Hispanopedia WikiLa isomaltasa ( EC 3.2.1.10) es una enzima que rompe los enlaces que unen los sacáridos , que no pueden romperse por la amilasa o la maltasa . Digiere los polisacáridos en los enlaces alfa 1-6. Su sustrato, la alfa-dextrina límite, es un producto de la digestión de la amilopectina que conserva su enlace 1-6 (sus enlaces alfa 1-4 ya han sido descompuestos por la amilasa). El producto de la digestión enzimática de la alfa- dextrina límite por la isomaltasa es la maltosa .
La isomaltasa ayuda a la amilasa a digerir la dextrina alfa-límite para producir maltosa. La sacarasa-isomaltasa humana es una enzima de doble función con dos dominios GH31, uno que actúa como isomaltasa y el otro como sacarosa alfa-glucosidasa .
Nomenclatura
El nombre sistemático de la sacarasa-isomaltasa es oligosacárido 6-alfa-glucohidrolasa. Esta enzima también se conoce como:
- Sacarasa-alfa-dextrinasa
- oligo-1,6-glucosidasa,
- límite de dextrina,
- Entonces maltasa,
- exo-oligo-1,6-glucosidasa,
- dextrina 6alfa-glucanohidrolasa,
- dextrina alfa-límite,
- dextrina 6-glucanohidrolasa, y
- oligosacárido alfa-1,6-glucohidrolasa.
Mecanismo
Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- Hidrólisis de enlaces (1->6)-alfa-D-glucosídicos en algunos oligosacáridos producidos a partir de almidón y glucógeno por la enzima EC 3.2.1.1 .
La hidrólisis utiliza agua para romper los enlaces químicos. El mecanismo de la sacarasa-isomaltasa da como resultado una retención neta de la configuración en el centro anomérico. [1]
Enlaces externos
- Isomaltasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
Referencias
- ^ Sim L, Willemsma C, Mohan S, Naim HY, Pinto BM, Rose DR (junio de 2010). "Base estructural para la selectividad del sustrato en los dominios N-terminales de la maltasa-glucoamilasa y la sacarasa-isomaltasa humana". The Journal of Biological Chemistry . 285 (23): 17763–70. doi : 10.1074/jbc.M109.078980 . PMC 2878540 . PMID 20356844.