maltodextrina fosforilasa

La maltodextrina fosforilasa es una enzima fosforilasa ( EC 2.4.1.1 ), más específicamente un tipo de glicosiltransferasa ( EC 2.4 ). La maltodextrina fosforilasa desempeña un papel fundamental en el metabolismo de la maltodextrina en E. coli . Esta enzima bacteriana, a menudo denominada MalP, cataliza la fosforólisis de un enlace α-1,4-glucosídico en las maltodextrinas, eliminando los residuos de glucosilo no reductores de los oligosacáridos lineales como glucosa-1-fosfato (Glc1P). Las fosforilasas son bien conocidas por sus efectos alostéricos sobre el metabolismo; sin embargo, la MalP no presenta propiedades alostéricas. Tiene una mayor afinidad por los oligosacáridos lineales que la glucógeno fosforilasa relacionada . ^{[ 1 ]}

La maltodextrina fosforilasa facilita el metabolismo de la maltodextrina mediante la fosforólisis de residuos de glucosilo no reductores para producir Glc1P. La MalP tiene mayor afinidad por los oligosacáridos de glucosa cortos y lineales con enlaces α-1,4 y, en consecuencia, parece actuar sobre los productos de degradación de la maltodextrina . ^{[ 2 ]} Sin MalP, estos productos más grandes (típicamente compuestos por cuatro o más residuos de glucosilo) no se degradan tan fácilmente para la posterior conversión de la dextrina en azúcares simples. ^{[ 3 ]}

[(1→4)-α-D-glucosilo] _(n) + Pi ⇌ [(1→4)-α-D-glucosilo] _(n-1) + α-D-glucosa-1-fosfato. ^{[ 4 ]}

Estudios previos sobre la actividad catalítica y las propiedades cinéticas de la enzima MalP han revelado que posee diferentes sitios de unión para el residuo de glucosa terminal del oligosacárido y la glucosa-1-fosfato, dependiendo de si su participación se da en la reacción directa (fosforilasa) o inversa (síntesis). ^{[ 2 ]} Aunque la enzima maltodextrina fosforilasa es capaz de catalizar en ambas direcciones in vitro, su dirección fisiológicamente favorecida es la de fosforilasa.

El protómero de la maltodextrina fosforilasa es una proteína grande , compuesta por 796 aminoácidos con una masa de aproximadamente 90 kDa en E. coli. Si bien la enzima puede existir como un monómero o tetrámero inactivo , es biológicamente activa como un dímero de dos subunidades idénticas. Cada protómero de MalP contiene un cofactor de piridoxal 5ʹ-fosfato en el sitio activo, esencial para la actividad catalítica. ^{[ 5 ]}

Actualmente no se ha identificado ninguna relevancia clínica de la maltodextrina fosforilasa para su uso en humanos; sin embargo, la enzima podría tener relevancia biotecnológica, ya que podría permitir la obtención de sustratos complejos para la investigación clínica a menor costo. La Glc1P, un elemento crítico del proceso de bioconversión fosforolítica de la MalP y un compuesto químico bastante costoso, puede derivarse enzimáticamente de dextrinas u otros materiales amiláceos. ^{[ 6 ]}

La maltodextrina fosforilasa cataliza fácilmente la reacción inversa de Glc1P más oligosacárido para producir un oligosacárido alargado con un residuo de glucosa y la liberación de fosfato inorgánico . La secuencia de MalP de E. coli es casi 100% idéntica a la de la glucógeno fosforilasa (GP) de mamíferos en el sitio catalítico. En comparación con la GP de mamíferos, MalP es una enzima más simple. No está regulada ni por efectores alostéricos ni por fosforilación y se expresa en E. coli como una enzima constitutivamente activa. ^{[ 1 ]}

Las estructuras cristalinas del oligosacárido unido al sitio catalítico en los complejos enzima/sustrato MalP binarios y ternarios revelan la importancia del cambio conformacional en el sustrato oligosacárido en la formación de complejos ternarios y respaldan el papel del grupo 50-fosfato del fosfato de piridoxal (PLP) en la catálisis. ^{[ 1 ]}