Articulo de referencia

Subunidad proteica

Representación del HLA-A11 que muestra las subunidades α (producto del gen A*1101) y β (beta-2 microglobulina) . Este receptor posee un péptido unido (en el sitio de unión ) de ...

Representación del HLA-A11 que muestra las subunidades α (producto del gen A*1101) y β (beta-2 microglobulina) . Este receptor posee un péptido unido (en el sitio de unión ) de origen heterólogo que también contribuye a su función.

En biología estructural , una subunidad proteica es una cadena polipeptídica o una molécula proteica individual que se ensambla (o " coensambla ") con otras para formar un complejo proteico . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Los grandes ensamblajes de proteínas, como los virus, suelen utilizar un número reducido de tipos de subunidades proteicas como bloques de construcción. [ 4 ] [ 5 ]

Una subunidad suele nombrarse con una letra griega o romana, y el número de subunidades de este tipo en una proteína se indica mediante un subíndice. [ 6 ] Por ejemplo, la ATP sintasa tiene un tipo de subunidad llamada α. Tres de estas subunidades están presentes en la molécula de ATP sintasa, lo que da lugar a la designación α 3 . También se pueden especificar grupos más grandes de subunidades, como el hexámero α 3 β 3 y el anillo c. [ 7 ]

Las proteínas que se encuentran en la naturaleza y que tienen un número relativamente pequeño de subunidades se denominan oligoméricas . [ 8 ] Por ejemplo, la hemoglobina es una disposición simétrica de dos subunidades de α-globina idénticas y dos subunidades de β-globina idénticas. [ 3 ] [ 9 ] Las proteínas multiméricas más largas , como los microtúbulos y otras proteínas del citoesqueleto , pueden constar de un número muy grande de subunidades. Por ejemplo, la dineína es un complejo proteico multimérico que incluye dos cadenas pesadas (DHC), dos cadenas intermedias (IC), dos cadenas ligeras intermedias (LIC) y varias cadenas ligeras (LC). [ 10 ]

Las subunidades de un complejo proteico pueden ser idénticas, homólogas o totalmente diferentes y estar dedicadas a tareas dispares. [ 1 ] En algunos ensamblajes proteicos, una subunidad puede ser una "subunidad catalítica" que cataliza enzimáticamente una reacción, mientras que una "subunidad reguladora" facilitará o inhibirá la actividad. [ 11 ] Aunque la telomerasa tiene la transcriptasa inversa de la telomerasa como subunidad catalítica, la regulación se lleva a cabo mediante factores externos a la proteína. [ 12 ]

Una enzima compuesta por subunidades reguladoras y catalíticas, una vez ensamblada, se denomina holoenzima . Por ejemplo, la fosfoinositida 3-quinasa de clase I está compuesta por una subunidad catalítica p110 y una subunidad reguladora p85. [ 13 ] Cada subunidad está formada por una cadena polipeptídica . Cada cadena polipeptídica tiene un gen que la codifica, lo que significa que una proteína debe tener un gen para cada subunidad.

Véase también

Referencias

  1. 1 2 Stoker, H. Stephen (1 de enero de 2015). Química general, orgánica y biológica (7.ª  ed.). Boston, MA: Cengage Learning. págs. 709–710 . ISBN  978-1-305-68618-2Consultado el 15 de abril de 2022 .
  2. Smith, Michael B. (27 de abril de 2020). Bioquímica: Un enfoque de química orgánica . Boca Raton: CRC Press. págs. 269–270 . ISBN  978-1-351-25807-4Consultado el 15 de abril de 2022 .
  3. 1 2 Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). La forma y estructura de las proteínas . Nueva York: Garland Science . Recuperado el 15 de abril de 2022 .
  4. Kumar, A.; Evarsson, A.; Hol, WGJ (1999). "Ensamblajes multiproteicos con simetría de grupo puntual" . En Vijayan, M.; Yathindra, N.; Kolaskar, AS (eds.). Perspectivas en biología estructural: Un volumen en honor a GN Ramachandran . Hyderabad, India: Universities Press. pp. 449–466 . ISBN  978-81-7371-254-8Consultado el 15 de abril de 2022 .
  5. Witwit, Haydar; de la Torre, Juan C. (2025-04-29). "La miristoilación y oligomerización de la proteína Z del mamarenavirus no son necesarias para su efecto inhibidor dependiente de la dosis sobre la actividad de vRNP" . BioChem . 5 (2): 10. doi : 10.3390/biochem5020010 . ISSN 2673-6411 . PMC 12163724 .  
  6. Lesieur, Claire (18 de junio de 2014). Oligomerización de compuestos químicos y biológicos . Croacia: Intech. págs. 240–241 . ISBN  978-953-51-1617-2Consultado el 15 de abril de 2022 .
  7. Ahmad, Zulfiqar; Okafor, Florence; Azim, Sofiya; Laughlin, Thomas F. (2013). "ATP sintasa: un objetivo terapéutico molecular para péptidos antimicrobianos y antitumorales" . Current Medicinal Chemistry . 20 (15): 1956– 1973. doi : 10.2174/0929867311320150003 . ISSN 0929-8673 . PMC 4734648. PMID 23432591 .   
  8. Jenkins, AD; Kratochvíl, P.; Stepto, RFT; Suter, UW (1996). "Glosario de términos básicos en ciencia de polímeros (Recomendaciones de la IUPAC 1996)" . Pure and Applied Chemistry . 68 (12): 2287– 2311. doi : 10.1351/pac199668122287 .Cita: Molécula de oligómero: Una molécula de masa molecular relativa intermedia, cuya estructura comprende esencialmente una pequeña pluralidad de unidades derivadas, real o conceptualmente, de moléculas de menor masa molecular relativa.
  9. Liu, Shijie (7 de abril de 2020). Ingeniería de bioprocesos: cinética, sostenibilidad y diseño de reactores . Elsevier. pág. 358. ISBN  978-0-12-822383-3Consultado el 15 de abril de 2022 .
  10. Dharan, Adarsh; Campbell, Edward M. (31 de julio de 2018). "Función de los microtúbulos y las proteínas asociadas a microtúbulos en la infección por VIH-1" . Journal of Virology . 92 (16): e00085–18. doi : 10.1128/JVI.00085-18 . ISSN 0022-538X . PMC 6069196. PMID 29899089 .   
  11. Søberg, Kristoffer; Skålhegg, Bjørn Steen (12 de septiembre de 2018). "La base molecular de la especificidad a nivel de la subunidad catalítica de la proteína quinasa a" . Frontiers in Endocrinology . 9 : 538. doi : 10.3389/fendo.2018.00538 . ISSN 1664-2392 . PMC 6143667. PMID 30258407 .   
  12. Daniel M, Peek GW, Tollefsbol TO (2012). "Regulación de la subunidad catalítica humana de la telomerasa (hTERT)" . Gene . 498 (2): 135– 46. doi : 10.1016/j.gene.2012.01.095 . PMC 3312932. PMID 22381618 .  
  13. Carpenter CL, Duckworth BC, Auger KR, Cohen B, Schaffhausen BS, Cantley LC (noviembre de 1990). "Purificación y caracterización de la fosfoinositida 3-quinasa del hígado de rata" . J. Biol. Chem . 265 (32): 19704–11 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)45429-9 . PMID 2174051 .