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citoesqueleto

El citoesqueleto consta de (a) microtúbulos, (b) microfilamentos y (c) filamentos intermedios. [ 1 ] El citoesqueleto es una red compleja y dinámica de filamentos proteicos inte...

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El citoesqueleto consta de (a) microtúbulos, (b) microfilamentos y (c) filamentos intermedios. [ 1 ]

El citoesqueleto es una red compleja y dinámica de filamentos proteicos interconectados presente en el citoplasma de todas las células , incluidas las de bacterias y arqueas . [ 2 ] En eucariotas , se extiende desde el núcleo celular hasta la membrana celular y está compuesto por proteínas similares en los distintos organismos. Está compuesto por tres componentes principales: microfilamentos , filamentos intermedios y microtúbulos , y todos ellos son capaces de crecer y/o desensamblarse rápidamente según las necesidades de la célula. [ 3 ]

El citoesqueleto puede realizar muchas funciones. Su función principal es dar a la célula su forma y resistencia mecánica a la deformación, y a través de la asociación con el tejido conectivo extracelular y otras células estabiliza tejidos enteros. [ 4 ] [ 5 ] El citoesqueleto también puede contraerse, deformando así la célula y el entorno celular y permitiendo que las células migren . [ 6 ] Además, está involucrado en muchas vías de señalización celular y en la captación de material extracelular ( endocitosis ), [ 7 ] la segregación de cromosomas durante la división celular , [ 4 ] la etapa de citocinesis de la división celular, [ 8 ] como andamiaje para organizar el contenido de la célula en el espacio [ 6 ] y en el transporte intracelular (por ejemplo, el movimiento de vesículas y orgánulos dentro de la célula) [ 4 ] y puede ser un molde para la construcción de una pared celular . [ 4 ] Además, puede formar estructuras especializadas, como flagelos , cilios , lamelipodios y podosomas . La estructura, función y comportamiento dinámico del citoesqueleto pueden ser muy diferentes, dependiendo del organismo y del tipo de célula. [ 4 ] [ 9 ] [ 8 ] Incluso dentro de una misma célula, el citoesqueleto puede cambiar a través de la asociación con otras proteínas y la historia previa de la red. [ 6 ]

Un ejemplo a gran escala de una acción realizada por el citoesqueleto es la contracción muscular . Esta se lleva a cabo mediante grupos de células altamente especializadas que trabajan juntas. Un componente principal del citoesqueleto que ayuda a mostrar la verdadera función de esta contracción muscular es el microfilamento . Los microfilamentos están compuestos por la proteína celular más abundante conocida como actina. [ 10 ] Durante la contracción de un músculo , dentro de cada célula muscular, los motores moleculares de miosina ejercen colectivamente fuerzas sobre filamentos de actina paralelos . La contracción muscular comienza con impulsos nerviosos que luego provocan una mayor liberación de calcio del retículo sarcoplásmico . El aumento de calcio en el citosol permite que la contracción muscular comience con la ayuda de dos proteínas, la tropomiosina y la troponina . [ 10 ] La tropomiosina inhibe la interacción entre la actina y la miosina, mientras que la troponina detecta el aumento de calcio y libera la inhibición. [ 11 ] Esta acción contrae la célula muscular y, a través del proceso sincrónico en muchas células musculares, todo el músculo.

Historia

En 1903, Nikolai K. Koltsov propuso que la forma de las células estaba determinada por una red de túbulos que denominó citoesqueleto. El concepto de un mosaico proteico que coordinaba dinámicamente la bioquímica citoplasmática fue propuesto por Rudolph Peters en 1929 [ 12 ] , mientras que el término ( citosquelette , en francés) fue introducido por primera vez por el embriólogo francés Paul Wintrebert en 1931. [ 13 ]

Cuando se introdujo por primera vez el citoesqueleto, se pensó que era una sustancia gelatinosa sin interés que ayudaba a que los orgánulos se mantuvieran en su lugar. [ 14 ] Se realizaron muchas investigaciones para tratar de comprender el propósito del citoesqueleto y sus componentes.

Inicialmente, se creía que el citoesqueleto era exclusivo de los eucariotas, pero en 1992 se descubrió que también está presente en los procariotas. Este descubrimiento se produjo tras constatar que las bacterias poseen proteínas homólogas a la tubulina y la actina, los principales componentes del citoesqueleto eucariota. [ 15 ]

citoesqueleto eucariota

Las células eucariotas contienen tres tipos principales de filamentos del citoesqueleto: microfilamentos , microtúbulos y filamentos intermedios . En las neuronas , los filamentos intermedios se conocen como neurofilamentos . [ 16 ] Cada tipo se forma por la polimerización de un tipo distinto de subunidad proteica y tiene su propia forma característica y distribución intracelular . Los microfilamentos son polímeros de la proteína actina y tienen  un diámetro de 7 nm. Los microtúbulos están compuestos de tubulina y tienen  un diámetro de 25 nm. Los filamentos intermedios están compuestos de diversas proteínas, dependiendo del tipo de célula en la que se encuentren; normalmente tienen  un diámetro de 8 a 12 nm. [ 2 ] El citoesqueleto proporciona a la célula estructura y forma, y ​​al excluir macromoléculas de parte del citosol , aumenta el nivel de hacinamiento macromolecular en este compartimento. [ 17 ] Los elementos del citoesqueleto interactúan extensa e íntimamente con las membranas celulares. [ 18 ]

Las investigaciones sobre trastornos neurodegenerativos como la enfermedad de Parkinson , la enfermedad de Alzheimer , la enfermedad de Huntington y la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) indican que el citoesqueleto se ve afectado en estas enfermedades. [ 19 ] La enfermedad de Parkinson se caracteriza por la degradación de las neuronas, lo que produce temblores, rigidez y otros síntomas no motores. Las investigaciones han demostrado que el ensamblaje y la estabilidad de los microtúbulos en el citoesqueleto se ven comprometidos, lo que provoca la degradación de las neuronas con el tiempo. [ 20 ] En la enfermedad de Alzheimer, las proteínas tau que estabilizan los microtúbulos presentan disfunción en la progresión de la enfermedad, lo que provoca patología del citoesqueleto. [ 21 ] El exceso de glutamina en la proteína de Huntington ( huntingtina ), implicada en la unión de vesículas al citoesqueleto, también se propone como un factor en el desarrollo de la enfermedad de Huntington. [ 22 ] La esclerosis lateral amiotrófica produce una pérdida de movimiento causada por la degradación de las neuronas motoras, y también implica defectos del citoesqueleto. [ 23 ]

Stuart Hameroff y Roger Penrose sugieren un papel de las vibraciones de los microtúbulos en las neuronas en el origen de la conciencia . [ 24 ] [ 25 ]

Las proteínas accesorias, incluidas las proteínas motoras, regulan y unen los filamentos a otros componentes celulares y entre sí, y son esenciales para el ensamblaje controlado de los filamentos del citoesqueleto en ubicaciones particulares. [ 26 ]

Se han descubierto varios fármacos de molécula pequeña que interactúan con la actina y los microtúbulos. Estos compuestos han demostrado ser útiles para el estudio del citoesqueleto, y varios de ellos tienen aplicaciones clínicas.

Microfilamentos

Estructura de un microfilamento
Citoesqueleto de actina de fibroblastos de embriones de ratón , teñido con faloidina.

Los microfilamentos, también conocidos como filamentos de actina, están compuestos por polímeros lineales de proteínas G-actina y generan fuerza cuando el extremo en crecimiento (positivo) del filamento empuja contra una barrera, como la membrana celular. También actúan como vías para el movimiento de las moléculas de miosina que se adhieren al microfilamento y se desplazan a lo largo de él. En general, el componente principal o proteína de los microfilamentos es la actina. El monómero de G-actina se combina para formar un polímero que continúa formando el microfilamento (filamento de actina). Estas subunidades se ensamblan en dos cadenas que se entrelazan formando las llamadas cadenas de F-actina . [ 27 ] El movimiento de la miosina a lo largo de los filamentos de F-actina genera fuerzas contráctiles en las llamadas fibras de actomiosina, tanto en el músculo como en la mayoría de los tipos de células no musculares. [ 28 ] Las estructuras de actina están controladas por la familia Rho de pequeñas proteínas de unión a GTP, como la propia Rho para los filamentos contráctiles de actomiosina ("fibras de estrés"), Rac para los lamelipodios y Cdc42 para los filopodios.

Las funciones incluyen:

Filamentos intermedios

Estructura de un filamento intermedio
Microscopía de filamentos de queratina dentro de las células

Los filamentos intermedios son parte del citoesqueleto de muchas células eucariotas . Estos filamentos, con un diámetro promedio de 10 nanómetros, son más estables (fuertemente unidos) que los microfilamentos y constituyen heterogéneos elementos del citoesqueleto. Al igual que los filamentos de actina , funcionan en el mantenimiento de la forma celular al soportar tensión ( los microtúbulos , por el contrario, resisten la compresión, pero también pueden soportar tensión durante la mitosis y durante el posicionamiento del centrosoma). Los filamentos intermedios organizan la estructura tridimensional interna de la célula, anclando orgánulos y sirviendo como componentes estructurales de la lámina nuclear . También participan en algunas uniones célula-célula y célula-matriz. La lámina nuclear existe en todos los animales y en todos los tejidos. Algunos animales, como la mosca de la fruta, no tienen filamentos intermedios citoplasmáticos. En aquellos animales que expresan filamentos intermedios citoplasmáticos, estos son específicos de cada tejido. [ 5 ] Los filamentos intermedios de queratina en las células epiteliales brindan protección contra diferentes tensiones mecánicas que la piel puede soportar. También brindan protección a los órganos contra el estrés metabólico, oxidativo y químico. El fortalecimiento de las células epiteliales con estos filamentos intermedios puede prevenir la aparición de la apoptosis , o muerte celular, al reducir la probabilidad de estrés. [ 29 ]

Los filamentos intermedios son conocidos comúnmente como el sistema de soporte o andamiaje de la célula y el núcleo, y también desempeñan un papel en algunas funciones celulares. En combinación con proteínas y desmosomas , los filamentos intermedios forman conexiones célula-célula y anclan las uniones célula-matriz que se utilizan para la comunicación entre células, así como para funciones celulares vitales. Estas conexiones permiten que la célula se comunique a través de los desmosomas de múltiples células para ajustar las estructuras del tejido en función de las señales del entorno celular. Se ha demostrado que las mutaciones en las proteínas de los filamentos intermedios causan problemas médicos graves como envejecimiento prematuro, mutaciones de desmina que comprometen órganos, enfermedad de Alexander y distrofia muscular . [ 5 ]

Los diferentes filamentos intermedios son:

  • formados por vimentinas . Los filamentos intermedios de vimentina están presentes en general en las células mesenquimales.
  • compuesta de queratina . La queratina está presente en general en las células epiteliales.
  • neurofilamentos de las células neuronales.
  • fabricada con laminado , que proporciona soporte estructural a la envoltura nuclear.
  • compuestas de desmina , desempeñan un papel importante en el soporte estructural y mecánico de las células musculares. [ 30 ]

Microtúbulos

Estructura de un microtúbulo
Microtúbulos en una célula fijada con gel

Los microtúbulos son cilindros huecos de aproximadamente 23  nm de diámetro (con un diámetro luminal de aproximadamente 15  nm), que generalmente constan de 13 protofilamentos que, a su vez, son polímeros de alfa y beta tubulina . Presentan un comportamiento muy dinámico, uniéndose al GTP para su polimerización. Suelen estar organizados por el centrosoma .

En nueve conjuntos de tripletes (en forma de estrella), forman los centriolos , y en nueve dobletes orientados alrededor de dos microtúbulos adicionales (en forma de rueda), forman los cilios y flagelos. Esta última formación se conoce comúnmente como una disposición "9+2", donde cada doblete está conectado a otro por la proteína dineína . Dado que tanto los flagelos como los cilios son componentes estructurales de la célula y se mantienen mediante microtúbulos, pueden considerarse parte del citoesqueleto. Existen dos tipos de cilios:  móviles  y  no móviles. Los cilios son cortos y más numerosos que los flagelos. Los cilios móviles tienen un movimiento rítmico de ondulación o batido en comparación con los cilios no móviles, que reciben información sensorial para la célula; procesando señales de otras células o de los fluidos que la rodean. Además, los microtúbulos controlan el batido (movimiento) de los cilios y flagelos. [ 31 ] Asimismo, los brazos de dineína unidos a los microtúbulos funcionan como motores moleculares. El movimiento de los cilios y flagelos se crea mediante el deslizamiento de los microtúbulos unos sobre otros, lo que requiere ATP. [ 31 ] Desempeñan funciones clave en:

Además de las funciones descritas anteriormente, Stuart Hameroff y Roger Penrose han propuesto que los microtúbulos funcionan en la conciencia. [ 32 ]

Comparación

Septinos

Las septinas son un grupo de proteínas de unión a GTP altamente conservadas que se encuentran en eucariotas . Diferentes septinas forman complejos proteicos entre sí. Estos pueden ensamblarse en filamentos y anillos. Por lo tanto, las septinas pueden considerarse parte del citoesqueleto. [ 36 ] La función de las septinas en las células incluye servir como sitio de unión localizado para otras proteínas y prevenir la difusión de ciertas moléculas de un compartimento celular a otro. [ 36 ] En las células de levadura, forman andamios para proporcionar soporte estructural durante la división celular y compartimentalizar partes de la célula. Investigaciones recientes en células humanas sugieren que las septinas forman jaulas alrededor de patógenos bacterianos, inmovilizando los microbios dañinos e impidiendo que invadan otras células. [ 37 ]

Espectrina

La espectrina es una proteína del citoesqueleto que recubre el lado intracelular de la membrana plasmática en muchas células eucariotas , particularmente en células animales , pero no está presente en células vegetales ni en levaduras . [ 38 ] La espectrina forma estructuras pentagonales o hexagonales, constituyendo un andamiaje y desempeñando un papel importante en el mantenimiento de la integridad de la membrana plasmática y la estructura del citoesqueleto. [ 39 ]

citoesqueleto de levadura

En la levadura en gemación (un importante organismo modelo ), la actina forma parches corticales, filamentos de actina, un anillo citocinético y la cápsula. Los parches corticales son cuerpos de actina discretos en la membrana y son vitales para la endocitosis , especialmente para el reciclaje de la glucano sintasa, que es importante para la síntesis de la pared celular . Los filamentos de actina son haces de filamentos de actina y participan en el transporte de vesículas hacia la cápsula (que contiene varias proteínas diferentes para polarizar el crecimiento celular) y en el posicionamiento de las mitocondrias. El anillo citocinético se forma y se contrae alrededor del sitio de división celular . [ 40 ]

Citoesqueleto procariota

Antes del trabajo de Jones et al., 2001, se creía que la pared celular era el factor determinante de muchas formas de células bacterianas, incluidas las de bastón y espiral. Al estudiarlas, se descubrió que muchas bacterias deformes tenían mutaciones vinculadas al desarrollo de una envoltura celular . [ 41 ] Antes se pensaba que el citoesqueleto era una característica exclusiva de las células eucariotas , pero se han encontrado homólogos de todas las proteínas principales del citoesqueleto eucariota en procariotas . [ 42 ] Harold Erickson señala que antes de 1992, se creía que solo los eucariotas tenían componentes del citoesqueleto. Sin embargo, investigaciones de principios de los 90 sugirieron que las bacterias y las arqueas tenían homólogos de actina y tubulina, y que estos eran la base de los microtúbulos y microfilamentos eucariotas. [ 43 ] Aunque las relaciones evolutivas son tan distantes que no son obvias solo con comparaciones de secuencias de proteínas, la similitud de sus estructuras tridimensionales y funciones similares en el mantenimiento de la forma y polaridad celular proporciona una fuerte evidencia de que los citoesqueletos eucariotas y procariotas son verdaderamente homólogos. [ 44 ] Tres laboratorios descubrieron independientemente que FtsZ, una proteína ya conocida como un actor clave en la citocinesis bacteriana, tenía la "secuencia firma de tubulina" presente en todas las α-, β- y γ-tubulinas. [ 43 ] Sin embargo, algunas estructuras en el citoesqueleto bacteriano pueden no haber sido identificadas todavía. [ 28 ] [ 45 ]

FtsZ

FtsZ fue la primera proteína del citoesqueleto procariota en ser identificada. Al igual que la tubulina, FtsZ forma filamentos en presencia de guanosina trifosfato (GTP), pero estos filamentos no se agrupan en túbulos. Durante la división celular , FtsZ es la primera proteína en desplazarse al sitio de división y es esencial para reclutar otras proteínas que sintetizan la nueva pared celular entre las células en división.

MreB y ParM

Las proteínas procariotas similares a la actina, como MreB , participan en el mantenimiento de la forma celular. Todas las bacterias no esféricas poseen genes que codifican proteínas similares a la actina, y estas proteínas forman una red helicoidal bajo la membrana celular que guía a las proteínas implicadas en la biosíntesis de la pared celular . [ 46 ]

Algunos plásmidos codifican un sistema separado que involucra una proteína similar a la actina, ParM . Los filamentos de ParM exhiben inestabilidad dinámica y pueden distribuir el ADN plasmídico en las células hijas en división mediante un mecanismo análogo al utilizado por los microtúbulos durante la mitosis eucariota . [ 28 ] [ 47 ]

Crescentin

La bacteria Caulobacter crescentus contiene una tercera proteína, la crescentina , relacionada con los filamentos intermedios de las células eucariotas. La crescentina también participa en el mantenimiento de la forma celular, como las formas helicoidales y vibrioides de las bacterias, pero el mecanismo por el cual lo hace aún no está claro. [ 48 ] Además, la curvatura podría describirse mediante el desplazamiento de filamentos en forma de media luna, tras la interrupción de la síntesis de peptidoglicano. [ 49 ]

El citoesqueleto y la mecánica celular

El citoesqueleto es una red altamente anisotrópica y dinámica, que se remodela constantemente en respuesta al microambiente celular cambiante. Esta red influye en la mecánica y la dinámica celular mediante la polimerización y despolimerización diferencial de sus filamentos constituyentes (principalmente actina y miosina, aunque los microtúbulos y los filamentos intermedios también desempeñan un papel). [ 50 ] Esto genera fuerzas que desempeñan un papel importante al informar a la célula sobre su microambiente. Específicamente, se ha demostrado que fuerzas como la tensión, la rigidez y las fuerzas de cizallamiento influyen en el destino, la diferenciación, la migración y la motilidad celular. [ 50 ] A través de un proceso llamado "mecanotransducción", la célula remodela su citoesqueleto para detectar y responder a estas fuerzas.

La mecanotransducción depende en gran medida de las adhesiones focales , que esencialmente conectan el citoesqueleto intracelular con la matriz extracelular (MEC). A través de las adhesiones focales, la célula puede integrar las fuerzas extracelulares en intracelulares, ya que las proteínas presentes en ellas experimentan cambios conformacionales para iniciar cascadas de señalización. Se ha demostrado que proteínas como la quinasa de adhesión focal (FAK) y Src transducen señales de fuerza en respuesta a actividades celulares como la proliferación y la diferenciación, y se postula que son sensores clave en la vía de mecanotransducción. [ 51 ] Como resultado de la mecanotransducción, el citoesqueleto cambia su composición y/o orientación para adaptarse al estímulo de fuerza y ​​asegurar que la célula responda adecuadamente.

El citoesqueleto modifica la mecánica celular en respuesta a las fuerzas detectadas. Por ejemplo, el aumento de la tensión en la membrana plasmática incrementa la probabilidad de apertura de canales iónicos, lo que aumenta la conductancia iónica y facilita la entrada o salida de iones. [ 51 ] Además, las propiedades mecánicas de las células determinan la distancia y la dirección de propagación de una fuerza a través de la célula, así como su impacto en la dinámica celular. [ 52 ] Por ejemplo, una proteína de membrana no estrechamente unida al citoesqueleto no producirá un efecto significativo en la red de actina cortical si se somete a una fuerza dirigida específicamente. Sin embargo, las proteínas de membrana más estrechamente asociadas al citoesqueleto inducirán una respuesta más significativa. [ 51 ] De esta manera, la anisotropía del citoesqueleto permite dirigir con mayor precisión las respuestas celulares a las señales intra o extracelulares.

Orden de largo alcance

Las vías y mecanismos específicos mediante los cuales el citoesqueleto detecta y responde a las fuerzas aún están en investigación. Sin embargo, se sabe que el orden de largo alcance generado por el citoesqueleto contribuye a la mecanotransducción. [ 53 ] Las células, que tienen  un diámetro de entre 10 y 50 μm, son miles de veces más grandes que las moléculas presentes en el citoplasma que son esenciales para coordinar las actividades celulares. Debido a que las células son tan grandes en comparación con las biomoléculas esenciales, es difícil, en ausencia de una red organizadora, que las diferentes partes del citoplasma se comuniquen. [ 54 ] Además, las biomoléculas deben polimerizarse hasta alcanzar longitudes comparables a la de la célula, pero los polímeros resultantes pueden estar muy desorganizados e incapaces de transmitir señales de manera efectiva de una parte del citoplasma a otra. Por lo tanto, es necesario contar con el citoesqueleto para organizar los polímeros y asegurar que puedan comunicarse eficazmente en toda la célula.

Características comunes y diferencias entre procariotas y eucariotas

Por definición, el citoesqueleto está compuesto por proteínas que pueden formar estructuras longitudinales (fibras) en todos los organismos. Estas proteínas formadoras de filamentos se han clasificado en cuatro clases: tubulina , actina , ATPasas del citoesqueleto Walker A (proteínas WACA) y filamentos intermedios . [ 8 ] [ 28 ]

Las proteínas similares a la tubulina son la tubulina en eucariotas y FtsZ , TubZ y RepX en procariotas. Las proteínas similares a la actina son la actina en eucariotas y MreB y FtsA en procariotas. Un ejemplo de proteína WACA, que se encuentra principalmente en procariotas, es MinD . Ejemplos de filamentos intermedios, que se han encontrado casi exclusivamente en animales (es decir, eucariotas), son las lamininas , las queratinas , la vimentina , los neurofilamentos y la desmina . [ 8 ]

Aunque las proteínas similares a la tubulina comparten cierta similitud en la secuencia de aminoácidos , su equivalencia en el plegamiento proteico y la similitud en el sitio de unión al GTP son aún más notables. Lo mismo ocurre con las proteínas similares a la actina y su estructura y dominio de unión al ATP . [ 8 ] [ 28 ]

Las proteínas del citoesqueleto suelen estar correlacionadas con la forma celular, la segregación del ADN y la división celular en procariotas y eucariotas. Las funciones que desempeñan estas proteínas varían considerablemente. Por ejemplo, la segregación del ADN en todos los eucariotas se produce mediante la tubulina, mientras que en los procariotas pueden utilizarse proteínas WACA, proteínas similares a la actina o proteínas similares a la tubulina. La división celular está mediada en eucariotas por la actina, pero en procariotas generalmente por proteínas similares a la tubulina (a menudo con el anillo FtsZ) y, en ocasiones, por ESCRT-III ( de Thermoproteota ) , que en eucariotas aún desempeña un papel en la última etapa de la división. [ 8 ]

Corriente citoplasmática

Movimiento de orgánulos en las células pilosas de los estambres de Tradescantia

El flujo citoplasmático , también conocido como ciclosis, es el movimiento activo del contenido celular a lo largo de los componentes del citoesqueleto. Si bien se observa principalmente en plantas, todos los tipos de células utilizan este proceso para el transporte de desechos, nutrientes y orgánulos a otras partes de la célula. [ 55 ] Las células de plantas y algas son generalmente más grandes que muchas otras células; por lo tanto, el flujo citoplasmático es importante en estos tipos de células. Esto se debe a que el volumen adicional de la célula requiere flujo citoplasmático para mover los orgánulos por toda la célula. [ 56 ] Los orgánulos se mueven a lo largo de los microfilamentos en el citoesqueleto impulsados ​​por motores de miosina que se unen y empujan a lo largo de los haces de filamentos de actina . [ 55 ]  

Véase también

Referencias

  1. ↑ Este artículo incorpora texto disponible bajo la licencia CC BY 4.0 . Betts, J Gordon; Desaix, Peter; Johnson, Eddie; Johnson, Jody E; Korol, Oksana; Kruse, Dean; Poe, Brandon; Wise, James; Womble, Mark D; Young, Kelly A (8 de junio de 2023). Anatomía y fisiología . Houston: OpenStax CNX. 3.2 El citoplasma y los orgánulos celulares. ISBN  978-1-947172-04-3.
  2. 1 2 Hardin J, Bertoni G, Kleinsmith LJ (2015). El mundo de la célula de Becker (8.ª ed.). Nueva York: Pearson. págs. 422–446 . ISBN   978-0-13-399939-6.
  3. ↑ McKinley, Michael; Dean O'Loughlin, Valerie; Pennefather-O'Brien, Elizabeth; Harris, Ronald (2015). Anatomía humana (4.ª ed.). Nueva York: McGraw Hill Education. pág. 29. ISBN   978-0-07-352573-0.
  4. 1 2 3 4 5 Alberts B, et al. (2008). Biología molecular de la célula (5.ª ed.). Nueva York: Garland Science. ISBN   978-0-8153-4105-5.
  5. 1 2 3 Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U (julio de 2007). "Filamentos intermedios: de la arquitectura celular a la nanomecánica". Nature Reviews. Biología Celular Molecular . 8 (7): 562– 73. Bibcode : 2007NRMCB...8..562H . doi : 10.1038/nrm2197 . PMID 17551517. S2CID 27115011 .  
  6. 1 2 3 Fletcher DA, Mullins RD (enero de 2010). " Mecánica celular y el citoesqueleto" . Nature . 463 (7280): 485– 92. Bibcode : 2010Natur.463..485F . doi : 10.1038/nature08908 . PMC 2851742. PMID 20110992 .  
  7. ↑ Geli MI, Riezman H (abril de 1998). "Internalización endocítica en células de levadura y animales: similitudes y diferencias". Journal of Cell Science . 111 (Pt 8) (8): 1031–7 . doi : 10.1242/jcs.111.8.1031 . PMID 9512499 . 
  8. 1 2 3 4 5 6 Wickstead B, Gull K (agosto de 2011). " La evolución del citoesqueleto" . The Journal of Cell Biology . 194 (4): 513– 25. doi : 10.1083/jcb.201102065 . PMC 3160578. PMID 21859859 .  
  9. ↑ Fuchs, E.; Karakesisoglou, I. (2001). "Uniendo intersecciones del citoesqueleto" . Genes & Development . 15 (1): 1– 14. doi : 10.1101/gad.861501 . PMID 11156599 . 
  10. 1 2 Cooper, Geoffrey M. (2000). "Actina, miosina y movimiento celular" . La célula: un enfoque molecular. 2.ª edición . Archivado del original el 28 de abril de 2018.
  11. ↑ Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). "Las miosinas se mueven a lo largo de los filamentos de actina" . Bioquímica. 5.ª edición . Archivado del original el 2 de mayo de 2018.
  12. ↑ Peters RA. "Las conferencias Harben, 1929. Reimpreso en: Peters, RA (1963) Lesiones bioquímicas y síntesis letal, pág. 216. Pergamon Press, Oxford".{{cite journal}}: Para citar una revista se requiere |journal=( ayuda )
  13. ↑ Frixione E (junio de 2000). "Visiones recurrentes sobre la estructura y función del citoesqueleto: una epopeya de 300 años". Cell Motility and the Cytoskeleton . 46 (2): 73– 94. doi : 10.1002/1097-0169(200006)46:2 < 73::AID- CM1 > 3.0.CO ; 2-0 . PMID 10891854. S2CID 16728876 .  
  14. ↑ Hardin J (3 de diciembre de 2015). El mundo de la célula de Becker (9.ª ed.). Pearson. pág. 351. ISBN   978-0-321-93492-5.
  15. ↑ Wickstead B, Gull K (agosto de 2011). " La evolución del citoesqueleto" . The Journal of Cell Biology . 194 (4): 513– 25. doi : 10.1083/jcb.201102065 . PMC 3160578. PMID 21859859 .  
  16. ↑ Taran, AS; Shuvalova, LD; Lagarkova, MA; Alieva, IB (22 de junio de 2020). "Enfermedad de Huntington: una perspectiva sobre la interacción de la proteína HTT, los microtúbulos y los componentes del citoesqueleto de actina" . Cells . 9 ( 6): 1514. doi : 10.3390/cells9061514 . PMC 7348758. PMID 32580314 .  
  17. ↑ Minton AP (octubre de 1992). "El confinamiento como determinante de la estructura y reactividad macromolecular" . Biophysical Journal . 63 (4): 1090–100 . Bibcode : 1992BpJ....63.1090M . doi : 10.1016/ S0006-3495 (92)81663-6 . PMC 1262248. PMID 1420928 .  
  18. ↑ Doherty GJ, McMahon HT (2008). "Mediación, modulación y consecuencias de las interacciones membrana-citoesqueleto". Annual Review of Biophysics . 37 : 65–95 . doi : 10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912 . PMID 18573073. S2CID 17352662 .  
  19. ↑ Pelucchi, Silvia; Stringhi, Ramona; Marcello, Elena (2020). "Espinas dendríticas en la enfermedad de Alzheimer: cómo el citoesqueleto de actina contribuye al fallo sináptico" . Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 21 (3): 908. doi : 10.3390/ijms21030908 . ISSN 1422-0067 . PMC 7036943. PMID 32019166 .   
  20. ↑ Pellegrini L, Wetzel A, Grannó S, Heaton G, Harvey K (febrero de 2017). "De vuelta al túbulo: dinámica de los microtúbulos en la enfermedad de Parkinson" . Cellular and Molecular Life Sciences . 74 (3): 409– 434. doi : 10.1007/s00018-016-2351-6 . PMC 5241350. PMID 27600680 .  
  21. ↑ Bamburg JR, Bloom GS (agosto de 2009). "Patologías del citoesqueleto en la enfermedad de Alzheimer" . Cell Motility and the Cytoskeleton . 66 (8): 635–49 . doi : 10.1002/cm.20388 . PMC 2754410. PMID 19479823 .  
  22. ↑ Caviston JP, Holzbaur EL (abril de 2009). "La proteína huntingtina es un integrador esencial del tráfico vesicular intracelular" . Trends in Cell Biology . 19 (4): 147– 55. doi : 10.1016/j.tcb.2009.01.005 . PMC 2930405. PMID 19269181 .  
  23. ↑ Julien JP, Millecamps S, Kriz J (2005). "Defectos citoesqueléticos en la esclerosis lateral amiotrófica (enfermedad de la neurona motora)". Organización nuclear en el desarrollo y la enfermedad . Simposios de la Fundación Novartis. Vol. 264. págs. 183–92 , discusión 192–6, 227–30 . doi : 10.1002/0470093765.ch12 . ISBN   978-0-470-09373-3. PMID 15773754 . {{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )
  24. ↑ Elsevier. "El descubrimiento de vibraciones cuánticas en los "microtúbulos" dentro de las neuronas cerebrales corrobora una controvertida teoría de la conciencia de hace 20 años" . www.elsevier.com . Archivado del original el 7 de noviembre de 2016. Consultado el 20 de noviembre de 2017 .
  25. ↑ Hameroff, Stuart; Penrose, Roger (marzo de 2014). "Conciencia en el universo" . Physics of Life Reviews . 11 (1): 39–78 . doi : 10.1016/j.plrev.2013.08.002 . PMID 24070914 . 
  26. ↑ Alberts, Bruce (2015). Biología molecular de la célula . Garland Science. pág. 889. ISBN  978-0-8153-4464-3.
  27. 1 2 Cooper, Geoffrey M. (2000). "Estructura y organización de los filamentos de actina" . La célula: un enfoque molecular. 2.ª edición . Archivado del original el 2 de mayo de 2018.
  28. 1 2 3 4 5 Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (junio de 2015). "La evolución de filamentos de actina composicional y funcionalmente distintos" . Journal of Cell Science . 128 (11): 2009–19 . doi : 10.1242/jcs.165563 . PMID 25788699 . 
  29. ↑ Pan X, Hobbs RP, Coulombe PA (febrero de 2013). "La creciente importancia de los filamentos intermedios de queratina en epitelios normales y enfermos" . Current Opinion in Cell Biology . 25 (1): 47– 56. doi : 10.1016/j.ceb.2012.10.018 . PMC 3578078. PMID 23270662 .  
  30. ↑ Paulin D, Li Z (noviembre de 2004). "Desmina: una importante proteína de filamento intermedio esencial para la integridad estructural y la función del músculo". Experimental Cell Research . 301 (1): 1– 7. doi : 10.1016/j.yexcr.2004.08.004 . PMID 15501438 . 
  31. 1 2 Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James (2 de mayo de 2018). "Cilios y flagelos: estructura y movimiento" . Archivado del original el 2 de mayo de 2018. Recuperado el 2 de mayo de 2018 a través de www.ncbi.nlm.nih.gov.{{cite journal}}: Para citar una revista se requiere |journal=( ayuda )
  32. ↑ Hameroff, S. y Penrose, R. Physics of Life Reviews 2014, 11, 39-78
  33. 1 2 Salvo que se indique lo contrario en los recuadros, la referencia es: Boron WF (2003). Fisiología médica: un enfoque celular y molecular . Elsevier/Saunders. pág. 1300. ISBN  978-1-4160-2328-9.Página 25
  34. ↑ Fuchs E, Cleveland DW (enero de 1998). "Un andamiaje estructural de filamentos intermedios en la salud y la enfermedad". Science . 279 (5350): 514– 9. Bibcode : 1998Sci...279..514F . doi : 10.1126/science.279.5350.514 . PMID 9438837 . 
  35. ↑ Steinmetz MO (mayo de 2007). "Estructura y termodinámica de la interacción tubulina-estatmina". Journal of Structural Biology . 158 (2): 137– 47. doi : 10.1016/j.jsb.2006.07.018 . PMID 17029844 . 
  36. 1 2 Mostowy S, Cossart P (febrero de 2012). "Septinas: el cuarto componente del citoesqueleto". Nature Reviews. Biología Celular Molecular . 13 (3): 183– 94. doi : 10.1038/nrm3284 . PMID 22314400 . S2CID 2418522 .  
  37. ↑ Mascarelli A (diciembre de 2011). "Las proteínas septina capturan bacterias: una defensa celular contra patógenos microbianos con potencial terapéutico" . Nature . doi : 10.1038/nature.2011.9540 . S2CID 85080734 . 
  38. ↑ Li, D (8 de agosto de 2022). " Función de la espectrina en la endocitosis" . Cells . 11 (15): 2459. doi : 10.3390/cells11152459 . PMC 9368487. PMID 35954302 .  
  39. ↑ Huh GY, Glantz SB, Je S, Morrow JS, Kim JH (diciembre de 2001). "Proteólisis de la alfa II-espectrina por calpaína en el cerebro humano adulto normal". Neuroscience Letters . 316 (1): 41–4 . doi : 10.1016/S0304-3940(01)02371-0 . PMID 11720774. S2CID 53270680 .  
  40. ↑ Pruyne D, Bretscher A (febrero de 2000). "Polarización del crecimiento celular en levaduras" . Journal of Cell Science . 113 (Pt 4) (4): 571–85 . doi : 10.1242/jcs.113.4.571 . PMID 10652251 . 
  41. ↑ Jones, Laura JF; Carballido-López, Rut; Errington, Jeffery (2001-03-23). ​​"Control de la forma celular en bacterias: filamentos helicoidales similares a la actina en Bacillus subtilis" . Cell . 104 ( 6): 913– 922. doi : 10.1016/S0092-8674(01)00287-2 . PMID 11290328. S2CID 14207533 .  
  42. ↑ Shih YL, Rothfield L (septiembre de 2006). "El citoesqueleto bacteriano" . Microbiology and Molecular Biology Reviews . 70 (3): 729– 54. Bibcode : 2006MMBR...70..729S . doi : 10.1128/MMBR.00017-06 . PMC 1594594. PMID 16959967 .  
  43. 1 2 Erickson HP (febrero de 2017). " El descubrimiento del citoesqueleto procariota: 25 aniversario" . Biología molecular de la célula . 28 (3): 357– 358. doi : 10.1091/mbc.E16-03-0183 . PMC 5341718. PMID 28137947 .  
  44. ↑ Michie KA, Löwe J (2006). "Filamentos dinámicos del citoesqueleto bacteriano" (PDF) . Annual Review of Biochemistry . 75 : 467–92 . doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452 . PMID 16756499 . 
  45. ↑ Briegel A, Dias DP, Li Z, Jensen RB, Frangakis AS, Jensen GJ (octubre de 2006). "Múltiples haces de filamentos grandes observados en Caulobacter crescentus mediante criotomografía electrónica" . Molecular Microbiology . 62 (1): 5–14 . doi : 10.1111/j.1365-2958.2006.05355.x . PMID 16987173 . 
  46. ↑ Popp D, Narita A, Maeda K, Fujisawa T, Ghoshdastider U, Iwasa M, Maéda Y, Robinson RC (mayo de 2010). "Estructura, organización y dinámica de filamentos en láminas de MreB" . The Journal of Biological Chemistry . 285 (21): 15858– 65. doi : 10.1074/jbc.M109.095901 . PMC 2871453. PMID 20223832 .  
  47. ↑ Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC (junio de 2012). "Nueva estructura de filamento similar a la actina de Clostridium tetani" . The Journal of Biological Chemistry . 287 (25): 21121– 9. doi : 10.1074/jbc.M112.341016 . PMC 3375535. PMID 22514279 .  
  48. ↑ Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (diciembre de 2003). "El citoesqueleto bacteriano: una función similar a la de un filamento intermedio en la forma celular" . Cell . 115 ( 6): 705–13 . doi : 10.1016/S0092-8674(03)00935-8 . PMID 14675535. S2CID 14459851 .  
  49. ↑ Esue, Osigwe (enero de 2010). "Dinámica del filamento intermedio bacteriano Crescentin in vitro e in vivo" . PLOS ONE . 5 (1) e8855. Bibcode : 2010PLoSO...5.8855E . doi : 10.1371/ journal.pone.0008855 . PMC 2816638. PMID 20140233 .  
  50. 1 2 Chen, Christopher S. (2008-10-15). "Mecanotransducción: ¿un campo que se une?" . Journal of Cell Science . 121 (20): 3285– 3292. doi : 10.1242/jcs.023507 . ISSN 1477-9137 . PMID 18843115 . S2CID 1287523 .   
  51. 1 2 3 Orr, A. Wayne; Helmke, Brian P.; Blackman, Brett R.; Schwartz, Martin A. (enero de 2006). "Mecanismos de mecanotransducción" . Developmental Cell . 10 (1): 11– 20. doi : 10.1016/j.devcel.2005.12.006 . PMID 16399074 . 
  52. ↑ Janmey, Paul A.; McCulloch, Christopher A. (15 de agosto de 2007). "Mecánica celular: Integración de las respuestas celulares a los estímulos mecánicos" . Annual Review of Biomedical Engineering . 9 (1): 1– 34. doi : 10.1146/annurev.bioeng.9.060906.151927 . ISSN 1523-9829 . PMID 17461730 .  
  53. ↑ Fletcher, Daniel A.; Mullins, R. Dyche (enero de 2010). "Mecánica celular y citoesqueleto" . Nature . 463 (7280): 485–492 . Bibcode : 2010Natur.463..485F . doi : 10.1038 / nature08908 . ISSN 0028-0836 . PMC 2851742. PMID 20110992 .   
  54. ↑ Mullins, RD (2010-01-01). " Mecanismos citoesqueléticos para romper la simetría celular" . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 2 (1) a003392. doi : 10.1101/cshperspect.a003392 . ISSN 1943-0264 . PMC 2827899. PMID 20182610 .   
  55. 1 2 Woodhouse FG, Goldstein RE (agosto de 2013). "El flujo citoplasmático en las células vegetales surge naturalmente por la autoorganización de los microfilamentos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (35): 14132– 7. arXiv : 1308.6422 . Bibcode : 2013PNAS..11014132W . doi : 10.1073/pnas.1302736110 . PMC 3761564. PMID 23940314 .  
  56. ↑ Goldstein RE, van de Meent JW (agosto de 2015). " Una perspectiva física sobre el flujo citoplasmático" . Interface Focus . 5 (4) 20150030. doi : 10.1098/rsfs.2015.0030 . PMC 4590424. PMID 26464789 .  
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