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Ascorbato ferrireductasa (transmembrana)

La ascorbato ferrireductasa (transmembrana) ( EC 1.16.5.1 , citocromo b561 ) es una enzima con el nombre sistemático Fe(III):ascorbato oxidorrectuctasa (translocadora de electro...

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La ascorbato ferrireductasa (transmembrana) ( EC 1.16.5.1 , citocromo b561 ) es una enzima con el nombre sistemático Fe(III):ascorbato oxidorrectuctasa (translocadora de electrones) . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

ascorbato [entrada] + Fe(III) [salida]⇌{\displaystyle \rightleftharpoons }radical monodehidroascorbato [entra] + Fe(II) [sale] + H + [entra]

La ascorbato ferrireductasa es un citocromo dihemo que actúa sobre el hexacianoferrato(III) y otros quelatos férricos .

Solubilidad del hierro férrico (III) y del hierro ferroso (II)

Utilizar la conversión de ascorbato ( vitamina C ) a monodehidroascorbato es esencial cuando el ion férrico Fe(III) se convierte en ferroso Fe(II). La especie Fe(III) es insoluble, por lo que se convierte en una de las especies metálicas más problemáticas para introducir y disolver en el sistema de un organismo. [ 7 ] Especialmente en eucariotas como humanos, hongos y bacterias, el ciclo ascendente del ascorbato es muy importante, así como la biodisponibilidad del ion ferroso (II). Hay tres formas de aumentar la solubilidad del hierro (III) y superar ese desafío: quelación , reducción y acidificación.

Quelación

La quelación puede aumentar la solubilidad del hierro (III) mediante el acoplamiento de ligandos sideróforos a las especies de hierro en estado sólido para transformarlas en especies acuosas. Especialmente en bacterias y hongos, los sideróforos tienen una fuerte afinidad de unión al Fe³⁺ y no se unen a otros iones metálicos que puedan estar presentes. La siguiente es una ecuación química general que representa el proceso de quelación: Estructura de un sideróforo. Los grupos fenilo con dos grupos hidroxilo son los sitios de unión. Estos complejos de hierro se unen a un receptor en un transportador de hierro que es único para el sideróforo utilizado. El receptor se disocia al acercarse a la membrana celular, lo que crea un ion Fe(III) férrico acuoso que puede ser utilizado para la absorción o reducido a Fe²⁺, donde transportadores específicos para ese ion pueden transportarlo.

Reducción

La reducción del ion férrico(III) a ferroso(II) aumenta la biodisponibilidad, lo que mejora la velocidad y la cantidad con que el hierro ferroso(II) soluble en agua llega al organismo y previene la mineralización del férrico(III) acuoso. El procedimiento general para una reducción posterior en relación con un complejo de hierro es el siguiente:

Una vez que el complejo de hierro se acerca a la superficie celular, el ion hierro (II) se vuelve susceptible a aceptar ligandos de agua, hidratándose así. Este proceso suele ocurrir en ambientes aeróbicos, donde el ion hierro (II) también se ve favorecido. Una vez reducido el complejo, debe reoxidarse cerca de la membrana celular, ya que contiene sitios de unión típicamente solo para iones hierro (III). Posteriormente, la proteína experimentará cambios conformacionales para migrar al otro lado de la membrana. [ 8 ]

Existen algunos transportadores que permiten el transporte directo de iones de hierro (II), como Fet4 , Dmt1 e Irt1 ; sin embargo, estos transportadores no son del todo selectivos, ya que presentan dificultades para unirse al ion hierro (II), permitiendo la unión de otros iones como Zn(II), Mn(II) y Cd(II). [ 9 ] Este tipo de transporte se produce principalmente en plantas y en ambientes anaeróbicos, donde la oxidación a especies de hierro (III) es imposible. [ 10 ]

Referencias

  1. ↑ Flatmark T, Terland O (diciembre de 1971). "Citocromo b 561 de los gránulos cromafines de la glándula suprarrenal bovina. Un citocromo de tipo b de alto potencial". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 253 (2): 487– 91. doi : 10.1016/0005-2728(71)90052-1 . PMID 4332308 . 
  2. ↑ McKie AT, Barrow D, Latunde-Dada GO, Rolfs A, Sager G, Mudaly E, Mudaly M, Richardson C, Barlow D, Bomford A, Peters TJ, Raja KB, Shirali S, Hediger MA, Farzaneh F, Simpson RJ (marzo de 2001). "Una ferrireductasa regulada por hierro asociada con la absorción de hierro dietético" . Science . 291 ( 5509): 1755– 9. Bibcode : 2001Sci...291.1755M . doi : 10.1126/science.1057206 . PMID 11230685. S2CID 44351106 .  
  3. ↑ Su D, Asard H (agosto de 2006). "Tres citocromos b561 de mamíferos son ferrireductasas dependientes de ascorbato". The FEBS Journal . 273 (16): 3722–34 . doi : 10.1111/j.1742-4658.2006.05381.x . PMID 16911521. S2CID 23331329 .  
  4. ↑ Bérczi A, Su D, Asard H (abril de 2007). "Un citocromo b561 de Arabidopsis con capacidad de ferrireductasa transmembrana" ( PDF) . FEBS Letters . 581 (7): 1505–8 . Bibcode : 2007FEBSL.581.1505B . doi : 10.1016/j.febslet.2007.03.006 . hdl : 10067/629620151162165141 . PMID 17376442. S2CID 40210419 .  
  5. ↑ Wyman S, Simpson RJ, McKie AT, Sharp PA (junio de 2008). "Dcytb (Cybrd1) funciona como reductasa férrica y cúprica in vitro" . FEBS Letters . 582 (13): 1901–6 . Bibcode : 2008FEBSL.582.1901W . doi : 10.1016/j.febslet.2008.05.010 . PMID 18498772 . 
  6. ↑ Glanfield A, McManus DP, Smyth DJ, Lovas EM, Loukas A, Gobert GN, Jones MK (noviembre de 2010). " Un citocromo b561 con actividad de ferrireductasa del trematodo sanguíneo parásito, Schistosoma japonicum" . PLOS Neglected Tropical Diseases . 4 (11): e884. doi : 10.1371/journal.pntd.0000884 . PMC 2982821. PMID 21103361 .  
  7. ↑ Srai SK, Bomford A, McArdle HJ (junio de 2002). "Transporte de hierro a través de las membranas celulares: comprensión molecular de la captación de hierro duodenal y placentaria". Best Practice & Research. Clinical Haematology . 15 (2): 243– 59. doi : 10.1016/s1521-6926(02)90003-4 . PMID 12401306 . 
  8. ↑ Nicklaus MC, Wang S, Driscoll JS, Milne GW (abril de 1995). "Cambios conformacionales de moléculas pequeñas que se unen a proteínas". Bioorganic & Medicinal Chemistry . 3 (4): 411–28 . doi : 10.1016/0968-0896(95)00031-b . PMID 8581425 . 
  9. ↑ Waters BM, Eide DJ (septiembre de 2002). "Control combinatorio de la expresión del gen FET4 de levadura por hierro, zinc y oxígeno" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (37): 33749–57 . doi : 10.1074/jbc.m206214200 . PMID 12095998 . 
  10. ↑ Garrick MD (febrero de 2011). "Transportadores de hierro humanos" . Genes & Nutrition . 6 (1): 45– 54. doi : 10.1007/s12263-010-0184-8 . PMC 3040799. PMID 21437029 .