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Motivo Kelch

El motivo Kelch es una región de secuencia de proteínas que se encuentra ampliamente en proteínas de bacterias y eucariotas . [ 2 ] Este motivo de secuencia está compuesto por a...

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El motivo Kelch es una región de secuencia de proteínas que se encuentra ampliamente en proteínas de bacterias y eucariotas . [ 2 ] Este motivo de secuencia está compuesto por aproximadamente 50 residuos de aminoácidos que forman una estructura de una "hoja" de lámina beta de cuatro hebras . Este motivo de secuencia se encuentra entre cinco y ocho copias en tándem por proteína, las cuales se pliegan para formar una estructura solenoide circular más grande llamada dominio de hélice beta .

Proteínas que contienen motivos Kelch

El motivo Kelch se encuentra ampliamente en especies eucariotas y bacterianas. En particular, el genoma humano contiene alrededor de 100 proteínas que contienen este motivo. Dentro de cada proteína, el motivo aparece varias veces. Por ejemplo, se encuentra 6 veces en la proteína reguladora de la cámara ovárica de Drosophila . También se halla en la proteína MIPP del ratón [ 3 ] y en varios poxvirus . Además, se han identificado repeticiones de Kelch en alfa- y beta-escruína [ 4 , 5 ] , en la galactosa oxidasa del hongo Dactylium dendroides [ 6 , 7 ] y en la proteína NanM de Escherichia coli, una mutarrotasa del ácido siálico [ 8 ] .

Estructura

La estructura de la galactosa oxidasa revela que el motivo de secuencia Kelch repetido corresponde a un motivo de lámina beta antiparalela de 4 hebras que forma la unidad de repetición en un pliegue estructural de superbarril comúnmente conocido como hélice beta. [ 9 ]

Función

Las funciones conocidas de las proteínas que contienen Kelch son diversas:

  • La escruina es una proteína de entrecruzamiento de actina;
  • La galactosa oxidasa cataliza la oxidación del grupo hidroxilo en la posición C6 de la D-galactosa;
  • La neuraminidasa hidroliza los residuos de ácido siálico de las glicoproteínas;
  • NanM es una mutarrotasa del ácido siálico, implicada en la utilización eficiente del ácido siálico por las bacterias;
  • Kelch podría tener una función citoesquelética, ya que se localiza en los canales anulares ricos en actina que conectan las 15 células nodrizas con el ovocito en desarrollo en Drosophila. [ 4 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Ito N, Phillips SE, Stevens C, et  al. (marzo de 1991). "Nuevo enlace tioéter revelado por una estructura cristalina de 1,7 Å de la galactosa oxidasa". Nature . 350 ( 6313): 87– 90. doi : 10.1038/350087a0 . PMID 2002850. S2CID 4345713 .  
  2. ↑ Adams J, Kelso R, Cooley L (enero de 2000). "La superfamilia de proteínas con repeticiones Kelch: impulsores de la función celular". Trends Cell Biol . 10 (1): 17– 24. doi : 10.1016/S0962-8924(99)01673-6 . PMID 10603472 . 
  3. ↑ Xue F, Cooley L (1993). "kelch codifica un componente de los puentes intercelulares en las cámaras ováricas de Drosophila" . Cell . 72 (5): 681– 693. doi : 10.1016/0092-8674(93)90397-9 . PMID 8453663 . 
  4. 1 2 Way M, Sanders M, Matsudaira P, Chafel M, Knight A, Tu YH (1995). "beta-Scruin, un homólogo de la proteína de entrecruzamiento de actina scruin, se localiza en la vesícula acrosomal del esperma de Limulus". J. Cell Sci . 108 (10): 3155– 3162. doi : 10.1242/jcs.108.10.3155 . PMID 7593276 . 
  5. ↑ Way M, Sakai J, Sanders M, Garcia C, Matsudaira P (1995). "Organización de la secuencia y el dominio de la escruina, una proteína de entrecruzamiento de actina en el proceso acrosomal del esperma de Limulus" . J. Cell Biol . 128 (1): 51– 60. doi : 10.1083/jcb.128.1.51 . PMC 2120335. PMID 7822422 .  
  6. ↑ Doolittle RF, Bork P (1994). "El motivo Kelch de Drosophila se deriva de un plegamiento enzimático común". J. Mol. Biol . 236 (5): 1277– 1282. doi : 10.1016/0022-2836(94)90056-6 . PMID 8126718 . 
  7. ↑ Keen JN, Ito N, Phillips SE, Stevens C, Ogel ZB, McPherson MJ, Yadav KD, Knowles PF (1991). "Nuevo enlace tioéter revelado por una estructura cristalina de 1,7 Å de la galactosa oxidasa". Nature . 350 ( 6313): 87– 90. doi : 10.1038/350087a0 . PMID 2002850. S2CID 4345713 .  
  8. ↑ Severi E, Müller A, Potts JR, Leech A, Williamson D, Wilson KS, Thomas GH (2008). "La mutarrotación del ácido siálico es catalizada por la proteína beta-hélice YjhT de Escherichia coli " . J. Biol. Chem . 283 (8): 4841– 4849. doi : 10.1074/jbc.m707822200 . PMID 18063573 . 
  9. ↑ Ito N, Phillips SE, Yadav KD, Knowles PF (1994). "Estructura cristalina de una enzima de radicales libres, galactosa oxidasa". J. Mol. Biol . 238 (5): 794– 814. doi : 10.1006/jmbi.1994.1335 . PMID 8182749 . 
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