β-lactoglobulina

La β-lactoglobulina ( β- lactoglobulina, BLG, Bos d 5) es la principal proteína del suero de la leche de vaca y oveja (~3 g/L), y también está presente en muchas otras especies de mamíferos; una excepción notable son los humanos. Su estructura, propiedades y función biológica se han revisado en numerosas ocasiones. ^{[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ]} La BLG se considera un alérgeno de la leche. ^{[ 6 ] [ 7 ]}

La principal proteína del suero es la β-lactoglobulina, seguida de la α-lactalbúmina (β-lactoglobulina ≈⁠ ⁠65%, α-lactalbúmina ≈⁠⁠ ⁠25%, albúmina sérica ≈⁠⁠ ⁠8%, otras ≈⁠ ⁠2%). La β-lactoglobulina es una proteína lipocalina y puede unirse a muchas moléculas hidrofóbicas , lo que sugiere una función en su transporte. También se ha demostrado que la β-lactoglobulina puede unirse al hierro a través de sideróforos ^{[ 8 ]} y, por lo tanto, podría tener una función en el combate de patógenos. Tras la ingestión, la BLG puede transportar hierro complejado a las células inmunitarias humanas, proporcionando así micronutrición a estas células y participando en la tolerancia inmunitaria. ^{[ 9 ] [ 10 ]} Un homólogo de la β-lactoglobulina está ausente en la leche materna humana. ^{[ 11 ]}

Se han identificado varias variantes, siendo las principales en la vaca denominadas A y B. Debido a su abundancia y facilidad de purificación, ha sido objeto de una amplia gama de estudios biofísicos. Su estructura se ha determinado varias veces mediante cristalografía de rayos X y RMN . ^{[ 12 ]} La β-lactoglobulina es de interés directo para la industria alimentaria , ya que sus propiedades pueden ser ventajosas o desventajosas en los productos lácteos y su procesamiento. ^{[ 13 ]}

La β-lactoglobulina bovina es una proteína relativamente pequeña de 162 residuos , con un peso molecular de 18,4 kDa . En condiciones fisiológicas es predominantemente dimérica, pero se disocia en un monómero por debajo de un pH de aproximadamente 3, conservando su estado nativo según lo determinado mediante RMN. ^{[ 14 ]} Por el contrario, la β-lactoglobulina también se presenta en formas de agregación tetraméricas, ^{[ 15 ]} octaméricas ^{[ 16 ]} y otras multiméricas ^{[ 17 ]} bajo diversas condiciones naturales. 

Las soluciones de β-lactoglobulina forman geles en diversas condiciones, cuando la estructura nativa se desestabiliza lo suficiente como para permitir la agregación. ^{[ 18 ]} Bajo calentamiento prolongado a pH bajo y baja fuerza iónica , se forma un gel transparente de "cadenas finas", en el que las moléculas de proteína se ensamblan en fibras largas y rígidas.

La β-lactoglobulina es el componente principal de la celulosa de la leche , que se coagula y desnaturaliza al hervir. Una vez desnaturalizada, la β-lactoglobulina forma una fina película gelatinosa en la superficie de la leche.

Los intermedios de plegamiento de esta proteína pueden estudiarse mediante espectroscopia de luz y desnaturalizantes. Estos experimentos revelan un intermedio inusual pero importante, compuesto exclusivamente de hélices alfa, a pesar de que la estructura nativa es una lámina beta. Es probable que la evolución haya seleccionado este intermedio helicoidal para evitar la agregación durante el proceso de plegamiento. ^{[ 19 ]}

Como la leche es un alérgeno conocido, ^{[ 6 ]} los fabricantes en la Unión Europea deben demostrar la presencia o ausencia de β-lactoglobulina para garantizar que su etiquetado cumpla con los requisitos de la Directiva CE . Los laboratorios de análisis de alimentos pueden utilizar métodos de inmunoensayo enzimático (ELISA) para identificar y cuantificar la β-lactoglobulina en los productos alimenticios. Aunque la β-lactoglobulina se considera un alérgeno importante, se ha demostrado que el efecto protector del consumo de leche cruda depende del contenido proteico de la fracción de suero y, por lo tanto, de la β-lactoglobulina. ^{[ 20 ]} Este gran contraste, por un lado un alérgeno y por otro un protector, se ha relacionado con su capacidad para transportar micronutrientes. Cuando la β-lactoglobulina transportaba micronutrientes, actuaba como tolerogénica y protegía contra el desarrollo de alergias. Sin embargo, cuando faltaba la carga, se convertía en un alérgeno. ^{[ 21 ] [ 22 ] [ 23 ]}

La polimerización en laboratorio de la β-lactoglobulina mediante transglutaminasa microbiana reduce su alergenicidad en niños y adultos con alergia a la leche de vaca mediada por IgE . ^{[ 24 ]}

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