Hispanopedia WikiLas proteínas que se unen a metales son proteínas o dominios proteicos que quelan un ion metálico . [1]
La unión de iones metálicos mediante quelación se logra generalmente a través de histidinas o cisteínas . En algunos casos, esto es una parte necesaria de su plegamiento y mantenimiento de una estructura terciaria . Alternativamente, una proteína que se une a un metal puede mantener su estructura sin el metal (forma apo) y unirse a él como ligando (por ejemplo, como parte de la homeostasis del metal ). En otros casos, se utiliza un cofactor metálico coordinado en el sitio activo de una enzima para ayudar a la catálisis .
Proteínas de unión a metales ricas en histidina
Las etiquetas de polihistidina (de seis o más residuos His consecutivos) se utilizan para la purificación de proteínas mediante la unión a columnas con níquel o cobalto, con afinidad micromolar. [2] Se ha demostrado que los péptidos de polihistidina naturales, encontrados en el veneno de la víbora Atheris squamigera , se unen a Zn(2+), Ni(2+) y Cu(2+) y afectan la función de las metaloproteasas del veneno. [3] Además, las regiones de baja complejidad ricas en histidina se encuentran en las proteínas de unión a metales y especialmente en las proteínas de unión a níquel-cobalto. [4] Estas regiones de baja complejidad ricas en histidina tienen una longitud promedio de 36 residuos, de los cuales 53% histidina, 23% aspartato, 9% glutamato. [4] Curiosamente, los dominios estructurados con propiedades de unión a metales también tienen frecuencias muy similares de estos aminoácidos que están involucrados en la coordinación del metal. [5] En consecuencia, se ha planteado la hipótesis de que estos dominios estructurados de unión a metales podrían haberse originado y evolucionado/optimizado a partir de regiones proteicas de baja complejidad de unión a metales con un contenido de aminoácidos similar. [4]
Referencias
- ^ Berg, JM (25 de abril de 1990). "Dedos de cinc y otros dominios de unión a metales. Elementos para interacciones entre macromoléculas". The Journal of Biological Chemistry . 265 (12): 6513–6516. doi : 10.1016/S0021-9258(19)39172-0 . ISSN 0021-9258. PMID 2108957.
- ^ Bornhorst, JA; Falke, JJ (2000). "Purificación de proteínas utilizando etiquetas de afinidad de polihistidina". Aplicaciones de genes quiméricos y proteínas híbridas Parte A: Expresión génica y purificación de proteínas . Métodos en enzimología. Vol. 326. págs. 245–254. doi :10.1016/s0076-6879(00)26058-8. ISBN 978-0-12-182227-9. ISSN 0076-6879. PMC 2909483. PMID 11036646 .
- ^ Watly, Joanna; Simonovsky, Eyal; Barbosa, Nuno; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Robert; Rodziewicz-Motowidlo, Sylwia; Miller, Yifat; Kozlowski, Henryk (17 de agosto de 2015). "El fragmento peptídico de etiqueta poli-His de la víbora africana se une de manera eficiente a los iones metálicos y se pliega en una estructura α-helicoidal". Química inorgánica . 54 (16): 7692–7702. doi :10.1021/acs.inorgchem.5b01029. ISSN 1520-510X. PMID 26214303.
- ^ abc Ntountoumi, Chrysa; Vlastaridis, Panayotis; Mossialos, Dimitris; Stathopoulos, Constantinos; Iliopoulos, Ioannis; Promponas, Vasilios; Oliver, Stephen G; Amoutzias, Grigoris D (4 de noviembre de 2019). "Las regiones de baja complejidad en las proteínas de los procariotas desempeñan papeles funcionales importantes y están altamente conservadas". Investigación de ácidos nucleicos . 47 (19): 9998–10009. doi :10.1093/nar/gkz730. ISSN 0305-1048. PMC 6821194 . PMID 31504783.
- ^ Dokmanić, Ivan; Sikić, Mile; Tomić, Sanja (marzo de 2008). "Metales en proteínas: correlación entre el tipo de ion metálico, el número de coordinación y los residuos de aminoácidos implicados en la coordinación". Acta Crystallographica. Sección D, Cristalografía biológica . 64 (Pt 3): 257–263. doi :10.1107/S090744490706595X. ISSN 0907-4449. PMID 18323620.