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Sustrato 2 del receptor de insulina

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El sustrato 2 del receptor de insulina es una proteína que en humanos está codificada por el gen IRS2 . [ 5 ]

Función

Este gen codifica el sustrato 2 del receptor de insulina, una molécula de señalización citoplasmática que media los efectos de la insulina , el factor de crecimiento similar a la insulina 1 y otras citocinas , actuando como un adaptador molecular entre diversas tirosina quinasas receptoras y efectores posteriores. El producto de este gen es fosforilado por la tirosina quinasa del receptor de insulina tras la estimulación del receptor, así como por una quinasa asociada al receptor de interleucina 4 en respuesta al tratamiento con IL4 . [ 6 ]

Los ratones que carecen de IRS2 tienen un fenotipo diabético [ 7 ] así como una reducción del 40% en la masa cerebral. [ 8 ]

Interacciones

Se ha demostrado que IRS2 interactúa con:

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000185950 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000038894 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Ogihara T, Isobe T, Ichimura T, Taoka M, Funaki M, Sakoda H, Onishi Y, Inukai K, Anai M, Fukushima Y, Kikuchi M, Yazaki Y, Oka Y, Asano T (octubre de 1997). "La proteína 14-3-3 se une al sustrato 1 del receptor de insulina, uno de cuyos sitios de unión se encuentra en el dominio de unión a fosfotirosina" . J Biol Chem . 272 ​​(40): 25267–74 . doi : 10.1074/jbc.272.40.25267 . PMID 9312143 . 
  6. ↑ "Entrez Gene: sustrato 2 del receptor de insulina IRS2" .
  7. ↑ Lin X, Taguchi A, Park S, Kushner JA, Li F, Li Y, White MF (octubre de 2004). "La desregulación del sustrato 2 del receptor de insulina en las células beta y el cerebro causa obesidad y diabetes" . J. Clin. Invest . 114 (7): 908–16 . doi : 10.1172/JCI22217 . PMC 518668. PMID 15467829 .  
  8. ↑ Schubert M, Brazil DP, Burks DJ, Kushner JA, Ye J, Flint CL, Farhang-Fallah J, Dikkes P, Warot XM, Rio C, Corfas G, White MF (agosto de 2003). "La deficiencia del sustrato 2 del receptor de insulina perjudica el crecimiento cerebral y promueve la fosforilación de tau" . J. Neurosci . 23 (18): 7084–92 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.23-18-07084.2003 . PMC 6740672. PMID 12904469 .  
  9. ↑ Sozzani P, Hasan L, Séguélas MH, Caput D, Ferrara P, Pipy B, Cambon C (marzo de 1998). "IL-13 induce la fosforilación de tirosina de la fosfolipasa C gamma-1 tras la asociación con IRS-2 en monocitos humanos: relación con el efecto inhibidor de IL-13 sobre la producción de ROI". Biochem. Biophys. Res. Commun . 244 (3): 665–70 . doi : 10.1006/bbrc.1998.8314 . PMID 9535722 . 
  10. ↑ Rui L, Yuan M, Frantz D, Shoelson S, White MF (noviembre de 2002). "SOCS-1 y SOCS-3 bloquean la señalización de la insulina mediante la degradación mediada por ubiquitina de IRS1 e IRS2" . J. Biol. Chem . 277 (44): 42394–8 . doi : 10.1074/jbc.C200444200 . PMID 12228220 . 
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  12. ↑ Verdier F, Chrétien S, Billat C, Gisselbrecht S, Lacombe C, Mayeux P (octubre de 1997). "La eritropoyetina induce la fosforilación de tirosina del sustrato 2 del receptor de insulina. Una vía alternativa para la activación de la fosfatidilinositol 3-quinasa inducida por eritropoyetina" . J. Biol. Chem . 272 ​​(42): 26173–8 . doi : 10.1074/jbc.272.42.26173 . PMID 9334184 . 
  13. ↑ Kim B, Cheng HL, Margolis B, Feldman EL (diciembre de 1998). "El sustrato 2 del receptor de insulina y Shc desempeñan diferentes funciones en la señalización del factor de crecimiento similar a la insulina I" . J. Biol. Chem . 273 (51): 34543–50 . doi : 10.1074/jbc.273.51.34543 . PMID 9852124 . 
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Lecturas adicionales

  • White MF (1999). "El sistema de señalización IRS: una red de proteínas de acoplamiento que median la acción de la insulina". Mol. Cell. Biochem . 182 ( 1–2 ): 3–11 . doi : 10.1023 / A:1006806722619 . PMID 9609109. S2CID 32623861 .  
  • Jiang H, Harris MB, Rothman P (2000). "Señalización IL-4/IL-13 más allá de JAK/STAT" . J. Clínica de Alergia. Inmunol . 105 (6 parte 1): 1063– 70. doi : 10.1067/mai.2000.107604 . PMID 10856136 . 
  • Sesti G, Federici M, Hribal ML, et  al. (2001). "Defectos del sistema sustrato del receptor de insulina (IRS) en trastornos metabólicos humanos" . FASEB J. 15 ( 12): 2099–111 . doi : 10.1096/fj.01-0009rev . PMID 11641236. S2CID 6429338 .  
  • Gibson SL, Ma Z, Shaw LM (2007). "Funciones divergentes de IRS-1 e IRS-2 en la metástasis del cáncer de mama" . Cell Cycle . 6 (6): 631– 7. doi : 10.4161/cc.6.6.3987 . PMID 17361103 . 
  • Dearth RK, Cui X, Kim HJ, et  al. (2007). "Transformación oncogénica por las proteínas adaptadoras de señalización sustrato del receptor de insulina (IRS)-1 e IRS-2" . Cell Cycle . 6 (6): 705– 13. doi : 10.4161/cc.6.6.4035 . PMID 17374994 . 
  • Johnston JA, Wang LM, Hanson EP, et  al. (1996). "Las interleucinas 2, 4, 7 y 15 estimulan la fosforilación de tirosina de los sustratos 1 y 2 del receptor de insulina en células T. Posible papel de las quinasas JAK" . J. Biol. Chem . 270 (48): 28527–30 . doi : 10.1074/jbc.270.48.28527 . PMID 7499365 . 
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  • Algenstaedt P, Antonetti DA, Yaffe MB, Kahn CR (1997). "Las proteínas sustrato del receptor de insulina crean un vínculo entre la cascada de fosforilación de tirosina y las Ca2+-ATPasas en músculo y corazón" . J. Biol. Chem . 272 ​​(38): 23696–702 . doi : 10.1074/jbc.272.38.23696 . PMID 9295312 .