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Articulo de referencia

MYCBP

La proteína de unión a C-Myc es una proteína que en humanos está codificada por el gen MYCBP . [ 5 ] [ 6 ] Función El gen MYCBP codifica una proteína que se une a la región N-te...

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La proteína de unión a C-Myc es una proteína que en humanos está codificada por el gen MYCBP . [ 5 ] [ 6 ]

Función

El gen MYCBP codifica una proteína que se une a la región N-terminal de MYC (MIM 190080) y estimula la activación de la transcripción dependiente de la caja E por MYC.[suministrado por OMIM] [ 6 ]

Interacciones

Se ha demostrado que MYCBP interactúa con AKAP1 , [ 7 ] [ 8 ] C3orf15 [ 7 ] y Myc . [ 5 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000214114 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000028647 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ^ Taira T, Maëda J, Onishi T, Kitaura H, Yoshida S, Kato H, Ikeda M, Tamai K, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (agosto de 1998). "AMY-1, una nueva proteína de unión a C-MYC que estimula la actividad de transcripción de C-MYC" . De genes a células . 3 (8): 549– 65. doi : 10.1046/j.1365-2443.1998.00206.x . PMID 9797456 . 
  6. 1 2 "Entrez Gene: MYCBP proteína de unión a c-myc" .
  7. 1 2 Yukitake H, Furusawa M, Taira T, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (noviembre de 2002). "AAT-1, una nueva proteína de unión a AMY-1 específica de testículo, forma un complejo cuaternario con AMY-1, la proteína de anclaje de la cinasa A 84 y una subunidad reguladora de la proteína cinasa dependiente de cAMP y es fosforilada por su cinasa" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (47): 45480–92 . doi : 10.1074/jbc.M206201200 . PMID 12223483 . 
  8. ^ Furusawa M, Ohnishi T, Taira T, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (septiembre de 2001). "AMY-1, una proteína de unión a c-Myc, se localiza en las mitocondrias del esperma mediante asociación con S-AKAP84, una proteína ancla de la proteína quinasa dependiente de AMPc" . La Revista de Química Biológica . 276 (39): 36647– 51. doi : 10.1074/jbc.M103885200 . PMID 11483602 . 

Lecturas adicionales

  • Furusawa M, Ohnishi T, Taira T, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (septiembre de 2001). "AMY-1, una proteína de unión a c-Myc, se localiza en las mitocondrias del esperma mediante asociación con S-AKAP84, una proteína ancla de la proteína quinasa dependiente de AMPc" . La Revista de Química Biológica . 276 (39): 36647– 51. doi : 10.1074/jbc.M103885200 . PMID 11483602 . 
  • Yukitake H, Furusawa M, Taira T, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (agosto de 2002). "AMAP-1, una nueva proteína de unión a AMY-1 específica de los testículos, se expresa diferencialmente durante el curso de la espermatogénesis". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión genética . 1577 (1): 126– 32. doi : 10.1016/s0167-4781(02)00411-6 . PMID 12151104 . 
  • Yukitake H, Furusawa M, Taira T, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (noviembre de 2002). "AAT-1, una nueva proteína de unión a AMY-1 específica de testículo, forma un complejo cuaternario con AMY-1, la proteína de anclaje de la cinasa A 84 y una subunidad reguladora de la proteína cinasa dependiente de cAMP y es fosforilada por su cinasa" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (47): 45480–92 . doi : 10.1074/jbc.M206201200 . PMID 12223483 . 
  • Furusawa M, Taira T, Iguchi-Ariga SM, Ariga H (dic. 2002). "AMY-1 interactúa con S-AKAP84 y AKAP95 en el citoplasma y el núcleo, respectivamente, e inhibe la actividad de la proteína quinasa dependiente de cAMP al impedir la unión de su subunidad catalítica al complejo de proteína de anclaje de la quinasa A (AKAP)" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (52): 50885–92 . doi : 10.1074/jbc.M206387200 . PMID 12414807 . 
  • Tomsig JL, Snyder SL, Creutz CE (marzo de 2003). "Identificación de dianas para la señalización de calcio a través de la familia de proteínas copina. Caracterización de un motivo de unión a copina de hélice enrollada" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (12): 10048–54 . doi : 10.1074/jbc.M212632200 . PMID 12522145 . 
  • Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (mayo de 2003). "Explorando proteomas y analizando el procesamiento de proteínas mediante la identificación por espectrometría de masas de péptidos N-terminales clasificados". Nature Biotechnology . 21 (5): 566– 9. doi : 10.1038/nbt810 . PMID 12665801. S2CID 23783563 .  
  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173– 8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/nature04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .  
  • Ishizaki R, Shin HW, Iguchi-Ariga SM, Ariga H, Nakayama K (agosto de 2006). "Localización de AMY-1 (asociado de Myc-1) en la red trans-Golgi mediante la interacción con BIG2, un factor de intercambio de nucleótidos de guanina para factores de ADP-ribosilación" . Genes to Cells . 11 (8): 949– 59. doi : 10.1111/j.1365-2443.2006.00991.x . PMID 16866877. S2CID 36364701 .  
  • Sedoris KC, Thomas SD, Miller DM (julio de 2007). "La proteína de unión al promotor c-myc regula la respuesta celular a una concentración de glucosa alterada". Biochemistry . 46 (29): 8659– 68. doi : 10.1021/bi7003558 . PMID 17595061 . 

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