La proteína Hsp33 es una chaperona molecular que se distingue de todas las demás chaperonas conocidas por su modo de regulación funcional. Su actividad está regulada por el esta...
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La proteína Hsp33 es una chaperona molecular que se distingue de todas las demás chaperonas conocidas por su modo de regulación funcional. Su actividad está regulada por el estado redox. Hsp33 es una proteína localizada en el citoplasma con cisteínas altamente reactivas que responden rápidamente a los cambios en el entorno redox. Las condiciones oxidantes, como el H₂O₂, provocan la formación de enlaces disulfuro en Hsp33, un proceso que conduce a la activación de su función de chaperona. [ 1 ]
Referencias
↑ Jakob U, Muse W, Eser M, Bardwell JC (1999). "Actividad de chaperona con un interruptor redox" . Cell . 96 (3): 341– 352. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80547-4 . PMID 10025400 .
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