Hidramacina-1

La hidramacina-1 es un tipo de proteína antimicrobiana . Fue aislada y reproducida por primera vez en 2008 a partir de células del hidróide de agua dulce Hydra . Con tan solo unos 60 aminoácidos de longitud, la proteína es única tanto en su secuencia de aminoácidos como en su estructura terciaria , lo que motivó su clasificación en una nueva familia de proteínas, las macinas . La estructura inusual de la proteína es probablemente la razón de las potentes propiedades antimicrobianas del compuesto. ^{[ 1 ]}

Las pruebas antimicrobianas determinaron que la proteína tiene un efecto antibacteriano contra bacterias tanto Gram positivas como Gram negativas . Esta potente actividad antibacteriana se extendió a cepas multirresistentes conocidas de bacterias patógenas, como las de Klebsiella oxytoca . Funcionalmente, la proteína provoca que las células bacterianas se agrupen y agreguen, modificando la morfología de las agregaciones bacterianas que crea. Esto resulta en una alteración de la estructura de la membrana bacteriana. ^{[ 1 ]}

La hidramacina-1 se aisló por primera vez de las células epiteliales del cnidario Hydra , un pequeño animal de agua dulce (casi microscópico) emparentado con los corales , las anémonas de mar y las medusas . ^{[ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ]} Al igual que otros miembros del filo Cnidaria , Hydra posee células epiteliales defensivas especializadas llamadas cnidocitos que disparan púas tóxicas a los organismos con los que entran en contacto físico. Investigadores alemanes lograron aislar el gen que codifica la producción de la proteína del genoma de Hydra en 2008. El gen se transfirió y clonó en un plásmido ( Pet32a ) que se insertó en la bacteria Escherichia coli , un método estándar para replicar una proteína aislada de un organismo mucho más grande. ^{[ 1 ]} La estructura tridimensional de la proteína resultante se determinó mediante espectroscopia de RMN y ahora está publicada en línea por el Protein Data Bank . ^{[ 6 ]}

La hidramacina-1 es una proteína de cadena simple compuesta por sesenta aminoácidos . Una combinación única de aminoácidos en la superficie de la molécula le confiere a la proteína sus potentes propiedades antimicrobianas. Se ha sugerido que esta parte especializada de la estructura terciaria de la proteína, un cinturón con carga positiva entre dos regiones hidrofóbicas (e iónicamente inertes), es el desencadenante de la influencia de la proteína en la agregación bacteriana. ^{[ 1 ]}

La hidramacina-1 es diferente de cualquier otro antibacteriano conocido hasta la fecha, a excepción de dos proteínas presentes en las sanguijuelas . Los investigadores proponen ubicar la hidramacina-1 y las proteínas de la sanguijuela en una nueva familia de proteínas denominada macinas . Las proteínas con una estructura más similar a las macinas son una superfamilia de proteínas derivadas del veneno de escorpión , conocidas como oxinas de escorpión . ^{[ 7 ]}

• Jung S, Dingley AJ, Augustin R, Anton-Erxleben F, Stanisak M, Gelhaus C, Gutsmann T, Hammer MU, Podschun R, Bonvin AM, Leippe M, Bosch TC, Grötzinger J (2009-01-16). "Hidramacina-1, Estructura y actividad antibacteriana de una proteína del metazoo basal Hydra" . Journal of Biological Chemistry . 284 (3). The American Society for Biochemistry and Molecular Biology: 1896–1905 . doi : 10.1074/jbc.M804713200 . PMID 19019828 . 

• Hidramacina-1 (2K35) en el Protein Data Bank , incluyendo información sobre la secuencia y la estructura tridimensional.
• Hidramacina-1 (2K35) en el OCA