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HSP90B1

La proteína de choque térmico 90kDa beta miembro 1 (HSP90B1), también conocida como endoplasmina , gp96 , grp94 o ERp99 , es una proteína chaperona que en los humanos está codif...

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La proteína de choque térmico 90kDa beta miembro 1 (HSP90B1), también conocida como endoplasmina , gp96 , grp94 o ERp99 , es una proteína chaperona que en los humanos está codificada por el gen HSP90B1 . [5] [6]

La HSP90B1 es un parálogo de la HSP90 que se encuentra en el retículo endoplasmático . Desempeña funciones críticas en el plegamiento de proteínas en la vía secretora, como los receptores tipo Toll y las integrinas . [7] [8] Se la ha implicado como una chaperona inmunitaria esencial para regular tanto la inmunidad innata como la adaptativa . [9] La HSP90B1 derivada de tumores (vitespen) ha entrado en ensayos clínicos para la inmunoterapia contra el cáncer . [10] [11] [12] [13]

Se ha demostrado que grp94 es un objetivo para el tratamiento de una gran cantidad de enfermedades, como el glaucoma, el mieloma múltiple y el cáncer metastásico. grp94 incluye 5 aminoácidos distintos en su secuencia primaria, lo que crea 2 subbolsillos únicos, S1 y S2. Estos subbolsillos se han utilizado en la investigación actual para inhibir la chaperona, ya que sus proteínas cliente parecen estar reguladas al alza en las células cancerosas. [14]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000166598 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020048 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Maki RG, Old LJ, Srivastava PK (agosto de 1990). "Homólogo humano del antígeno de rechazo tumoral murino gp96: regiones 5'-reguladoras y codificantes y relación con las proteínas inducidas por estrés". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 87 (15): 5658–62. Bibcode :1990PNAS...87.5658M. doi : 10.1073/pnas.87.15.5658 . PMC 54386 . PMID  2377606. 
  6. ^ Chen B, Piel WH, Gui L, Bruford E, Monteiro A (diciembre de 2005). "La familia de genes HSP90 en el genoma humano: perspectivas sobre su divergencia y evolución". Genomics . 86 (6): 627–37. doi : 10.1016/j.ygeno.2005.08.012 . PMID  16269234.
  7. ^ Randow F, Seed B (octubre de 2001). "La chaperona gp96 del retículo endoplasmático es necesaria para la inmunidad innata, pero no para la viabilidad celular". Nature Cell Biology . 3 (10): 891–6. doi :10.1038/ncb1001-891. PMID  11584270. S2CID  26559580.
  8. ^ Yang Y, Liu B, Dai J, Srivastava PK, Zammit DJ, Lefrançois L, Li Z (febrero de 2007). "La proteína de choque térmico gp96 es una chaperona maestra para los receptores tipo Toll y es importante en la función innata de los macrófagos". Inmunidad . 26 (2): 215–26. doi :10.1016/j.immuni.2006.12.005. PMC 2847270 . PMID  17275357. ,
  9. ^ Schild H, Rammensee HG (agosto de 2000). "gp96: la navaja suiza del sistema inmunitario". Nature Immunology . 1 (2): 100–1. doi :10.1038/77770. PMID  11248798. S2CID  29571184.
  10. ^ Wood CG, Mulders P (agosto de 2009). "Vitespen: una revisión preclínica y clínica". Future Oncology . 5 (6): 763–74. doi :10.2217/fon.09.46. PMID  19663726.
  11. ^ Tosti G, di Pietro A, Ferrucci PF, Testori A (noviembre de 2009). "Vacuna HSPPC-96 en pacientes con melanoma metastásico: del estado del arte a un posible futuro". Expert Review of Vaccines . 8 (11): 1513–26. doi :10.1586/erv.09.108. PMID  19863242. S2CID  207223461.
  12. ^ "NCT00293423". ClinicalTrials.gov, Institutos Nacionales de Salud de los Estados Unidos . Consultado el 10 de abril de 2010. Vacuna del complejo de proteína-péptido de choque térmico GP96 para el tratamiento de pacientes con glioma recurrente o progresivo
  13. ^ Bloch O, Crane CA, Fuks Y, Kaur R, Aghi MK, Berger MS, Butowski NA, Chang SM, Clarke JL, McDermott MW, Prados MD, Sloan AE, Bruce JN, Parsa AT (enero de 2014). "Vacunación con complejo de péptidos de proteína de choque térmico-96 para glioblastoma recurrente: un ensayo de fase II de un solo brazo". Neuro-Oncology . 16 (2): 274–9. doi :10.1093/neuonc/not203. PMC 3895386 . PMID  24335700. 
  14. ^ Khandelwal A, Crowley VM, Blagg BS (octubre de 2017). "Inhibidores selectivos de Grp94 basados ​​en resorcinol". ACS Medicinal Chemistry Letters . 8 (10): 1013–1018. doi :10.1021/acsmedchemlett.7b00193. PMC 5641966 . PMID  29057043. 

Lectura adicional

  • Srivastava P (2001). "Interacción de las proteínas de choque térmico con péptidos y células presentadoras de antígenos: acompañamiento de las respuestas inmunitarias innata y adaptativa". Revista Anual de Inmunología . 20 (1): 395–425. doi :10.1146/annurev.immunol.20.100301.064801. PMID  11861608.
  • Li Z, Dai J, Zheng H, Liu B, Caudill M (marzo de 2002). "Una visión integrada de las funciones y mecanismos del complejo péptido-gp96 de la proteína de choque térmico en la generación de una respuesta inmunitaria". Frontiers in Bioscience . 7 (4): d731–51. doi :10.2741/A808. PMID  11861214.
  • Dollins DE, Warren JJ, Immormino RM, Gewirth DT (octubre de 2007). "Las estructuras de los complejos de nucleótidos GRP94 revelan diferencias mecanísticas entre las chaperonas hsp90". Molecular Cell . 28 (1): 41–56. doi :10.1016/j.molcel.2007.08.024. PMC  2094010 . PMID  17936703.
  • Kaul SC, Taira K, Pereira-Smith OM, Wadhwa R (2003). "Mortalin: presente y prospectiva". Gerontología experimental . 37 (10–11): 1157–64. doi :10.1016/S0531-5565(02)00135-3. PMID  12470827. S2CID  44450296.
  • Schaiff WT, Hruska KA, McCourt DW, Green M, Schwartz BD (septiembre de 1992). "HLA-DR se asocia con proteínas de estrés específicas y se retiene en el retículo endoplásmico en células negativas a la cadena invariante". The Journal of Experimental Medicine . 176 (3): 657–66. doi :10.1084/jem.176.3.657. PMC  2119345 . PMID  1512535.
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