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N -acilfosfatidiletanolamina

Las N -acilfosfatidiletanolaminas ( NAPE ) son hormonas liberadas por el intestino delgado al torrente sanguíneo durante el procesamiento de las grasas . Las NAPE viajan al hipo...

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Las N -acilfosfatidiletanolaminas ( NAPE ) son hormonas liberadas por el intestino delgado al torrente sanguíneo durante el procesamiento de las grasas . Las NAPE viajan al hipotálamo en el cerebro y suprimen el apetito . Este mecanismo podría ser relevante para el tratamiento de la obesidad . [ 1 ]

Precursor de los endocannabinoides

Las N -acilfosfatidiletanolaminas también son intermediarios importantes en la biosíntesis de endocannabinoides .

Las NAPE se forman a partir de fosfatidiletanolaminas , un grupo de fosfolípidos de la membrana celular característicos del tejido nervioso. Tras ser escindidas por fosfolipasas , las NAPE pueden transformarse en N- aciletanolaminas , incluyendo el endocannabinoide anandamida . [ 2 ] [ 3 ] Si bien la NAPE-PLD es la enzima responsable de catalizar la liberación de N-aciletanolamina (NAE) a partir de N-acilfosfatidiletanolamina (NAPE), este subtipo específico de fosfolipasa D no es el único responsable de la formación de anandamida. [ 4 ]

La estructura cristalina de la fosfolipasa D específica de N-acilfosfatidiletanolamina (NAPE-PLD) humana revela cómo esta enzima de membrana genera anandamida y otras amidas lipídicas bioactivas a partir de NAPE de membrana. [ 5 ] Una cavidad hidrofóbica en la NAPE-PLD proporciona una vía de entrada para el sustrato NAPE al sitio activo, donde un centro de zinc binuclear orquesta su hidrólisis. Inesperadamente, la estructura revela que los ácidos biliares se unen a la enzima de membrana, lo que mejora el ensamblaje del dímero y permite la catálisis. Estos hallazgos sugieren que la NAPE-PLD podría orquestar una comunicación directa entre los ácidos biliares y las señales de amida lipídica. [ 5 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Dunham, Will (26 de noviembre de 2008). " Una sustancia química intestinal podría inspirar una nueva forma de combatir la obesidad ". Reuters. Consultado el 27 de noviembre de 2008.
  2. ↑ Okamoto, Y.; Morishita, J.; Tsuboi, K.; Tonai, T.; Ueda, N. (2004). "Caracterización molecular de una fosfolipasa D generadora de anandamida y sus congéneres" . The Journal of Biological Chemistry . 279 (7): 5298– 5305. doi : 10.1074/jbc.M306642200 . PMID 14634025 . 
  3. ↑ Liu, J.; Wang, L.; Harvey-White, J.; Osei-Hyiaman, D.; Razdan, R.; Gong, Q.; Chan, A.; Zhou, Z.; Huang, B.; Kim, HY; Kunos, G. (2006). " Una vía biosintética para la anandamida" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (36): 13345– 13350. Bibcode : 2006PNAS..10313345L . doi : 10.1073/pnas.0601832103 . PMC 1557387. PMID 16938887 .  
  4. ↑ Leung D, Saghatelian A, Simon GM, Cravatt BF (2006). "La inactivación de la N-acil fosfatidiletanolamina fosfolipasa D revela múltiples mecanismos para la biosíntesis de endocannabinoides" . Biochemistry . 45 ( 15): 4720– 4726. doi : 10.1021/bi060163l . PMC 1538545. PMID 16605240 .  
  5. 1 2 Magotti P, Bauer I, Igarashi M, Babagoli M, Marotta R, Piomelli D, Garau G (dic. 2014). " Estructura de la fosfolipasa D hidrolizadora de N-acilfosfatidiletanolamina humana: regulación de la biosíntesis de etanolamida de ácidos grasos por ácidos biliares" . Structure . 23 (3): 598– 604. doi : 10.1016/j.str.2014.12.018 . PMC 4351732. PMID 25684574 .