Hispanopedia WikiLa hialina es una proteína liberada de los gránulos corticales de un óvulo fertilizado . La hialina liberada modifica la matriz extracelular del óvulo fertilizado para impedir que otros espermatozoides se unan al óvulo, y se conoce como bloqueo lento de la poliespermia . Todos los animales tienen este mecanismo de bloqueo lento.
La hialina es una proteína grande y ácida que ayuda al desarrollo embrionario. La proteína tiene fuertes propiedades adhesivas que pueden ayudar a la diferenciación celular y como componente para prevenir la poliespermia. Forma la capa hialina que cubre la superficie del óvulo después de la inseminación.
Estructura
Su estructura física tiene un componente mayor y otro menor. Uno es filamentoso, con moléculas flexibles que contienen una cabeza de dominio globular en el extremo. Su conformación se mantiene principalmente por enlaces disulfuro, ya que prácticamente todos los aminoácidos de cisteína se encuentran en forma disulfuro, pero también las fuerzas hidrofóbicas y los enlaces salinos estabilizan la molécula. [1] La longitud del filamento es de unos 75 nm y la cabeza tiene forma de maza con un diámetro de 12 nm. Existe una isoforma de la molécula, que tiene un filamento más largo de 125 nm en su lugar. [2] Ambas formas de estos filamentos a menudo se pliegan sobre sí mismas, lo que hace que la proteína sea heterogénea, lo que da como resultado manchas mal resueltas en un gel. Esto hace que la masa exacta sea incierta, ya que la proteína es muy difícil de purificar. Las estimaciones sitúan la masa en unos 350 kDa. Aproximadamente el 2-3% de su masa son carbohidratos. Los agregados de hialina también se forman al asociar las cabezas de la proteína, y la hialina permanece asociada con una proteína central de alto peso molecular durante toda la purificación. [2]
El ARNm de la hialina tiene una longitud de aproximadamente 12 kb. Codifica aproximadamente un 25 % de residuos ácidos y solo un 3,5 % de residuos básicos. [1] Dentro de su secuencia hay una región que contiene repeticiones en tándem de aproximadamente 84 aminoácidos. Esta secuencia está muy conservada entre especies y se cree que es el sustrato adhesivo de la hialina. Se creó una parte recombinante de esta secuencia y se probaron sus propiedades adhesivas. Se descubrió que era tan adhesiva como la hialina nativa. Los anticuerpos se unieron a la hialina recombinante y bloquearon su adhesión de manera similar a la hialina normal. Luego se descubrió que la región de repetición en tándem estaba en la parte filamentosa de la hialina cuando los anticuerpos se unieron a ella. Pueden estar presentes hasta 21 de estas repeticiones largas, lo que representa 230 kDa de la masa total y dos tercios de la región filamentosa. Estas repeticiones no muestran semejanza con nada dentro del banco de genes, lo que hace de la hialina una proteína única. [3]
Desarrollo embrionario
Ubicación en la celda
La hialina se encuentra en los gránulos corticales dentro de un óvulo. Aquí, la proteína está en forma aislada. [1] Los gránulos corticales migran a la membrana plasmática interna donde permanecen inactivos hasta que la célula se despolariza. [4] Toda la proteína en este punto es de origen materno. La hialina está confinada dentro de una subregión de los gránulos corticales, lo que demuestra que estas vesículas contienen suficiente hialina para sostener la célula y formar la capa de hialina hasta la etapa de gastrulación. Otra fuente de hialina está en el citoplasma. Este también es de origen materno. Una capa de hialina que recubre el embrión se forma incluso después de que se haya eliminado la hialina de los gránulos corticales, lo que demuestra que existe este reservorio secundario. [5] La nueva hialina no se expresa hasta que se ha formado la gástrula. Esto se demuestra por la acumulación de ARNm de hialina. Este ARNm se expresa alrededor del blastoporo en el límite endodermo -ectodermo, que es rico en retículo endoplasmático rugoso. La nueva hialina apareció en la superficie apical de las células del ectodermo . [6] También tuvo que ser transportada específicamente como lo hizo en los gránulos corticales. La hialina no penetra en el endodermo. Se identificaron algunos anticuerpos monoclonales que transportan moléculas a la superficie apical de las células ectodérmicas. La hialina materna persiste durante todo el desarrollo y aparece en el arquenterón de la gástrula. Dado que el mismo gen de ADN genómico codifica tanto para la hialina materna como para la nueva, debe ocurrir algún empalme alternativo para que los anticuerpos transporten la hialina correcta al área correcta. [3]
Formación de la capa hialina
La estructura de la hialina depende de los iones de calcio. Se estabiliza frente a la desnaturalización a causa de las altas concentraciones de NaCl en el agua de mar. La estabilización se produce cuando las concentraciones son tan bajas como 1 mM. El calcio también hace que la hialina se precipite y forme agregados consigo misma y con otras proteínas. Para ello se requieren mayores concentraciones de calcio. Otro ion divalente, el Mg2+, provoca una mayor precipitación de la hialina. Cuando actúa solo, el magnesio no puede provocar la precipitación, pero aumenta el efecto de la precipitación del calcio. [7]
Como se ha dicho antes, la capa hialina recubre la superficie externa del embrión. Una vez que el óvulo es fecundado, los gránulos corticales exocitan su contenido en la matriz extracelular. Cuando esto sucede, la hialina entra en contacto con los iones de calcio y se solubiliza. La unión con el calcio también induce interacciones entre la hialina y la proteína, creando agregados de sí misma y de otras proteínas. [7] Se forma una capa similar a un gel alrededor del óvulo, que alcanza un espesor de entre 2 y 3 mm quince minutos después de la inseminación. [3] Esta capa se forma en la matriz extracelular y funciona como una sustancia adhesiva para los blastómeros.
Función
La capa hialina es responsable de la adhesión y la orientación adecuada de las células de un embrión. A lo largo del desarrollo, ciertas células cambian su afinidad de unión hacia la hialina. La hialina ayuda a las células a diferenciarse en las mitades animal y vegetal durante la ovogénesis utilizando iones de zinc y litio. El zinc aumenta la cantidad de hialina precipitada, mientras que el litio mantiene la hialina solubilizada cuando está cerca del calcio. El zinc, entonces, causa un efecto animalizante ya que la unión de las células de la blástula sería más fuerte, mientras que la unión más débil de las células formaría la mitad vegetal. [8] Las células pueden diferenciarse aún más si ganan afinidad hacia otras membranas. La invaginación de la blástula ocurre cuando el endodermo pierde su afinidad hacia la hialina, mientras que el ectodermo la retiene. [9] Esto conduce a la forma de piedra angular de la gástrula, con las diferentes capas formando sistemas biológicos separados.
La hialina tiene un efecto secundario, ya que ayuda a la poliespermia cuando se encuentra en la capa hialina. La envoltura de fecundación es la barrera mecánica endurecida que impide que otros espermatozoides penetren en la célula. Se crea a partir de los productos secretados por los gránulos corticales. Debajo de la envoltura de fecundación se encuentra la capa hialina, que cubre los receptores de espermatozoides en la membrana plasmática del óvulo. Si la envoltura de fecundación no se forma o se disocia, la capa hialina por sí sola impide la poliespermia. [10]
Enlaces externos
- ^ abc Stephens, RE; Kane, RE (1970). "Algunas propiedades de la hialina. La proteína insoluble en calcio de la capa hialina del huevo de erizo de mar". The Journal of Cell Biology . 44 (3): 611–617. doi :10.1083/jcb.44.3.611. PMC 2107978 . PMID 4190067.
- ^ ab Adelson, David L.; Alliegro, Mark C; McClay, David R. (1992). "Sobre la ultraestructura de la hialina, una proteína de adhesión celular de la matriz extracelular del embrión de erizo de mar". The Journal of Cell Biology . 116 (5): 1283–1289. doi :10.1083/jcb.116.5.1283. PMC 2289348 . PMID 1371289.
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- ^ Schuel, Herbert (1984). "La prevención de la fertilización polispérmica en erizos de mar". Boletín biológico . 167 (2): 271–309. doi :10.2307/1541277. JSTOR 1541277. PMID 29320238.