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Mabinlin

Estructura en varillas de los residuos de aminoácidos en el segmento B54-B64 de Mabinlin II. Construida en PyMOL (PDB 2DS2). Las mabinlinas son proteínas de sabor dulce extraída...

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Estructura en varillas de los residuos de aminoácidos en el segmento B54-B64 de Mabinlin II. Construida en PyMOL (PDB 2DS2).

Las mabinlinas son proteínas de sabor dulce extraídas de la semilla de mabinlang ( Capparis masaikai Levl. ), una planta que crece en la provincia de Yunnan , China. Existen cuatro homólogos. La mabinlina-2 se aisló por primera vez en 1983 [ 1 ] y se caracterizó en 1993 [ 2 ] , siendo la más estudiada de las cuatro. Las otras variantes, mabinlina-1, -3 y -4, se descubrieron y caracterizaron en 1994 [ 3 ].

Estructuras de proteínas

Las 4 mabinlinas son muy similares en sus secuencias de aminoácidos (véase más abajo).

Cadena A M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG Cadena B M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW La secuencia de aminoácidos de los homólogos de Mabinlins se adapta de la base de datos biológica de proteínas Swiss-Prot . [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Los pesos moleculares de Mabinlin-1, Mabinlin-3 y Mabinlin-4 son 12,3 kDa , 12,3 kDa y 11,9 kDa, respectivamente. [ 3 ]

Con un peso molecular de 10,4 kDa, la mabinlina-2 es más ligera que la mabinlina-1. Es un heterodímero compuesto por dos cadenas diferentes, A y B, producidas por escisión postraduccional. La cadena A está compuesta por 33 residuos de aminoácidos y la cadena B por 72. La cadena B contiene dos enlaces disulfuro intramoleculares y se conecta a la cadena A mediante dos puentes disulfuro intermoleculares. [ 2 ] [ 8 ]

La mabinlina-2 es la proteína de sabor dulce con la mayor termoestabilidad conocida , [ 9 ] lo cual se debe a la presencia de los cuatro puentes disulfuro. [ 10 ] También se ha sugerido que la diferencia en la estabilidad térmica de los diferentes homólogos de mabinlina se debe a la presencia de un residuo de arginina (homólogo termoestable) o de glutamina (homólogo termoinestable) en la posición 47 de la cadena B. [ 3 ]

El segmento B54-B64 de la cadena beta en Mabinlin II es el dominio funcional principal que le permite funcionar como proteína dulce. Este segmento contiene el motivo tetralítico [NL/I], una disposición estructural única que incluye cuatro unidades dipolares Asn-Leu/Ile. El motivo se estabiliza mediante Pro56, Pro62 y una cisteína que participa en un puente disulfuro, que incluye CysB59-CysB11. Esta estabilización garantiza una conformación rígida y definida. Esta región es uno de los principales sitios de unión para la interacción con receptores como el receptor dulce nTR2/T1R3. [ 11 ]

Las secuencias de Mabilins se agrupan con Napins ( InterPro : IPR000617 ). 

Propiedades de dulzura

Se estimó que la dulzura de las mabinlinas era aproximadamente 100–400 veces mayor que la de la sacarosa en base molar, 10 veces mayor que la de la sacarosa en base al peso, [ 2 ] [ 3 ] lo que las hace menos dulces que la taumatina (3000 veces) pero generan un perfil de dulzura similar. [ 12 ]

La dulzura de la mabinlina-2 no se modifica después de 48 horas de incubación a 80  °C. [ 2 ]

La dulzura de mabinlina-3 y -4 se mantuvo sin cambios después de 1 hora a 80  °C, mientras que mabinlina-1 perdió dulzura después de 1 hora en las mismas condiciones. [ 3 ] [ 13 ]

Como edulcorante

Las mabinlinas, como proteínas, son fácilmente solubles en agua y se ha comprobado que son muy dulces; sin embargo, la mabinlina-2, con su alta estabilidad térmica, tiene las mejores posibilidades de ser utilizada como edulcorante .

Durante la última década, se han realizado intentos para producir mabinlin-2 industrialmente. La proteína de sabor dulce se sintetizó con éxito mediante un método de fase sólida por etapas en 1998; sin embargo, la proteína sintética tenía un sabor astringente-dulce. [ 8 ]

La mabinlina-2 se ha expresado en tubérculos de patata transgénicos , pero aún no se han publicado resultados explícitos. [ 14 ] Sin embargo, se han emitido patentes para proteger la producción de mabinlina recombinante mediante clonación y secuenciación de ADN. [ 15 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Hu Z, He M (1983). "Estudios sobre la mabinlina, una proteína dulce de las semillas de Capparis masaikai levl. I. Extracción, purificación y ciertas características". Acta Botan. Yunnan. (5): 207–212 .
  2. 1 2 3 4 Liu X, Maeda S, Hu Z, Aiuchi T, Nakaya K, Kurihara Y (enero de 1993). "Purificación, secuencia completa de aminoácidos y caracterización estructural de la proteína dulce termoestable, mabinlina II". European Journal of Biochemistry . 211 ( 1–2 ): 281–7 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb19896.x . PMID 8425538 . 
  3. 1 2 3 4 5 Nirasawa S, Nishino T, Katahira M, Uesugi S, Hu Z, Kurihara Y (agosto de 1994). "Estructuras de homólogos termoestables e inestables de la proteína dulce mabinlina. La diferencia en la estabilidad térmica se debe a la sustitución de un único residuo de aminoácido" . European Journal of Biochemistry . 223 (3): 989– 95. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb19077.x . PMID 8055976 . 
  4. ↑ Número de acceso al recurso universal de proteínas P80351 para "Proteína dulce mabinlin-1" en UniProt .
  5. ^ Número de acceso al recurso proteico universal P30233 para "Proteína dulce mabinlin-2" en UniProt .
  6. ↑ Número de acceso al recurso universal de proteínas P80352 para "Proteína dulce mabinlin-3" en UniProt .
  7. ↑ Número de acceso al recurso universal de proteínas P80353 para "Proteína dulce mabinlin-4" en UniProt .
  8. 1 2 Kohmura M, Ariyoshi Y (octubre de 1998). "Síntesis química y caracterización de la proteína dulce mabinlina II". Biopolymers . 46 (4): 215– 23. doi : 10.1002/(SICI)1097-0282(19981005)46:4 < 215::AID-BIP3 > 3.0.CO ; 2-S . PMID 9715665 . 
  9. ↑ Guan RJ, Zheng JM, Hu Z, Wang DC (julio de 2000). "Cristalización y análisis preliminar de rayos X de la proteína dulce termoestable mabinlina II". Acta Crystallographica Sección D. 56 ( Pt 7): 918–9 . doi : 10.1107/S0907444900005850 . PMID 10930844 . 
  10. ^ Nirasawa S, Liu X, Nishino T, Kurihara Y (octubre de 1993). "Estructura del puente disulfuro de la proteína dulce termoestable mabinlin II". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1202 (2): 277– 80. doi : 10.1016/0167-4838(93)90016-K . PMID 8399391 . 
  11. ↑ Li, De-Feng; Jiang, Peihua; Zhu, De-Yu; Hu, Yonglin; Max, Marianna; Wang, Da-Cheng (2008). "Estructura cristalina de Mabinlin II: un nuevo tipo estructural de proteínas dulces y la principal base estructural de su dulzura". Journal of Structural Biology . 162 (1): 50– 62. doi : 10.1016/j.jsb.2007.12.007 . PMID 18308584 . 
  12. ↑ Kurihara Y (1992). "Características de las sustancias antidulces, las proteínas dulces y las proteínas inductoras de dulzor". Critical Reviews in Food Science and Nutrition . 32 (3): 231– 52. doi : 10.1080/10408399209527598 . PMID 1418601 . 
  13. ↑ Kurihara Y, Nirasawa S (1997). "Estructuras y actividades de sustancias inductoras de dulzor (miraculina, curculina, estrogina) y la proteína dulce termoestable, mabinlina" (PDF) . Foods and Food Ingredients Journal of Japan (174): 67–74 . Archivado del original (PDF) el 12 de septiembre de 2013. Recuperado el 1 de octubre de 2007 .
  14. ↑ Xiong LW, Sun S (1996). "Clonación molecular y expresión transgénica de la proteína dulce mabinlina en tubérculos de patata". Plant Physiology . 111 (2): 147.
  15. ↑ Patente estadounidense 6051758 , Sun, Samuel SM; Xiong, Liwen y Hu, Zhong et al., "Proteína dulce recombinante Mabinlin", emitida el 18 de abril de 2000, asignada a la Universidad de Hawái. 
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