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fagos Ff

Micrografía electrónica sombreada de un fago no alineado Los fagos Ff (de fagos filamentosos específicos F ) son un grupo de fagos filamentosos casi idénticos (género Inovirus )...

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Micrografía electrónica sombreada de un fago no alineado

Los fagos Ff (de fagos filamentosos específicos F ) son un grupo de fagos filamentosos casi idénticos (género Inovirus ) que incluyen los fagos f1 , fd, M13 y ZJ/2, que infectan bacterias que portan el factor de fertilidad F. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] El virión ( partícula viral) es un filamento flexible que mide aproximadamente 6 por 900 nm, compuesto por un tubo proteico cilíndrico que protege una molécula de ADN circular monocatenario en su núcleo. El fago codifica solo 11 productos génicos y es uno de los virus más simples conocidos. Se ha utilizado ampliamente para estudiar aspectos fundamentales de la biología molecular . George Smith y Greg Winter utilizaron f1 y fd para su trabajo sobre la presentación de fagos por el cual recibieron una parte del Premio Nobel de Química de 2018 . [ 8 ] Los primeros experimentos con fagos Ff utilizaron M13 para identificar funciones genéticas, [ 9 ] [ 10 ] y M13 también se desarrolló como vehículo de clonación, [ 11 ] por lo que el nombre M13 se utiliza a veces como sinónimo informal de todo el grupo de fagos Ff.

Estructura

Proteína principal de la cubierta ensamblada, vista explosionada

El virión es un filamento flexible ( cadena en forma de gusano ) de aproximadamente 6  nm de diámetro y 900  nm de longitud. Varios miles de copias de una pequeña (50 residuos de aminoácidos) subunidad de proteína de cubierta principal alfa-helicoidal elongada (el producto del gen 8, o p8) en una disposición superpuesta en forma de tejas forman un cilindro hueco que encierra el genoma de ADN monocatenario circular. Cada subunidad p8 tiene un conjunto de residuos básicos cerca del extremo C de la proteína elongada y residuos ácidos cerca del extremo N ; estas dos regiones están separadas por aproximadamente 20 residuos hidrofóbicos (no polares). La disposición en forma de tejas coloca los residuos ácidos de p8 cerca de la superficie exterior del cilindro, donde hacen que la partícula viral esté cargada negativamente; regiones no polares cerca de regiones no polares de subunidades p8 vecinas, donde las interacciones no polares contribuyen a una notable estabilidad física de la partícula viral; y residuos básicos cerca del centro del cilindro, donde interactúan con los fosfatos de ADN cargados negativamente en el núcleo del virión. Se pueden empaquetar moléculas de ADN más largas [ 12 ] (o más cortas [ 13 ] ), ya que se pueden agregar más (o menos) subunidades p8 durante el ensamblaje según sea necesario para proteger el ADN, lo que hace que el fago sea útil para estudios genéticos. (Este efecto no debe confundirse con el de Polyphage , que puede empaquetar varias moléculas de ADN separadas y distintas). Aproximadamente 5 copias de cada una de las cuatro proteínas menores cubren los dos extremos del virión. [ 14 ]

La estructura molecular de la cápside del virión (el conjunto de proteínas de la subunidad p8) se ha determinado mediante difracción de rayos X en fibras , y los modelos estructurales se han depositado en el Protein Data Bank ( PDB). En particular, la serie de estructuras de viriones fd y Pf1 depositadas en el PDB a lo largo de décadas ilustra las mejoras en los métodos de recolección de datos de difracción de fibras y análisis computacional. Las estructuras de la proteína de la cápside p3 y de la proteína de replicación/ensamblaje p5 también se han determinado mediante cristalografía de rayos X y se han depositado en el PDB.

Representaciones esquemáticas que muestran proteínas menores en los dos extremos.

Genética

La secuencia de ADN del genoma fd tiene 6408 nucleótidos que comprenden 9 genes, pero el genoma tiene 11 marcos de lectura abiertos que producen 11 proteínas, ya que dos genes, el gen 2 y el gen 1, tienen inicios de traducción internos en marco, generando dos proteínas adicionales, p10 y p11. El genoma también contiene una secuencia intergénica corta no codificante. [ 15 ] Las secuencias M13 y f1 son ligeramente diferentes de fd. Ambas tienen solo 6407 nucleótidos; f1 difiere de fd en 180 posiciones (solo 10 de estos cambios se reflejan en cambios de aminoácidos en los productos génicos) [ 16 ] y M13 tiene solo 59 diferencias de nucleótidos con respecto a f1. Para muchos propósitos, los fagos del grupo Ff pueden considerarse intercambiables.

Cinco productos génicos forman parte del virión: la proteína principal de la cubierta (p8) y las proteínas menores que recubren ambos extremos, p3 y p6 en un extremo, y p7 y p9 en el otro. Tres productos génicos (p2, p5 y p10) son proteínas citoplasmáticas necesarias para la síntesis de ADN y el resto son proteínas de membrana implicadas en el ensamblaje del virión. [ 17 ]

El gen que codifica p1 se ha utilizado como un gen marcador conservado, junto con otras tres características específicas de los genomas de inovirus, en un enfoque automático de aprendizaje automático para identificar más de 10 000 secuencias similares a inovirus a partir de genomas microbianos. [ 18 ]

Ciclo de replicación

Infección

La proteína p3 se ancla a un extremo del virión mediante el dominio C-terminal de p3. La infección de las bacterias huésped implica la interacción de dos regiones N-terminales diferentes de p3 con dos sitios diferentes de la bacteria huésped. Primero, el dominio N2 de p3 se une a la punta externa del pilus F , y el pilus se retrae hacia el interior de la célula. Esta retracción puede implicar la despolimerización del ensamblaje de subunidades del pilus en la membrana celular en la base del pilus mediante una inversión del proceso de crecimiento y polimerización del pilus. [ 1 ] [ 19 ] [ 20 ] A medida que la punta del pilus que contiene p3 se acerca a la pared celular , el dominio N1 de p3 interactúa con la proteína bacteriana TolQRA para completar la infección y liberar el genoma en el citoplasma del huésped. [ 21 ] [ 22 ]

Replicación

Una vez que el ADN viral monocatenario ingresa al citoplasma, sirve como molde para la síntesis de una cadena de ADN complementaria . Esta síntesis se inicia en la región intergénica de la secuencia de ADN mediante la ARN polimerasa del huésped, que sintetiza un cebador corto de ARN sobre el ADN infectante como molde. La ADN polimerasa III del huésped utiliza este cebador para sintetizar la cadena de ADN complementaria completa, generando una doble cadena circular, a veces denominada ADN de forma replicativa (RF). La cadena complementaria del RF es el molde de transcripción para las proteínas codificadas por el fago, especialmente p2 y p10, necesarias para la replicación del ADN.

La proteína p2 escinde la cadena viral del ADN del RF, y la ADN polimerasa III del huésped sintetiza una nueva cadena viral. La cadena viral antigua se desplaza a medida que se sintetiza la nueva. Cuando se completa un ciclo, la proteína p2, unida covalentemente, corta la cadena viral desplazada en la unión entre el ADN antiguo y el recién sintetizado, vuelve a ligar los dos extremos y libera la proteína p2. El RF se replica mediante este mecanismo de círculo rodante para generar docenas de copias del RF.

Cuando aumenta la concentración de proteínas del fago, las nuevas cadenas virales se recubren con la proteína de replicación/ensamblaje p5 en lugar de con las cadenas de ADN complementarias. La proteína p5 también inhibe la traducción de p2, de modo que la producción y el empaquetamiento del ADN monocatenario viral de la progenie se producen de forma sincronizada. [ 6 ]

Ensamblaje y extrusión

La infección no mata a la bacteria huésped, [ 23 ] a diferencia de la mayoría de las otras familias de fagos. Los fagos progenie se ensamblan a medida que se extruyen a través de la membrana de las bacterias en crecimiento, probablemente en los sitios de adhesión que unen las membranas interna y externa. Las cinco proteínas del fago que forman la cubierta del fago completo entran en la membrana interna; para p8 y p3, las secuencias líderes N-terminales (que luego se eliminan) ayudan a las proteínas a entrar en la membrana bacteriana, con sus N-terminales dirigidos desde el citoplasma hacia el periplasma. Otras tres proteínas de membrana del fago que no están presentes en el fago, p1, p11 y p4, también participan en el ensamblaje. La replicación del ADN RF se convierte en la producción de ADN monocatenario del fago mediante el recubrimiento del ADN con p5 para formar un complejo de replicación/ensamblaje de p5/ADN alargado, que luego interactúa con las proteínas del fago unidas a la membrana. El proceso de extrusión recoge las proteínas p7 y p9 que forman la punta externa del fago progenie. A medida que la proteína p5 se separa del ADN, el ADN resultante se extruye a través de la membrana y se envuelve en una envoltura helicoidal de p8, a la que se añaden p3 y p6 al final del ensamblaje. La proteína p4 puede formar un poro de extrusión en la membrana externa. [ 14 ]

La interacción de la señal de ADN de empaquetamiento de doble cadena con el complejo p1-tiorredoxina en la membrana interna del huésped desencadena la formación de un poro. La proteína p1 contiene motivos Walker que son esenciales para el ensamblaje del fago, [ 24 ] lo que sugiere que p1 es un motor molecular involucrado en dicho ensamblaje. La proteína p1 posee un dominio hidrofóbico transmembrana con la porción N-terminal en el citoplasma y la porción C-terminal en el periplasma (la orientación inversa a la de p8). Adyacente al lado citoplasmático del dominio transmembrana se encuentra una secuencia de 13 residuos de p1 con un patrón de residuos básicos que coincide estrechamente con el patrón de residuos básicos cerca del extremo C de p8, pero invertido con respecto a dicha secuencia. [ 25 ]

Se pueden generar ensamblajes intermedios de p8 tratando el fago con cloroformo. [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ] El contenido helicoidal de p8 en estas formas intermedias es similar al del fago, lo que sugiere que el cambio estructural durante el ensamblaje puede implicar simplemente un deslizamiento de las subunidades p8 superpuestas con respecto a sus vecinas en el ensamblaje. [ 29 ] [ 30 ]

Aplicaciones

Ciencias de la vida y medicina

Los fagos Ff se han diseñado para aplicaciones en ciencias biológicas y médicas. Muchas aplicaciones se basan en experimentos [ 12 ] que demuestran que la secuencia de ADN que determina la resistencia al antibiótico kanamicina puede insertarse de forma funcional en la secuencia intergénica no codificante del ADN del fago fd. Estos fagos modificados son correspondientemente más largos que el fago filamentoso fd de tipo silvestre, porque el ADN más largo está recubierto con una mayor cantidad de proteínas de la cubierta del gen 8, pero el ciclo de vida del fago no se ve afectado. Por otro lado, el fago tradicional con forma de renacuajo o isométrico, que tiene una cápside de tamaño limitado, no puede utilizarse tan fácilmente para encapsidar una molécula de ADN más grande. El fago modificado puede seleccionarse infectando bacterias sensibles a la kanamicina con el fago modificado para introducir resistencia a la kanamicina y cultivando las bacterias infectadas en un medio que contenga una concentración letal de kanamicina.

Este resultado se amplió insertando ADN extraño que expresaba un péptido extraño en el gen 3 del fago fd, en lugar de en la secuencia intergénica, de modo que el péptido extraño aparece en la superficie del fago como parte de la proteína de adsorción del gen 3. [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] El fago que porta el péptido extraño puede detectarse entonces utilizando anticuerpos apropiados. El enfoque inverso consiste en insertar ADN que codifica anticuerpos en el gen 3 y detectar su presencia mediante antígenos apropiados. [ 34 ]

Estas técnicas se han ampliado a lo largo de los años de diversas maneras, por ejemplo, insertando ADN extraño en los genes que codifican las proteínas de la cápside del fago, excepto el gen 3, y/o duplicando el gen de interés para modificar solo algunos de los productos génicos correspondientes. La tecnología de visualización de fagos se ha utilizado ampliamente para diversos fines. [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ]

Ciencias de los materiales y nanotecnología

Los fagos Ff han sido diseñados para aplicaciones como remediación, dispositivos electroquímicos, fotovoltaicos, catalíticos, de detección y de memoria digital, especialmente por Angela Belcher y sus colegas. [ 6 ] [ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ] [ 43 ] [ 44 ] [ 45 ]

Véase también

Referencias

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