Ken A. Dill

Kenneth Austin Dill (nacido en 1947) es un biofísico y químico conocido principalmente por su trabajo en las vías de plegamiento de proteínas . Es director del Centro Louis y Beatrice Laufer de Biología Física y Cuantitativa de la Universidad de Stony Brook . Fue elegido miembro de la Academia Nacional de Ciencias en 2008. ^{[ 1 ]} Fue elegido miembro de la Academia Estadounidense de las Artes y las Ciencias en 2014. Ha sido coeditor o editor de la Revista Anual de Biofísica desde 2013. ^{[ 2 ]}

Dill nació en Oklahoma City, Oklahoma en 1947. ^{[ 1 ]} Asistió al MIT donde obtuvo una SB y una SM en Ingeniería Mecánica (1971). ^{[ 1 ]} Obtuvo su doctorado en 1978 en la UCSD en el Departamento de Biología trabajando con Bruno H. Zimm , estudiando las propiedades biofísicas de las moléculas de ADN. Hacia el final de su investigación doctoral, se había interesado en la mecánica del plegamiento de proteínas, específicamente en la forma en que la enzima degradadora de ARN Ribonucleasa , se pliega a su estado nativo. Pero antes de abordar el problema del plegamiento de proteínas, se mudó a la Universidad de Stanford y trabajó con Paul J. Flory en Química, para su formación postdoctoral. Después de esto, fue a la Universidad de California, San Francisco , donde popularizó la idea de que el entorno circundante de cualquier proteína dada le impone restricciones, de modo que las formas que puede adoptar se reducen drásticamente. Dill introdujo un modelo simplificado que consistía en cuentas unidas a una red para imitar el plegamiento de una proteína, donde las cuentas del mismo tipo (es decir, hidrofóbicas) se atraían entre sí. Matemáticamente, el proceso de plegamiento puede visualizarse como un embudo, en el que los diversos estados desplegados y mal plegados de alta energía de la proteína ocupan posiciones más cercanas a la parte superior del embudo, pero una vez que la proteína comienza a plegarse, sus opciones se reducen con la disminución de la entropía conformacional y la cadena colapsa rápidamente en su estado más estable de baja energía. Este estado a veces se identifica con el estado nativo de una proteína natural. En palabras de Dill: «Como esquiadores que llegan todos al mismo refugio, la proteína que se pliega se acerca sistemáticamente a la forma deseada a medida que desciende por el embudo». ^{[ 1 ]}