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Articulo de referencia

Maltasa-glucoamilasa

La maltasa-glucoamilasa intestinal es una enzima que en los humanos está codificada por el gen MGAM . [ 5 ] [ 6 ] La maltasa-glucoamilasa es una enzima digestiva alfa-glucosidas...

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La maltasa-glucoamilasa intestinal es una enzima que en los humanos está codificada por el gen MGAM . [ 5 ] [ 6 ]

La maltasa-glucoamilasa es una enzima digestiva alfa-glucosidasa. Consta de dos subunidades con diferente especificidad de sustrato. Estudios con enzimas recombinantes han demostrado que su dominio catalítico N-terminal tiene la mayor actividad contra la maltosa , mientras que el dominio C-terminal tiene una especificidad de sustrato más amplia y actividad contra los oligómeros de glucosa. [ 7 ] En el intestino delgado, esta enzima trabaja en sinergia con la sacarasa-isomaltasa y la alfa-amilasa para digerir toda la gama de almidones de la dieta .

Gene

El gen MGAM, ubicado en el cromosoma 7q34 [ 8 ] , codifica la proteína maltasa-glucoamilasa. Un nombre alternativo para la maltasa-glucoamilasa es glucano 1,4-alfa-glucosidasa. [ 9 ]

Distribución tisular

La maltasa-glucoamilasa es una enzima unida a la membrana que se encuentra en las paredes intestinales. Este revestimiento del intestino forma el borde en cepillo , por donde deben pasar los alimentos para que los intestinos los absorban. [ 10 ]

Mecanismo enzimático

Esta enzima pertenece a una familia de enzimas denominada glicósido hidrolasa de la familia 31 (GH31). Esto se debe al mecanismo de digestión de la enzima. Las enzimas GH31 experimentan lo que se conoce como el mecanismo de doble desplazamiento de Koshland [ 11 ] , en el que se produce una etapa de glicosilación y desglicosilación, lo que resulta en la retención de la configuración general del centro anomérico . [ 12 ]

Estructura

maltasa N-terminal

La unidad enzimática maltasa-glucoamilasa N-terminal está compuesta a su vez por 5 dominios proteicos específicos. El primero de los 5 dominios proteicos consiste en un dominio de trébol de tipo P [ 13 ] que contiene un dominio rico en cisteína. El segundo es un dominio beta-sándwich N-terminal , identificado por dos láminas beta plegadas antiparalelas . El tercer y mayor dominio consiste en un dominio catalítico (beta/alfa) de tipo barril que contiene dos bucles insertados. El cuarto y quinto dominios son dominios C-terminales, similares al dominio beta-sándwich N-terminal. La maltasa-glucoamilasa N-terminal no tiene los sitios activos de unión de azúcares +2/+3 y, por lo tanto, no puede unirse a sustratos más grandes. El dominio N-terminal muestra su afinidad enzimática óptima por los sustratos maltosa, maltotriosa , maltotetrosa y maltopentosa.

glucosa C-terminal

La unidad enzimática de glucasa C-terminal contiene sitios de unión adicionales, lo que le permite unirse a sustratos más grandes para la digestión catalítica. [ 10 ] Originalmente se entendió que la estructura cristalina de la maltasa-glucoamilasa era inherentemente similar en los extremos N y C. Estudios posteriores han encontrado que el extremo C está compuesto por 21 residuos de aminoácidos más que el extremo N , lo que explica su diferencia en la función. La sacarasa-isomaltasa, ubicada en el cromosoma 3q26, tiene una estructura cristalina similar a la de la maltasa-glucoamilasa y trabaja en conjunto en el intestino delgado humano. Se han derivado de un ancestro común, ya que ambas provienen de la misma familia GH31. [ 8 ] Como resultado de tener propiedades similares, ambas enzimas trabajan juntas en el intestino delgado para convertir el almidón consumido en glucosa para obtener energía metabólica. La diferencia entre estas dos enzimas es que la maltasa-glucoamilasa tiene una actividad específica en el enlace 1-4 del azúcar, mientras que la SI tiene una actividad específica en el enlace 1-6. [ 10 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 ENSG00000282607 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000257335, ENSG00000282607 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000068587 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ "Entrez Gene: maltasa-glucoamilasa (alfa-glucosidasa)" .
  6. ↑ Nichols BL, Eldering J, Avery S, Hahn D, Quaroni A, Sterchi E (enero de 1998). "Clonación de ADNc de maltasa-glucoamilasa del intestino delgado humano. Homología con la sacarasa-isomaltasa" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (5): 3076–81 . doi : 10.1074/jbc.273.5.3076 . PMID 9446624 . 
  7. ↑ Quezada-Calvillo R, Sim L, Ao Z, Hamaker BR, Quaroni A, Brayer GD, et al. (abril de 2008). "El "freno" del sustrato de almidón luminal sobre la actividad de la maltasa-glucoamilasa se encuentra dentro de la subunidad de la glucoamilasa" . The Journal of Nutrition . 138 (4): 685–92 . doi : 10.1093/jn/138.4.685 . PMID 18356321 .  
  8. 1 2 Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E (febrero de 2003). "El gen maltasa-glucoamilasa: ancestro común de la sacarasa-isomaltasa con actividades complementarias de digestión de almidón" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (3): 1432– 7. Bibcode : 2003PNAS..100.1432N . doi : 10.1073/pnas.0237170100 . PMC 298790. PMID 12547908 .  
  9. ↑ Ao Z, Quezada-Calvillo R, Sim L, Nichols BL, Rose DR, Sterchi EE, Hamaker BR (mayo de 2007). "Evidencia de degradación del almidón nativo con maltasa-glucoamilasa del intestino delgado humano (recombinante)" . FEBS Letters . 581 (13): 2381–8 . doi : 10.1016/j.febslet.2007.04.035 . PMID 17485087 . 
  10. 1 2 3 Sim L, Quezada-Calvillo R, Sterchi EE, Nichols BL, Rose DR (enero de 2008). "Maltasa-glucoamilasa intestinal humana: estructura cristalina de la subunidad catalítica N-terminal y base de la inhibición y especificidad del sustrato". Journal of Molecular Biology . 375 (3): 782– 92. doi : 10.1016/j.jmb.2007.10.069 . PMID 18036614 . 
  11. ↑ "Glicósido hidrolasas" . CAZypedia . Consultado el 30 de abril de 2021 .
  12. ↑ Frandsen TP, Svensson B (mayo de 1998). "Alfa-glucosidasas vegetales de la familia 31 de hidrolasas de glicósidos. Propiedades moleculares, especificidad del sustrato, mecanismo de reacción y comparación con miembros de la familia de diferente origen". Plant Molecular Biology . 37 (1): 1– 13. doi : 10.1023/A:1005925819741 . PMID 9620260. S2CID 42054886 .  
  13. ↑ Otto B, Wright N (septiembre de 1994). "Péptidos de trébol. Un éxito rotundo". Current Biology . 4 (9): 835– 8. Bibcode : 1994CBio....4..835O . doi : 10.1016/S0960-9822(00)00186- X . PMID 7820556. S2CID 11245174 .  

Lecturas adicionales

  • Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E (febrero de 2003). "El gen maltasa-glucoamilasa: ancestro común de la sacarasa-isomaltasa con actividades complementarias de digestión de almidón" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (3): 1432– 7. Bibcode : 2003PNAS..100.1432N . doi : 10.1073/pnas.0237170100 . PMC 298790. PMID 12547908 .  
  • Takeshita F, Ishii KJ, Kobiyama K, Kojima Y, Coban C, Sasaki S, et  al. (agosto de 2005). "TRAF4 actúa como un silenciador en la señalización mediada por TLR a través de la asociación con TRAF6 y TRIF". European Journal of Immunology . 35 (8): 2477– 85. doi : 10.1002/eji.200526151 . PMID 16052631. S2CID 560536 .  
  • Danielsen EM (octubre de 1987). "Sulfatación de tirosina, una modificación postraduccional de las enzimas microvellosas en el enterocito del intestino delgado" . The EMBO Journal . 6 (10): 2891– 6. doi : 10.1002/j.1460-2075.1987.tb02592.x . PMC 553723. PMID 3121301 .  
  • Korpela MP, Paetau A, Löfberg MI, Timonen MH, Lamminen AE, Kiuru-Enari SM (julio de 2009). "Una nueva mutación del gen GAA en un paciente finlandés con enfermedad de Pompe de inicio tardío: fenotipo clínico y seguimiento con terapia de reemplazo enzimático". Muscle & Nerve . 40 (1): 143–8 . doi : 10.1002/mus.21291 . PMID 19472353. S2CID 20120101 .  
  • Sim L, Quezada-Calvillo R, Sterchi EE, Nichols BL, Rose DR (enero de 2008). "Maltasa-glucoamilasa intestinal humana: estructura cristalina de la subunidad catalítica N-terminal y base de la inhibición y especificidad del sustrato". Journal of Molecular Biology . 375 (3): 782–92 . doi : 10.1016/j.jmb.2007.10.069 . PMID 18036614 . 
  • Naim HY, Sterchi EE, Lentze MJ (diciembre de 1988). "Estructura, biosíntesis y glicosilación de la maltasa-glucoamilasa del intestino delgado humano" . The Journal of Biological Chemistry . 263 (36): 19709–17 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)77693-5 . PMID 3143729 . 
  • Ao Z, Quezada-Calvillo R, Sim L, Nichols BL, Rose DR, Sterchi EE, Hamaker BR (mayo de 2007). "Evidencia de degradación del almidón nativo con maltasa-glucoamilasa del intestino delgado humano (recombinante)" . FEBS Letters . 581 (13): 2381–8 . doi : 10.1016/j.febslet.2007.04.035 . PMID 17485087. S2CID 23891882 .  
  • Tuğrul S, Kutlu T, Pekin O, Bağlam E, Kiyak H, Oral O (octubre de 2008). "Efectos clínicos, endocrinos y metabólicos de la acarbosa, un inhibidor de la alfa-glucosidasa, en pacientes con sobrepeso y sin sobrepeso con síndrome de ovario poliquístico" . Fertility and Sterility . 90 (4): 1144–8 . doi : 10.1016/j.fertnstert.2007.07.1326 . PMID 18377903 . 
  • PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para la maltasa-glucoamilasa humana intestinal.