo y parecen influir en el procesamiento del pre-ARNm y otros aspectos del metabolismo y el transporte del ARNm. Si bien todas las hnRNP están presentes en el núcleo, algunas parecen desplazarse entre el núcleo y el citoplasma. Las proteínas hnRNP tienen propiedades de unión a ácidos nucleicos distintas. La proteína codificada por este gen contiene un dominio de unión al ARN y un dominio de unión al ADN bipartito específico de la región asociada al andamiaje (SAR). También se cree que esta proteína participa en el empaquetamiento del hnRNA en grandes complejos de ribonucleoproteína. Durante la apoptosis, esta proteína se escinde de forma dependiente de la caspasa. La escisión se produce en el sitio SALD, lo que da lugar a una pérdida de la actividad de unión al ADN y a un desprendimiento concomitante de esta proteína de los sitios estructurales nucleares. Pero esta escisión no afecta a la función de la proteína codificada en el metabolismo del ARN. Se han identificado al menos dos variantes de transcripción empalmadas alternativamente para este gen. [6]

Interacciones

Se ha demostrado que el HNRPU interactúa con:

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000153187 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  3. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  4. ^ Fackelmayer FO, Richter A (marzo de 1994). "hnRNP-U/SAF-A está codificado por dos ARNm poliadenilados diferencialmente en células humanas". Biochim Biophys Acta . 1217 (2): 232–4. doi :10.1016/0167-4781(94)90044-2. PMID  7509195.
  5. ^ Fackelmayer FO, Richter A (septiembre de 1994). "Purificación de dos isoformas de hnRNP-U y caracterización de su actividad de unión a ácidos nucleicos". Bioquímica . 33 (34): 10416–22. doi :10.1021/bi00200a024. PMID  8068679.
  6. ^ "Gen Entrez: ribonucleoproteína nuclear heterogénea HNRNPU U (factor de unión al andamio A)".
  7. ^ Martens JH, Verlaan M, Kalkhoven E, Dorsman JC, Zantema A (abril de 2002). "Los elementos de la región de unión a la matriz/andamio interactúan con un complejo de factor de unión a la matriz p300 y están unidos por nucleosomas acetilados". Mol. Cell. Biol . 22 (8): 2598–606. doi : 10.1128/mcb.22.8.2598-2606.2002. PMC 133732. PMID  11909954. 
  8. ^ Kim MK, Nikodem VM (octubre de 1999). "hnRNP U inhibe la fosforilación del dominio carboxiterminal por TFIIH y reprime la elongación de la ARN polimerasa II". Mol. Cell. Biol . 19 (10): 6833–44. doi : 10.1128 /MCB.19.10.6833. PMC 84680. PMID  10490622. 
  9. ^ Eggert M, Michel J, Schneider S, Bornfleth H, Baniahmad A, Fackelmayer FO, Schmidt S, Renkawitz R (noviembre de 1997). "El receptor de glucocorticoides está asociado con la proteína de la matriz nuclear que se une al ARN hnRNP U". J. Biol. Chem . 272 ​​(45): 28471–8. doi : 10.1074/jbc.272.45.28471 . PMID  9353307.
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Lectura adicional

  • Kiledjian M, Dreyfuss G (1992). "Estructura primaria y actividad de unión de la proteína hnRNP U: unión de ARN a través de la caja RGG". EMBO J . 11 (7): 2655–64. doi :10.1002/j.1460-2075.1992.tb05331.x. PMC  556741 . PMID  1628625.
  • Barel M, Balbo M, Gauffre A, Frade R (1995). "Sitios de unión del virus de Epstein-Barr y el receptor C3d (CR2, CD21) para sus tres ligandos intracelulares, la anti-oncoproteína p53, la proteína de unión al calcio p68 y la ribonucleoproteína nuclear p120". Mol. Immunol . 32 (6): 389–97. doi :10.1016/0161-5890(95)00005-Y. PMID  7753047.
  • Sidorenko SP, Law CL, Chandran KA, Clark EA (1995). "La tirosina quinasa del bazo humano p72Syk se asocia con la quinasa de la familia Src p53/56Lyn y una fosfoproteína de 120 kDa". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 92 (2): 359–63. Bibcode :1995PNAS...92..359S. doi : 10.1073/pnas.92.2.359 . PMC  42739 . PMID  7831290.
  • Jordan P, Heid H, Kinzel V, Kübler D (1995). "Los principales sustratos proteicos de superficie celular de una ectoproteína quinasa son homólogos de proteínas nucleares conocidas". Bioquímica . 33 (49): 14696–706. doi :10.1021/bi00253a007. PMID  7993898.
  • Liu Q, Dreyfuss G (1996). "Una nueva estructura nuclear que contiene la proteína de supervivencia de las neuronas motoras". EMBO J . 15 (14): 3555–65. doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00725.x. PMC  451956 . PMID  8670859.
  • Fujioka Y, Matozaki T, Noguchi T, Iwamatsu A, Yamao T, Takahashi N, Tsuda M, Takada T, Kasuga M (1997). "Una nueva glicoproteína de membrana, SHPS-1, que se une a la proteína tirosina fosfatasa SHP-2 que contiene el dominio SH2 en respuesta a mitógenos y adhesión celular". Mol. Cell. Biol . 16 (12): 6887–99. doi :10.1128/MCB.16.12.6887. PMC  231692. PMID  8943344 .
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  • Eggert M, Michel J, Schneider S, Bornfleth H, Baniahmad A, Fackelmayer FO, Schmidt S, Renkawitz R (1997). "El receptor de glucocorticoides está asociado con la proteína de la matriz nuclear que se une al ARN hnRNP U". J. Biol. Chem . 272 ​​(45): 28471–8. doi : 10.1074/jbc.272.45.28471 . PMID  9353307.
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  • Matsui M, Breau WC, Iwasaki S, Hagiwara S, Tamai Y, Mori C, Bloom ML, Jerry MB, Eddy EM, Taketo MM (1999). "Sitio de integración de retrovirus Mintb que codifica el homólogo de ratón de hnRNP U". J. Biochem . 125 (6): 1104–14. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022392. PMID  10348913.
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  • Taniura H, Yoshikawa K (2002). "Necdin interactúa con la ribonucleoproteína hnRNP U en la matriz nuclear". J. Cell. Biochem . 84 (3): 545–55. doi :10.1002/jcb.10047. PMID  11813259. S2CID  5988824.
  • Lee J, Bedford MT (2002). "PABP1 identificado como sustrato de la arginina metiltransferasa utilizando matrices de proteínas de alta densidad". EMBO Rep . 3 (3): 268–73. doi :10.1093/embo-reports/kvf052. PMC  1084016 . PMID  11850402.
  • Davis M, Hatzubai A, Andersen JS, Ben-Shushan E, Fisher GZ, Yaron A, Bauskin A, Mercurio F, Mann M, Ben-Neriah Y (2002). "Regulación de pseudosustrato de la ligasa de ubiquitina SCF(beta-TrCP) por hnRNP-U". Genes Dev . 16 (4): 439–51. doi :10.1101/gad.218702. PMC  155337 . PMID  11850407.


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