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Articulo de referencia

sulfoetiltiotransferasa de coenzima B

En enzimología , la coenzima B sulfoetiltiotransferasa , también conocida como metil-coenzima M reductasa (MCR) o, de forma más sistemática, como 2-(metiltio)etanosulfonato:N-(7...

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En enzimología , la coenzima B sulfoetiltiotransferasa , también conocida como metil-coenzima M reductasa (MCR) o, de forma más sistemática, como 2-(metiltio)etanosulfonato:N-(7-tioheptanoil)-3-O-fosfotreonina S-(2-sulfoetil)tiotransferasa, es una enzima que cataliza el paso final en la formación de metano . [ 1 ] Lo hace combinando la coenzima B, donadora de hidrógeno , y la coenzima M, donadora de metilo . Mediante esta enzima, se produjo la mayor parte del gas natural en la Tierra. Los rumiantes (por ejemplo, las vacas) producen metano porque sus rumenes contienen procariotas metanogénicos ( Arqueas ) [ 2 ] [ 3 ] que codifican y expresan el conjunto de genes de este complejo enzimático.

La enzima tiene dos sitios activos , cada uno ocupado por el cofactor F 430 que contiene níquel . [ 4 ]

metil-CoM 2-(metiltio)etanosulfonato + coenzima B N-(7-mercaptoheptanoil)treonina 3-O-fosfato ⇌CoM-SS-CoB + metano

Los dos sustratos de esta enzima son el 2-(metiltio)etanosulfonato y el N-(7-mercaptoheptanoil)treonina 3-O-fosfato ; sus dos productos son CoM-SS-CoB y metano . El 3-nitrooxipropanol inhibe la enzima. [ 5 ]

En algunas especies, la enzima reacciona en sentido inverso (un proceso llamado metanogénesis inversa ), catalizando la oxidación anaeróbica del metano, eliminándolo así del medio ambiente. [ 6 ] Estos organismos son metanótrofos .

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente a aquellas que transfieren grupos alquiltio.

Estructura

La coenzima B sulfoetiltiotransferasa es un complejo multiproteico formado por un par de mitades idénticas. Cada mitad está formada por tres subunidades: α, β y γ, [ 7 ] también llamadas McrA, McrB y McrG, respectivamente.

Referencias

  1. ↑ Stephen W., Ragdale (2014). «Capítulo 6. Bioquímica de la metil-coenzima M reductasa: la metaloenzima de níquel que cataliza el paso final en la síntesis y el primer paso en la oxidación anaeróbica del gas de efecto invernadero metano ». En Peter MH Kroneck y Martha E. Sosa Torres (eds.). La biogeoquímica impulsada por metales de los compuestos gaseosos en el medio ambiente . Iones metálicos en ciencias de la vida. Vol. 14. Springer. pp. 125–145 . doi : 10.1007/978-94-017-9269-1_6 . ISBN   978-94-017-9268-4. PMID 25416393 . 
  2. ↑ "Rumen bovino - microbewiki" .
  3. ↑ Whitford MF, Teather RM, Forster RJ (2001). "Análisis filogenético de metanógenos del rumen bovino" . BMC Microbiology . 1 5. doi : 10.1186 / 1471-2180-1-5 . PMC 32158. PMID 11384509 .  
  4. ↑ Thauer RK (septiembre de 1998). "Bioquímica de la metanogénesis: un homenaje a Marjory Stephenson. Conferencia del Premio Marjory Stephenson de 1998" . Microbiology . 144 (9): 2377–406 . doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . PMID 9782487 . 
  5. ↑ Hristov AN, Oh J, Giallongo F, Frederick TW, Harper MT, Weeks HL, Branco AF, Moate PJ, Deighton MH, Williams SR, Kindermann M, Duval S (agosto de 2015). "Un inhibidor disminuyó persistentemente la emisión de metano entérico de vacas lecheras sin efectos negativos en la producción de leche" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (34): 10663–8 . Bibcode : 2015PNAS..11210663H . doi : 10.1073/pnas.1504124112 . PMC 4553761. PMID 26229078 .  
  6. ↑ Hallam SJ, Putnam N, Preston CM, Detter JC, Rokhsar D, Richardson PM, DeLong EF (septiembre de 2004). "Metanogénesis inversa: prueba de la hipótesis con genómica ambiental". Science . 305 ( 5689): 1457– 62. Bibcode : 2004Sci...305.1457H . doi : 10.1126/science.1100025 . PMID 15353801. S2CID 31107045 .  
  7. ↑ Ermler U, Grabarse W, Shima S, Goubeaud M, Thauer RK (noviembre de 1997). "Estructura cristalina de la metil-coenzima M reductasa: la enzima clave de la formación biológica de metano". Science . 278 (5342): 1457– 62. Bibcode : 1997Sci...278.1457E . doi : 10.1126/science.278.5342.1457 . PMID 9367957 . 

Lecturas adicionales

  • Bobik TA, Olson KD, Noll KM, Wolfe RS (diciembre de 1987). "Evidencia de que el heterodisulfuro de la coenzima M y el fosfato de 7-mercaptoheptanoiltreonina es un producto de la reacción de la metilreductasa en Methanobacterium". Biochemical and Biophysical Research Communications . 149 (2): 455– 60. Bibcode : 1987BBRC..149..455B . doi : 10.1016/0006-291X(87)90389-5 . PMID 3122735 . 
  • Ellermann J, Rospert S, Thauer RK, Bokranz M, Klein A, Voges M, Berkessel A (septiembre de 1989). "Metil-coenzima-M reductasa de Methanobacterium thermoautotrophicum (cepa Marburg). Pureza, actividad e inhibidores novedosos" . European Journal of Biochemistry . 184 (1): 63– 8. Bibcode : 1989EJBio.184...63E . doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14990.x . PMID 2506016 . 
  • Signor L, Knuppe C, Hug R, Schweizer B, Pfaltz A, Jaun B (octubre de 2000). "Formación de metano por reacción de un tioéter metílico con un tiolato de níquel fotoexcitado: un proceso que imita la metanogénesis en arqueas". Chemistry: A European Journal . 6 (19): 3508– 16. doi : 10.1002/1521-3765(20001002)6:19 < 3508::AID-CHEM3508 > 3.0.CO ; 2-W . PMID 11072815 .