Articulo de referencia

Proteína fijadora de metales

Ejemplo de proteínas fijadoras de metales Metalotioneína MT de Saccharomyces cerevisiae unida a iones de cobre . Las cisteínas se muestran en amarillo y el cobre en marrón. ( PD...

Ejemplo de proteínas fijadoras de metales
Metalotioneína SmtA de cianobacterias unida a iones de zinc . Cisteínas en amarillo, zinc en púrpura. ( PDB : 1JJD )

Las proteínas quelantes de metales son proteínas o dominios proteicos que quelan un ion metálico . [ 1 ] Son un subgrupo de metaloproteínas .

La unión de iones metálicos mediante quelación se suele lograr a través de histidinas o cisteínas . En algunos casos, esto es esencial para su plegamiento y el mantenimiento de su estructura terciaria . Alternativamente, una proteína que se une a metales puede mantener su estructura sin el metal (forma apo) y unirse a él como ligando (por ejemplo, como parte de la homeostasis de metales ). En otros casos, se utiliza un cofactor metálico coordinado en el sitio activo de una enzima para facilitar la catálisis .

Proteínas ricas en histidina que se unen a metales

Las etiquetas de poli-histidina (de seis o más residuos de His consecutivos) se utilizan para la purificación de proteínas mediante la unión a columnas con níquel o cobalto, con afinidad micromolar. [ 2 ] Se ha demostrado que los péptidos de poli-histidina naturales, encontrados en el veneno de la víbora Atheris squamigera, se unen a Zn(2+), Ni(2+) y Cu(2+) y afectan la función de las metaloproteasas del veneno. [ 3 ] Además, se encuentran regiones de baja complejidad ricas en histidina en proteínas que se unen a metales y especialmente a níquel-cobalto. [ 4 ] Estas regiones de baja complejidad ricas en histidina tienen una longitud promedio de 36 residuos, de los cuales 53% histidina, 23% aspartato, 9% glutamato. [ 4 ] Curiosamente, los dominios estructurados con propiedades de unión a metales también tienen frecuencias muy similares de estos aminoácidos que están involucrados en la coordinación del metal. [ 5 ] En consecuencia, se ha planteado la hipótesis de que estos dominios estructurados de unión a metales podrían haberse originado y evolucionado/optimizado a partir de regiones proteicas de baja complejidad de unión a metales con un contenido de aminoácidos similar. [ 4 ]

Referencias

  1. Berg, JM (1990-04-25). "Dedos de zinc y otros dominios de unión a metales. Elementos para interacciones entre macromoléculas" . The Journal of Biological Chemistry . 265 (12): 6513– 6516. doi : 10.1016/S0021-9258(19)39172-0 . ISSN 0021-9258 . PMID 2108957 .  
  2. Bornhorst, JA; Falke, JJ (2000). "Purificación de proteínas mediante etiquetas de afinidad de polihistidina". Aplicaciones de genes quiméricos y proteínas híbridas, parte A: expresión génica y purificación de proteínas . Métodos en enzimología. Vol. 326. págs. 245–254 . doi : 10.1016/s0076-6879(00)26058-8 . ISBN   978-0-12-182227-9. ISSN 0076-6879 . PMC 2909483 . PMID 11036646 .   
  3. Watly, Joanna; Simonovsky, Eyal; Barbosa, Nuno; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Robert; Rodziewicz-Motowidlo, Sylwia; Miller, Yifat; Kozlowski, Henryk (2015-08-17). "El fragmento peptídico con etiqueta de poli-histidina de la víbora africana se une eficientemente a iones metálicos y se pliega en una estructura α-helicoidal". Química inorgánica . 54 (16): 7692– 7702. doi : 10.1021/acs.inorgchem.5b01029 . ISSN 1520-510X . PMID 26214303 .  
  4. 1 2 3 Ntountoumi, Chrysa; Vlastaridis, Panayotis; Mossialos, Dimitris; Stathopoulos, Constantinos; Iliopoulos, Ioannis; Promponas, Vasilios; Oliver, Stephen G; Amoutzias, Grigoris D (4 de noviembre de 2019). "Las regiones de baja complejidad en las proteínas de los procariotas desempeñan funciones funcionales importantes y están altamente conservadas" . Investigación de ácidos nucleicos . 47 (19): 9998– 10009. doi : 10.1093/nar/gkz730 . ISSN 0305-1048 . PMC 6821194 . PMID 31504783 .   
  5. Dokmanić, Ivan; Sikić, Mile; Tomić, Sanja (marzo de 2008). "Metales en proteínas: correlación entre el tipo de ion metálico, el número de coordinación y los residuos de aminoácidos involucrados en la coordinación". Acta Crystallographica. Sección D, Cristalografía biológica . 64 (Pt 3): 257–263 . doi : 10.1107/S090744490706595X . ISSN 0907-4449 . PMID 18323620 .