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Jan Steyaert

Jan Steyaert es un bioingeniero y biólogo molecular belga . Comenzó su carrera como enzimólogo, pero el laboratorio Steyaert es conocido principalmente por su trabajo pionero en...

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Jan Steyaert es un bioingeniero y biólogo molecular belga . Comenzó su carrera como enzimólogo, pero el laboratorio Steyaert es conocido principalmente por su trabajo pionero en nanocuerpos (diseñados) para aplicaciones en biología estructural , ómicas y diseño de fármacos . Es catedrático y profesor de bioquímica en la Vrije Universiteit Brussel y director del Centro VIB-VUB de Biología Estructural , uno de los centros de investigación del Vlaams Instituut voor Biotechnologie ( VIB ). Participó en la fundación de tres empresas derivadas : Ablynx , Biotalys y Confo Therapeutics .

Primeros años y educación

Steyaert nació en Ukkel , Bélgica . Creció en el pueblo flamenco de Alsemberg . Obtuvo una maestría en bioingeniería en la Vrije Universiteit Brussel . Para su doctorado, se trasladó a Plant Genetic Systems , una de las primeras empresas de biotecnología de Bélgica . Tras obtener su doctorado, se mudó a Kenia para realizar una investigación postdoctoral en ILRAD (ahora ILRI ), el Instituto Internacional de Investigación Ganadera .

Carrera académica

En 1995, regresó a Bélgica para convertirse en profesor asistente en el Laboratorio de Biología Estructural de Lode Wyns .

Desde 2015 hasta 2017, fue profesor de investigación Francqui .

En 2020, fue elegido miembro de la Organización Europea de Biología Molecular . [ 1 ]

Investigación

Jan Steyaert fue pionero en el uso de nanobodies como herramientas en biología estructural . Los nanobodies son los dominios variables de anticuerpos de cadena pesada única que se encuentran naturalmente en los camélidos . Debido a su pequeño tamaño y sus beneficiosas propiedades bioquímicas y económicas (tamaño, afinidad, especificidad, estabilidad, costo de producción), Steyaert aplica nanobodies para congelar proteínas dinámicas en conformaciones funcionales únicas. Posteriormente, se puede utilizar la cristalografía de rayos X o la microscopía electrónica criogénica para determinar las estructuras de diferentes estados de la misma biomolécula en movimiento. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ]

En colaboración con Brian Kobilka, el equipo de investigación de Steyaert generó nanobodies [ 5 ] [ 6 ] que dilucidaron la estructura cristalina de varios receptores acoplados a proteínas G ( GPCR ), incluyendo el receptor adrenérgico β2 , [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] el receptor muscarínico de acetilcolina , [ 10 ] [ 11 ] el receptor μ-opioide , [ 12 ] [ 13 ] los receptores metabotrópicos de glutamato [ 14 ] [ 15 ] y, por primera vez, la estructura cristalina de un complejo GPCR - proteína G. [ 16 ] [ 17 ]

Steyaert también aplica nanobodies como herramientas versátiles para investigar la dinámica de GPCR in vitro y dentro de las células, [ 18 ] [ 19 ] y para mejorar el descubrimiento de fármacos . [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ] [ 23 ] Más recientemente, comenzó a diseñar nanobodies para aplicaciones en crio-EM .

Premios

En 2016 recibió el premio Prous Institute-Overton and Meyer a las nuevas tecnologías en el descubrimiento de fármacos [ 24 ] por su trabajo pionero en el campo de la biología estructural habilitada por nanocuerpos .

Desde 2019, Jan Steyaert es un investigador altamente citado en Web of Science en el campo de la biología y la bioquímica.

En 2022, ganó el 24º Premio Jacob y Louise Gabbay de la Universidad de Brandeis en Biotecnología y Medicina, en reconocimiento a sus contribuciones a la biología estructural mediante el desarrollo de anticuerpos de dominio único de camélidos o nanobodies.

En 2024, el Consejo Europeo de Investigación (ERC) le otorgó una beca avanzada.

En 2025 recibió el Premio Christian B. Anfinsen 2025, patrocinado por The Protein Society, en reconocimiento a sus logros tecnológicos y avances metodológicos significativos en el campo de la ciencia de las proteínas.

Referencias

  1. ↑ "Encuentra personas en las comunidades EMBO" . people.embo.org . Consultado el 5 de abril de 2022 .
  2. ↑ Uchański, Tomasz; Masiulis, Simonas; Fischer, Baptiste; Kalichuk, Valentina; López-Sánchez, Uriel; Zarkadas, Eleftherios; Weckener, Miriam; Sente, Andrija; Ward, Philip; Wohlkönig, Alexandre; Zögg, Thomas (enero de 2021). " Los megacuerpos amplían el conjunto de herramientas de nanocuerpos para la determinación de la estructura de proteínas mediante crio-EM de partícula única" . Nature Methods . 18 (1): 60– 68. doi : 10.1038/s41592-020-01001-6 . ISSN 1548-7091 . PMC 7611088. PMID 33408403 .   
  3. ↑ Uchański, Tomasz; Pardon, Els; Steyaert, Jan (febrero de 2020). "Nanocuerpos para estudiar los estados conformacionales de las proteínas" . Current Opinion in Structural Biology . 60 : 117–123 . doi : 10.1016/j.sbi.2020.01.003 . PMID 32036243. S2CID 211070876 .  
  4. ↑ Setyawati, Inda; Stanek, Weronika K; Majsnerowska, Maria; Swier, Lotteke JYM; Pardon, Els; Steyaert, Jan; Guskov, Albert; Slotboom, Dirk J (22 de diciembre de 2020). "Reconstitución in vitro de subunidades de membrana integrales que interactúan dinámicamente de transportadores de factores de acoplamiento de energía" . eLife . 9 e64389 . doi : 10.7554/eLife.64389 . ISSN 2050-084X . PMC 7755397. PMID 33350937 .   
  5. ↑ Steyaert, Jan; Kobilka, Brian K (agosto de 2011). "Estabilización de los estados conformacionales de los receptores acoplados a proteínas G mediante nanocuerpos" . Current Opinion in Structural Biology . 21 (4): 567– 572. doi : 10.1016/j.sbi.2011.06.011 . PMC 3166880. PMID 21782416 .  
  6. ↑ Manglik, Aashish; Kobilka, Brian K.; Steyaert, Jan (2017-01-06). "Nanocuerpos para estudiar la estructura y función de los receptores acoplados a proteínas G" . Annual Review of Pharmacology and Toxicology . 57 (1): 19– 37. doi : 10.1146/annurev-pharmtox-010716-104710 . ISSN 0362-1642 . PMC 5500200. PMID 27959623 .   
  7. ↑ Rasmussen, Søren GF; Choi, Hee-Jung; Fung, Juan Jose; Pardon, Els; Casarosa, Paola; Chae, Pil Seok; DeVree, Brian T.; Rosenbaum, Daniel M.; Thian, Foon Sun; Kobilka, Tong Sun; Schnapp, Andreas (enero de 2011). " Estructura de un estado activo estabilizado por nanocuerpos del receptor adrenérgico β2" . Nature . 469 (7329): 175–180 . Bibcode : 2011Natur.469..175R . doi : 10.1038/nature09648 . ISSN 0028-0836 . PMC 3058308. PMID 21228869 .   
  8. ↑ "Investigadores 'congelan el receptor de adrenalina en acción'" . ScienceDaily . Consultado el 5 de abril de 2022 .
  9. ↑ Sprang, Stephen R. (enero de 2011). " Unión al receptor en ambos extremos" . Nature . 469 (7329): 172– 173. doi : 10.1038/469172a . ISSN 0028-0836 . PMC 3804163. PMID 21228868 .   
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  15. ↑ Gregory, Karen J. (febrero de 2019). "Cómo se transmite una señal de activación a través de un receptor excitatorio" . Nature . 566 ( 7742): 42– 43. Bibcode : 2019Natur.566...42G . doi : 10.1038/d41586-018-07885-x . ISSN 0028-0836 . PMID 30710123. S2CID 59528212 .   
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  24. ↑ "Instituto Prous - Premio Overton y Meyer a las Nuevas Tecnologías en el Descubrimiento de Fármacos" . www.efmc.info . Consultado el 5 de abril de 2022 .
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