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MMP20

La metaloproteinasa de matriz-20 (MMP-20), también conocida como metaloproteinasa del esmalte o enamelysina, es una enzima que en los humanos está codificada por el gen MMP20 . ...

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La metaloproteinasa de matriz-20 (MMP-20), también conocida como metaloproteinasa del esmalte o enamelysina, es una enzima que en los humanos está codificada por el gen MMP20 . [ 5 ] [ 6 ]

Función

Las proteínas de la familia de las metaloproteinasas de matriz ( MMP ) participan en la degradación de la matriz extracelular en procesos fisiológicos normales, como el desarrollo embrionario, la reproducción y la remodelación tisular, así como en procesos patológicos, como la artritis y la metástasis. La mayoría de las MMP se secretan como proproteínas inactivas que se activan al ser escindidas por proteinasas extracelulares .

La MMP-20, también conocida como enamelysina, parece ser la única MMP específica de los dientes y es expresada por células de diferente origen del desarrollo (es decir, ameloblastos epiteliales y odontoblastos mesenquimales ).

Importancia clínica

El gen humano MMP-20 contiene 10 exones y forma parte de un grupo de genes de metaloproteinasas de matriz que se localizan en el cromosoma humano 11q22.3. [ 6 ] Una mutación en este gen, que altera el patrón de empalme normal y produce una terminación prematura de la proteína codificada, se ha asociado con la amelogénesis imperfecta . El esmalte en ausencia de MMP-20 es hipoplásico (delgado), contiene menos mineral (solo un tercio del mineral total que el tipo silvestre) y contiene más proteína y agua. En general, las funciones de MMP-20 en el esmalte son escindir las proteínas de la matriz del esmalte en sitios de escisión específicos. [ 7 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000137674 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000018620 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Llano E, Pendas AM, Knauper V, Sorsa T, Salo T, Salido E, Murphy G, Simmer JP, Bartlett JD, Lopez-Otin C (enero de 1998). "Identificación y caracterización estructural y funcional de la enamelysina humana (MMP-20)". Biochemistry . 36 (49): 15101– 15108. doi : 10.1021/bi972120y . PMID 9398237 . 
  6. 1 2 "Entrez Gene: MMP20 metaloproteasa de matriz 20 (enamelisina)" .
  7. ↑ Moradian-Oldak J (2012). "Mineralización del esmalte mediada por proteínas" . Front. Biosci . 17 (7): 1996– 2023. doi : 10.2741/4034 . PMC 3442115. PMID 22652761 .  

Lecturas adicionales

  • Nagase H, Woessner JF (1999). "Metaloproteinasas de matriz" . J. Biol. Chem . 274 (31): 21491– 21494. doi : 10.1074/jbc.274.31.21491 . PMID 10419448 . 
  • Bartlett JD, Simmer JP (2000). "Proteinasas en el esmalte dental en desarrollo" . Crit. Rev. Oral Biol. Med . 10 (4): 425– 441. doi : 10.1177/10454411990100040101 . PMID 10634581 . 
  • Pendás AM, Santamaría I, Alvarez MV, et  al. (1997). "Mapeo físico fino de los genes de metaloproteinasas de matriz humana agrupados en el cromosoma 11q22.3". Genomics . 37 (2): 266– 269. doi : 10.1006/geno.1996.0557 . PMID 8921407 . 
  • Stracke JO, Fosang AJ, Last K, et  al. (2000). "Las metaloproteinasas de matriz 19 y 20 escinden el agrecano y la proteína de matriz oligomérica del cartílago (COMP)" . FEBS Lett . 478 ( 1–2 ): 52–56 . Bibcode : 2000FEBSL.478...52S . doi : 10.1016/ S0014-5793 (00)01819-6 . PMID 10922468. S2CID 37366875 .  
  • Terp GE, Christensen IT, Jørgensen FS (2000). "Diferencias estructurales de las metaloproteinasas de matriz. Modelado por homología y minimización de energía de complejos enzima-sustrato". J. Biomol. Struct. Dyn . 17 (6): 933– 46. doi : 10.1080/07391102.2000.10506582 . PMID 10949161. S2CID 1270176 .  
  • Väänänen A, Srinivas R, Parikka M, et  al. (2001). "Expresión y regulación de MMP-20 en células de carcinoma de lengua humana". J. Dent. Res . 80 (10): 1884– 1889. doi : 10.1177/00220345010800100501 . PMID 11706946. S2CID 14088643 .  
  • Väänänen A, Tjäderhane L, Eklund L, et  al. (2005). "Expresión de colágeno XVIII y MMP-20 en dientes en desarrollo y tumores odontogénicos". Matriz Biol . 23 (3): 153– 161. doi : 10.1016/j.matbio.2004.04.003 . PMID 15296943 . 
  • Kim JW, Simmer JP, Hart TC, et  al. (2006). "Mutación MMP-20 en la amelogénesis imperfecta con hipomaduración pigmentada autosómica recesiva" . J. Med. Genet . 42 (3): 271– 275. doi : 10.1136/jmg.2004.024505 . PMC 1736010. PMID 15744043 .  
  • Base de datos en línea MEROPS para peptidasas y sus inhibidores: M10.019
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : O60882 (metaloproteinasa de matriz humana-20) en el PDBe-KB .

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