dímero de proteína

En bioquímica , un dímero de proteína es un complejo macromolecular o multímero formado por dos monómeros de proteína , o proteínas individuales, que generalmente se unen de forma no covalente . Muchas macromoléculas, como las proteínas o los ácidos nucleicos , forman dímeros . La palabra dímero tiene raíces que significan "dos partes", di- + -mero . Un dímero de proteína es un tipo de estructura cuaternaria de proteína .

Un homodímero de proteínas está formado por dos proteínas idénticas , mientras que un heterodímero de proteínas está formado por dos proteínas diferentes.

La mayoría de los dímeros de proteínas en bioquímica no están unidos por enlaces covalentes . Un ejemplo de heterodímero no covalente es la enzima transcriptasa inversa , que está compuesta por dos cadenas de aminoácidos diferentes . ^{[ 1 ]} Una excepción son los dímeros unidos por puentes disulfuro, como la proteína homodimérica NEMO . ^{[ 2 ]}

Algunas proteínas contienen dominios especializados para asegurar la dimerización (dominios de dimerización) y la especificidad. ^{[ 3 ]}

Los receptores cannabinoides acoplados a proteínas G tienen la capacidad de formar tanto homodímeros como heterodímeros con varios tipos de receptores, como los receptores mu-opioides , de dopamina y de adenosina A2 . ^{[ 4 ]}

• Factores de transcripción
  • Proteínas con motivo de cremallera de leucina
• Proteínas 14-3-3
• Glicoproteínas de superficie variables del parásito Trypanosoma
• Tubulina
• Algunos factores de coagulación
  • Factor XI
  • Factor XIII
  • Fibrinógeno
• Algunos receptores
  • Receptores nucleares
  • Dímero de la subunidad βγ de la proteína G
  • Receptor tipo Toll
  • quinasas de tirosina de receptores
• Algunas enzimas
  • Enzimas de restricción de tipo II
  • Triosafosfato isomerasa (TIM)
  • alcohol deshidrogenasa
• Algunas proteínas virales
  • Proteína de matriz Z de los mammarenavirus ^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]}

La fosfatasa alcalina de E. coli , una enzima dimérica, presenta complementación intragénica . ^{[ 9 ]} Es decir, cuando se combinaron versiones mutantes específicas de la fosfatasa alcalina, las enzimas heterodiméricas resultantes mostraron un nivel de actividad mayor al esperado según las actividades relativas de las enzimas parentales. Estos hallazgos indicaron que la estructura dimérica de la fosfatasa alcalina de E. coli permite interacciones cooperativas entre los monómeros mutantes constituyentes, lo que puede generar una forma más funcional de la holoenzima . El dímero posee dos sitios activos, cada uno con dos iones de zinc y un ion de magnesio. ^{[ 10 ]}

• Dimerización
• trímero de proteína
• Oligómero
• ProtCID

• Conn. (2013). Modelado, activación, interacciones y cribado virtual de receptores acoplados a proteínas G (1.ª ed.). Academic Press.
• Matthews, Jacqueline M. Dimerización y oligomerización de proteínas en biología . Springer Nueva York, 2012.