Hispanopedia WikiEl motivo de unión a calmodulina IQ es un motivo de secuencia de aminoácidos que contiene la siguiente secuencia:
- [FILV]Qxxx[RK]Gxxx[RK]xx[FILVWY]
El término "IQ" se refiere a los dos primeros aminoácidos del motivo: isoleucina (comúnmente) y glutamina (invariablemente).
Función
La calmodulina (CaM) es reconocida como un importante sensor de calcio (Ca 2+ ) y orquestador de eventos regulatorios a través de su interacción con un grupo diverso de proteínas celulares. Existen tres clases de motivos de reconocimiento para muchas de las proteínas de unión de CaM conocidas: el motivo IQ como consenso para la unión independiente de Ca 2+ y dos motivos relacionados para la unión dependiente de Ca 2+ , denominados 1-14 y 1-5-10 en función de la posición de los residuos hidrofóbicos conservados . [2]
Ejemplo
El dominio regulador de la miosina de vieira es un complejo proteico de tres cadenas que activa este motor en respuesta a la unión de Ca 2+ . Las interacciones de cadena lateral vinculan las dos cadenas ligeras en tándem a segmentos adyacentes de la cadena pesada que llevan el motivo de secuencia IQ. El sitio de unión de Ca 2+ es un nuevo motivo de mano EF en la cadena ligera esencial y está estabilizado por enlaces que involucran la cadena pesada y ambas cadenas ligeras, lo que explica el requisito de las tres cadenas para la unión y regulación de Ca 2+ en la molécula de miosina intacta. [3]
Referencias
- ^ Houdusse A, Cohen C (enero de 1996). "Estructura del dominio regulador de la miosina de vieira a una resolución de 2 A: implicaciones para la regulación". Estructura . 4 (1): 21– 32. doi : 10.1016/S0969-2126(96)00006-8 . PMID 8805510.
- ^ Rhoads AR, Friedberg F (abril de 1997). "Motivos de secuencia para el reconocimiento de calmodulina". FASEB J . 11 (5): 331– 40. doi : 10.1096/fasebj.11.5.9141499 . PMID 9141499. S2CID 1877645.
- ^ Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (marzo de 1994). "Estructura del dominio regulador de la miosina de vieira a una resolución de 2,8 A". Nature . 368 (6469): 306– 12. Bibcode :1994Natur.368..306X. doi :10.1038/368306a0. PMID 8127365. S2CID 4279198.