Articulo de referencia

Inmunoglobulina Y

Comparación estructural entre la inmunoglobulina G (IgG) y la inmunoglobulina Y (IgY) La inmunoglobulina Y (abreviada como IgY ) es un tipo de inmunoglobulina que constituye el ...

Comparación estructural entre la inmunoglobulina G (IgG) y la inmunoglobulina Y (IgY)

La inmunoglobulina Y (abreviada como IgY ) es un tipo de inmunoglobulina que constituye el principal anticuerpo en la sangre de aves , reptiles y peces pulmonados . También se encuentra en altas concentraciones en la yema de huevo de gallina . Al igual que otras inmunoglobulinas, la IgY es una clase de proteínas que el sistema inmunitario forma en respuesta a ciertas sustancias extrañas y que las reconoce específicamente.

La IgY suele denominarse erróneamente inmunoglobulina G (IgG) en la literatura antigua, e incluso a veces en catálogos de productos comerciales, debido a su similitud funcional con la IgG y la inmunoglobulina E (IgE) de mamíferos. Sin embargo, esta nomenclatura antigua está obsoleta, ya que la IgY difiere tanto estructural como funcionalmente de la IgG de mamíferos [ 1 ] y no presenta reactividad cruzada con anticuerpos generados contra la IgG de mamíferos [ 2 ] .

Dado que las gallinas pueden poner huevos casi a diario, y la yema de un huevo de gallina inmunizada contiene una alta concentración de IgY, las gallinas se están popularizando gradualmente como fuente de anticuerpos personalizados para la investigación. (Normalmente, el investigador o un laboratorio subcontratado inyecta el antígeno de interés a mamíferos como conejos o cabras). [ 3 ]

Los patos producen una forma truncada de IgY a la que le falta parte de la región Fc. Como resultado, no puede unirse al complemento ni ser captada por los macrófagos . [ 4 ] [ 5 ]

También se ha analizado la IgY en la tortuga de caparazón blando china, Pelodiscus sinensis . [ 6 ]

Características

En los pollos, la inmunoglobulina  Y es el equivalente funcional de la inmunoglobulina G (IgG). Al igual que la IgG, está compuesta por dos cadenas ligeras y dos pesadas. Estructuralmente, estos dos tipos de inmunoglobulina difieren principalmente en las cadenas pesadas, que en la IgY tienen una masa molecular de aproximadamente 65 100 daltons (Da), siendo así mayores que en la IgG. Las cadenas ligeras de la IgY, con una masa molar de aproximadamente 18 700 uma, son algo más pequeñas que las de la IgG. La masa molar de la IgY asciende, por lo tanto, a aproximadamente 167 000 uma. La flexibilidad estérica de la molécula de IgY es menor que la de la IgG.

Funcionalmente, la IgY es parcialmente comparable a la inmunoglobulina E (IgE), así como a la IgG. Sin embargo, a diferencia de la IgG, la IgY no se une a la proteína A , a la proteína G ni a los receptores Fc celulares . Además, la IgY no activa el sistema del complemento . El nombre de inmunoglobulina  Y fue sugerido en 1969 por G. A. Leslie y L. W. Clem, después de que lograron demostrar diferencias entre las inmunoglobulinas presentes en los huevos de gallina y la inmunoglobulina G. Otros nombres sinónimos son IgG de gallina , IgG de yema de huevo e IgG 7S .

Aplicaciones bioanalíticas

En comparación con los anticuerpos de mamíferos, la IgY ofrece diversas ventajas para la extracción selectiva de anticuerpos y su aplicación en bioanálisis . Dado que los anticuerpos se extraen de las yemas de los huevos, el método de producción de anticuerpos no es invasivo. Por lo tanto, no es necesario extraer sangre de los animales para obtener el suero sanguíneo.

La cantidad disponible de un anticuerpo determinado aumenta considerablemente con la puesta repetida de huevos de la misma gallina. La reactividad cruzada de la IgY con proteínas de mamíferos es notablemente menor que la de la IgG. Además, la respuesta inmunitaria contra ciertos antígenos en las gallinas se expresa con mayor intensidad que en los conejos u otros mamíferos .

De las inmunoglobulinas que se generan durante la respuesta inmunitaria, solo la IgY se encuentra en los huevos de gallina. Por lo tanto, en las preparaciones a partir de huevos de gallina, no existe contaminación con inmunoglobulina A (IgA) ni inmunoglobulina M (IgM). El rendimiento de IgY de un huevo de gallina es comparable al de IgG del suero de conejo.

Una desventaja de la IgY, en comparación con los anticuerpos de mamíferos, es que su aislamiento de la yema de huevo es más difícil que el de la IgG del suero sanguíneo. Esto se debe en gran parte a que la IgY no puede unirse a la proteína A ni a la proteína G. Por lo tanto, no puede separarse de otros componentes del ensayo, por ejemplo, de otras proteínas. Además, es necesario eliminar la gran cantidad de lípidos y lipoproteínas presentes en la yema de huevo. [ 7 ] Por otro lado, los sueros sanguíneos que contienen anticuerpos a veces pueden utilizarse directamente en bioanálisis, es decir, sin pasos de aislamiento complicados.

Utilización en alimentos

Particularmente en países asiáticos , la IgY se ha probado clínicamente como suplemento alimenticio y conservante. Por ejemplo, se han probado productos de yogur que contienen IgY específica para patógenos, por su capacidad para reducir la presencia de Helicobacter pylori en el estómago al impedir la adhesión de la bacteria a la mucosa gástrica. [ 8 ] [ 9 ] La IgY utilizada para este fin se extrae de los huevos de gallinas inmunizadas. De esta manera se producen anticuerpos contra Salmonella y otras bacterias, así como contra virus , y se emplean como componente nutricional para la protección contra estos patógenos . El Laboratorio de Seguridad Alimentaria de la Universidad Oceánica de China ha experimentado con el uso de IgY específica para las bacterias Shewanella putrefaciens y Pseudomonas fluorescens como conservante para pescado. La vida útil del pescado tratado con la IgY se extendió de 9 días a 12-15 días, lo que demuestra una actividad antimicrobiana significativa contra las bacterias específicas. [ 10 ]

La inmunoglobulina IgY anti-Fel d1 de huevo se ha probado con éxito para reducir la actividad de Fel d1 en la saliva de los gatos con el fin de disminuir el potencial alergénico de los gatos tratados. [ 11 ]

Literatura

  • Rüdiger Schade, Irene Behn, Michael Erhard: Anticuerpos, producción y aplicación de yema de huevo de gallina . Springer-Verlag, Berlín 2001, ISBN 3-540-66679-6
  • GA Leslie, LW Clem: Filogenia de la estructura y función de las inmunoglobulinas. 3. Inmunoglobulinas del pollo . En: Journal of Experimental Medicine . 130(6)/1969. Rockefeller University Press, págs. 1337-1352, ISSN 0022-1007 
  • A. Polson, MB von Wechmar, MH van Regenmortel: Aislamiento de anticuerpos IgY virales de yemas de gallinas inmunizadas . En: Immunological Communications . 9(5)/1980. Dekker Nueva York, págs. 475-493, ISSN 0090-0877 
  • A. Polson, MB von Wechmar, G. Fazakerley: Anticuerpos contra proteínas de la yema de gallinas inmunizadas . En: Comunicaciones Inmunológicas . 9(5)/1980. Dekker Nueva York, págs. 495–514, ISSN 0090-0877 

Referencias

  1. Larsson A, Bålöw RM, Lindahl TL, Forsberg PO. Poult Sci. 1993 Oct;72(10):1807-12.Anticuerpos de pollo: aprovechando la evolución: una revisión.
  2. Estructura, función y propiedades fisicoquímicas de la IgY. Archivado el 21 de mayo de 2014 en Wayback Machine , Gallus Immunotech. Consultado el 28 de octubre de 2010.
  3. RESEÑA – Anticuerpos de pollo - IgY – http://www.oramune.com/custom.aspx?id=7 Archivado el 3 de junio de 2009 en Wayback Machine
  4. ^ Davison, T. Fred; Bernd Kaspers; Karel Antoni Schat (2008). Inmunología aviar . Prensa académica. pag. 413.ISBN  978-0-12-370634-8.
  5. Lundqvist, Mats L.; Darlene L. Middleton; Cynthia Radford; Gregory W. Warr; Katharine E. Magor (2006). "Inmunoglobulinas de las aves no galliformes: expresión y repertorio de anticuerpos en el pato" . Developmental & Comparative Immunology . 30 ( 1–2 ): 93–100 . doi : 10.1016/j.dci.2005.06.019 . PMC 1317265. PMID 16150486 .  
  6. Zhen Xu, Gai L Wang, P Nie. Mol Immunol. 2009 vol. 46 (10) pp. 2124-32. IgM, IgD e IgY y su patrón de expresión en la tortuga de caparazón blando china Pelodiscus sinensis.
  7. ^ Elvira Schecklies (1996), Polyklonale Antikörper (en alemán) (Erste Auflage ed.), Weinheim: VCH Verlagsgesellschaft mBH, ISBN  3-527-30078-3
  8. Suzuki H, Nomura S, Masaoka T, et al. (julio de 2004). "Efecto de la inmunoglobulina Y anti-ureasa de Helicobacter pylori en la dieta sobre la infección por Helicobacter pylori" . Aliment . Pharmacol. Ther . 20 Suppl 1: 185–92 . doi : 10.1111/j.1365-2036.2004.02027.x . PMID 15298626. S2CID 19455348 .   
  9. Horie K, Horie N, Abdou AM, et al. (diciembre de 2004). "Efecto supresor del yogur bebible funcional que contiene inmunoglobulina específica de yema de huevo sobre Helicobacter pylori en humanos" . Journal of Dairy Science . 87 (12): 4073–9 . doi : 10.3168/jds.S0022-0302(04)73549-3 . PMID 15545368 .  
  10. Xu, Yafu; Lin, Hong; Sui, Jianxin; Cao, Limin (noviembre de 2011). "Efectos del anticuerpo específico de la yema de huevo (IgY) en la calidad y vida útil del Paralichthys olivaceus refrigerado" . Journal of the Science of Food and Agriculture . 92 (6): 1267–72 . doi : 10.1002/jsfa.4693 . PMID 22052727. Recuperado el 19 de febrero de 2015 . 
  11. Ebenezer, Satyaraj; Cari, Gardner; Ivan, Filipi; Kerry, Cramer; Scott, Sherrill (2019). "Reducción de Fel d1 activo de gatos usando un anticuerpo IgY de huevo anti-Fel d1" . Immunity , Inflammation and Disease . 7 (2): 68– 73. doi : 10.1002/iid3.244 . PMC 6485700. PMID 30851084 .  
  • Tabla comparativa de IgG e IgE de mamíferos con IgY aviar e IgY truncada de pato. Gallus Immunotech, consultado el 28 de octubre de 2010.