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Articulo de referencia

Halcurín

La halcurina es una neurotoxina polipeptídica de la anémona marina Halcurias sp. [ 1 ] Basándose en la homología de secuencia con las toxinas de anémona marina de tipo 1 y tipo ...

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La halcurina es una neurotoxina polipeptídica de la anémona marina Halcurias sp. [ 1 ] Basándose en la homología de secuencia con las toxinas de anémona marina de tipo 1 y tipo 2, se cree que retrasa la inactivación del canal al unirse al sitio extracelular 3 en los canales de sodio dependientes de voltaje de manera dependiente del potencial de membrana. [ 1 ]

Fuente y etimología

La toxina polipeptídica halcurina recibe su nombre de su fuente: el género de anémonas marinas Halcurias , [ 1 ] que son invertebrados solitarios que habitan en el océano. [ 2 ]

Química

La secuencia de aminoácidos de la halcurina es: VACRCESDGP DVRSATFTGT VDLWNCNTGW HKCIATYTAV ASCCKKD; consta de 47 aminoácidos y tiene un peso molecular de 5086 Da [ 1 ].

información general

Se ha propuesto una clasificación de las neurotoxinas polipeptídicas de anémonas marinas basada en su secuencia de aminoácidos, dividiendo el grupo en tres clases de toxinas de canales de sodio. [ 3 ] La halcurina es estructuralmente homóloga a las toxinas de tipo 2, pero también tiene homología de secuencia con las toxinas de tipo 1. [ 1 ] Las toxinas de tipo 1 y 2 están compuestas por 46 a 49 residuos de aminoácidos y están entrecruzadas por tres puentes disulfuro. [ 2 ] Diez residuos, incluidos seis residuos de cisteína (Cys), están completamente conservados entre las toxinas de tipo 1 y 2. [ 3 ] Por lo tanto, es posible que las toxinas de tipo 1 y 2 hayan evolucionado a partir de la halcurina como un ancestro común. [ 1 ]

Objetivo

Se sabe que las toxinas de tipo 1 y 2 se dirigen al sitio receptor de neurotoxinas 3. [ 4 ] Basándose en la homología estructural de la halcurina con las toxinas de anémona marina de tipo 1 y 2 [ 1 ] es probable que se dirija al sitio receptor de neurotoxinas 3. Se predice que el sitio receptor de neurotoxinas 3 se encuentra en el dominio IV del canal de sodio dependiente de voltaje , más específicamente en el bucle extracelular del segmento 3-4. Estos canales de sodio dependientes de voltaje se encuentran en neuronas, músculos esqueléticos y músculos cardíacos. [ 2 ]

Modo de acción

La estructura del bucle intracelular de los dominios III y IV actúa como una compuerta de inactivación rápida en los canales de sodio dependientes de voltaje . [ 5 ] Las toxinas de anémona marina tipo 1 y 2 ralentizan o impiden los cambios conformacionales en el bucle del segmento 3-4 del dominio IV necesarios para la inactivación del canal. [ 6 ] Basándose en la homología estructural de la halcurina con las neurotoxinas de anémona marina tipo 1 y 2, [ 1 ] es probable que tenga un modo de acción similar.

Toxicidad

La halcurina tiene una dosis letal media (DL50 ) de 5,8  μg/kg para los cangrejos, pero no muestra letalidad en ratones. [ 1 ]

Referencias

  1. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Ishida, M (abril de 1997). "Halcurina, una toxina polipeptídica en la anémona de mar Halcurias sp., con una semejanza estructural con las toxinas de tipo 1 y 2". Toxicon . 35 (4): 537– 544. doi : 10.1016/s0041-0101(96)00143-2 . ​​PMID 9133708 . 
  2. 1 2 3 Bosmans, F (dic. 2002). "La anémona de mar Bunodosoma granulifera contiene toxinas selectivas para insectos sorprendentemente eficaces y potentes" . FEBS . 532 ( 1–2 ): 131–134 . Bibcode : 2002FEBSL.532..131B . doi : 10.1016/s0014-5793(02)03653-0 . PMID 12459477 . 
  3. 1 2 Norton, RS (1991). "Estructura y relaciones estructura-función de las proteínas de anémonas marinas que interactúan con el canal de sodio". Toxicon . 29 (9): 1051– 1084. Bibcode : 1991Txcn...29.1051N . doi : 10.1016/0041-0101(91)90205-6 . PMID 1686683 . 
  4. ↑ Honma, Tomohiro; Shiomi, Kazuo (2006). "Toxinas peptídicas en anémonas marinas: aspectos estructurales y funcionales" . Biotecnología marina . 8 (1): 1– 10. Bibcode : 2006MarBt...8....1H . doi : 10.1007/ s10126-005-5093-2 . PMC 4271777. PMID 16372161 .  
  5. ↑ Caterall, WA (1995). "Estructura y función de los canales iónicos dependientes de voltaje". Annual Review of Biochemistry . 64 : 493–531 . doi : 10.1146/annurev.bi.64.070195.002425 . PMID 7574491 . 
  6. ↑ Rogers, JC (julio de 1996). "Determinantes moleculares de la unión de alta afinidad de la toxina alfa del escorpión y la toxina de la anémona marina en el bucle extracelular S3-S4 en el dominio IV de la subunidad alfa del canal de Na+" . Journal of Biological Chemistry . 271 (27): 15950– 15962. doi : 10.1074/jbc.271.27.15950 . PMID 8663157 . 
  • Halcurina Uniprot (P0C5G6)