Hispanopedia WikiUna fuerza intramolecular (del latín intra- 'dentro') es cualquier fuerza que une los átomos que componen una molécula . [ 1 ] Las fuerzas intramoleculares son más fuertes que las fuerzas intermoleculares que rigen las interacciones entre moléculas. [ 2 ]
Tipos
El modelo clásico identifica tres tipos principales de enlaces químicos: iónico, covalente y metálico, que se distinguen por el grado de separación de carga entre los átomos participantes. [ 3 ] Las características del enlace formado pueden predecirse a partir de las propiedades de los átomos constituyentes, es decir, la electronegatividad. Estos difieren en la magnitud de sus entalpías de enlace , una medida de la fuerza del enlace, y por lo tanto afectan las propiedades físicas y químicas de los compuestos de diferentes maneras. El % de carácter iónico es directamente proporcional a la diferencia de electronegatividad del átomo enlazado.
Enlace iónico
Un enlace iónico puede aproximarse como la transferencia completa de uno o más electrones de valencia de los átomos que participan en la formación del enlace, lo que resulta en un ion positivo y un ion negativo unidos por fuerzas electrostáticas. [ 4 ] Los electrones en un enlace iónico tienden a encontrarse principalmente alrededor de uno de los dos átomos constituyentes debido a la gran diferencia de electronegatividad entre los dos átomos, generalmente más de 1,9, (una mayor diferencia en la electronegatividad resulta en un enlace más fuerte); esto a menudo se describe como un átomo que dona electrones al otro. [ 5 ] Este tipo de enlace generalmente se forma entre un metal y un no metal , como el sodio y el cloro en el NaCl . El sodio le daría un electrón al cloro, formando un ion sodio con carga positiva y un ion cloruro con carga negativa.
Enlace covalente
En un verdadero enlace covalente , los electrones se comparten uniformemente entre los dos átomos del enlace; hay poca o ninguna separación de carga. Los enlaces covalentes generalmente se forman entre dos no metales. Hay varios tipos de enlaces covalentes: en los enlaces covalentes polares , los electrones tienen más probabilidades de encontrarse alrededor de uno de los dos átomos, mientras que en los enlaces covalentes no polares, los electrones se comparten de manera uniforme. Las moléculas diatómicas homonucleares son puramente covalentes. La polaridad de un enlace covalente está determinada por las electronegatividades de cada átomo y, por lo tanto, un enlace covalente polar tiene un momento dipolar que apunta desde el extremo parcialmente positivo hacia el extremo parcialmente negativo. [ 6 ] Los enlaces covalentes polares representan un tipo intermedio en el que los electrones no se transfieren completamente de un átomo a otro ni se comparten de manera uniforme.
Enlace metálico
Los enlaces metálicos generalmente se forman dentro de un metal puro o una aleación metálica . Los electrones metálicos suelen estar deslocalizados ; el resultado es una gran cantidad de electrones libres alrededor de los núcleos positivos , a veces denominado mar de electrones.
Formación de enlaces
Los enlaces se forman entre átomos para que puedan alcanzar un estado de energía más bajo. Los átomos libres tendrán más energía que un átomo enlazado. Esto se debe a que parte de la energía se libera durante la formación del enlace, lo que permite que todo el sistema alcance un estado de energía más bajo. La longitud del enlace, o la distancia mínima de separación entre dos átomos que participan en la formación del enlace, está determinada por sus fuerzas repulsivas y atractivas en la dirección internuclear. [ 3 ] A medida que los dos átomos se acercan, los núcleos con carga positiva se repelen, creando una fuerza que intenta separarlos. A medida que los dos átomos se alejan, las fuerzas atractivas trabajan para volver a unirlos. De esta manera, se alcanza una longitud de enlace de equilibrio, que es una buena medida de la estabilidad del enlace.
Bioquímica
Las fuerzas intramoleculares son de suma importancia en el campo de la bioquímica, donde intervienen en los niveles más básicos de las estructuras biológicas. Fuerzas intramoleculares como los enlaces disulfuro dan estructura a las proteínas y al ADN . Las proteínas derivan su estructura de las fuerzas intramoleculares que las moldean y las mantienen unidas. La principal fuente de estructura en estas moléculas es la interacción entre los residuos de aminoácidos que forman la base de las proteínas. [ 7 ] Las interacciones entre los residuos de las mismas proteínas forman la estructura secundaria de la proteína, permitiendo la formación de láminas beta y hélices alfa , que son estructuras importantes para las proteínas y, en el caso de las hélices alfa, para el ADN.
Véase también
Referencias
- ↑ Zumdahl, Steven S.; Zumdahl, Susan A. (2007). Química (7.ª ed.). Boston: Houghton Mifflin. ISBN 978-0-618-71370-7OCLC 85824942
- ↑ Fischer, Johann; Wendland, Martin (2023). "Sobre la historia de los potenciales intermoleculares empíricos clave" . Fluid Phase Equilibria . 573 113876. Bibcode : 2023FlPEq.57313876F . doi : 10.1016/j.fluid.2023.113876 .
- 1 2 Oxtoby, David W.; Gills, HP; Campion, Alan (2012). Principios de química moderna (7.ª ed.). Belmont, California: Brooks/Cole Cengage Learning. ISBN 978-0-8400-4931-5.
- ↑ Bader, RFW; Henneker, WH (1965). "El enlace iónico". Journal of the American Chemical Society . 87 (14): 3063– 3068. Bibcode : 1965JAChS..87.3063B . doi : 10.1021/ja01092a008 .
- ↑ "3.9: Fuerzas intramoleculares y fuerzas intermoleculares" . Chemistry LibreTexts . 5 de abril de 2022. Consultado el 9 de octubre de 2022 .
- ↑ Helmenstine, Anne Marie. "Entender qué es un enlace covalente en química" . ThoughtCo .
- ↑ Nelson, David L.; Cox, Michael M.; Lehninger, Albert L. (2013). Principios de bioquímica de Lehninger (6.ª ed.). Nueva York: WH Freeman and Company. ISBN 978-1-4292-3414-6OCLC 824794893
- Enlace químico