
El extremo N (también conocido como extremo amino , extremo NH₂ o extremo amina ) es el inicio de una proteína o polipéptido , y se refiere al grupo amino libre (-NH₂ ) ubicado en el extremo del polipéptido. Dentro de un péptido, el grupo amino se une al grupo carboxilo de otro aminoácido, formando una cadena. Esto deja un grupo carboxilo libre en un extremo del péptido, llamado extremo C , y un grupo amino libre en el otro extremo, llamado extremo N. Por convención, las secuencias de péptidos se escriben de extremo N a extremo C, de izquierda a derecha (en sistemas de escritura LTR ). [ 1 ] Esto correlaciona la dirección de traducción con la dirección del texto, ya que cuando una proteína se traduce a partir del ARN mensajero , se crea desde el extremo N hasta el extremo C, a medida que se agregan aminoácidos al extremo carboxilo de la proteína.
Química
Cada aminoácido posee un grupo amino y un grupo carboxilo . Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos que se forman a través de una reacción de deshidratación. Esta reacción une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente, de forma cabeza-cola, para formar una cadena polipeptídica . La cadena tiene dos extremos: un grupo amino, el extremo N, y un grupo carboxilo libre, el extremo C. [ 2 ]
Cuando una proteína se traduce a partir del ARN mensajero , se crea desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal. El extremo amino de un aminoácido (en un ARNt cargado ), durante la etapa de elongación de la traducción, se une al extremo carboxilo de la cadena en crecimiento. Dado que el codón de inicio del código genético codifica el aminoácido metionina , la mayoría de las secuencias de proteínas comienzan con metionina (o, en bacterias, mitocondrias y cloroplastos , con la versión modificada N -formilmetionina , fMet). Sin embargo, algunas proteínas se modifican postraduccionalmente , por ejemplo, mediante la escisión de un precursor proteico , y por lo tanto pueden tener diferentes aminoácidos en su extremo N-terminal.
Función
Señales de direccionamiento del extremo N
El extremo N-terminal es la primera parte de la proteína que sale del ribosoma durante la biosíntesis . A menudo contiene secuencias de péptidos señal , " códigos postales intracelulares " que dirigen la entrega de la proteína al orgánulo adecuado . El péptido señal suele ser eliminado en el destino por una peptidasa señal. El aminoácido N-terminal de una proteína es un determinante importante de su vida media (probabilidad de degradación). Esto se conoce como la regla del extremo N.
péptido señal
El péptido señal N-terminal es reconocido por la partícula de reconocimiento de señal (SRP), lo que da como resultado la localización de la proteína en la vía secretora . En las células eucariotas , estas proteínas se sintetizan en el retículo endoplasmático rugoso . En las células procariotas , las proteínas se exportan a través de la membrana celular . En los cloroplastos , los péptidos señal dirigen las proteínas a los tilacoides .
Péptido de direccionamiento mitocondrial
El péptido de direccionamiento mitocondrial N-terminal (mtTP) permite que la proteína sea importada a la mitocondria .
Péptido de direccionamiento a cloroplastos
El péptido de direccionamiento al cloroplasto N-terminal (cpTP) permite que la proteína sea importada al cloroplasto .
Modificaciones del extremo N-terminal
Los extremos N-terminales de las proteínas pueden modificarse cotraduccionalmente o postraduccionalmente. Las modificaciones incluyen la eliminación de la metionina iniciadora (iMet) por aminopeptidasas , la unión de pequeños grupos químicos como acetilo , propionilo y metilo , y la adición de anclajes de membrana, como los grupos palmitoilo y miristoilo [ 3 ].
acetilación del extremo N
La acetilación del extremo N es una forma de modificación de proteínas que puede ocurrir tanto en procariotas como en eucariotas . Se ha sugerido que la acetilación del extremo N puede impedir que una proteína siga una vía secretora . [ 4 ]
N-miristoilación
El extremo N-terminal puede modificarse mediante la adición de un anclaje de miristoilo. Las proteínas modificadas de esta manera contienen un motivo consenso en su extremo N-terminal como señal de modificación.
N-acilación
El extremo N-terminal también puede modificarse mediante la adición de un ancla de ácido graso para formar proteínas N-acetiladas. La forma más común de dicha modificación es la adición de un grupo palmitoílo.
Véase también
- extremo C
- TopFIND , una base de datos científica que abarca las proteasas , la especificidad de su sitio de escisión, los sustratos, los inhibidores y los extremos proteicos que se originan a partir de su actividad.
Referencias
- ↑ Reusch, William (5 de mayo de 2013). "Péptidos y proteínas" . Departamento de Química de la Universidad Estatal de Michigan .
- ^ Voet, Donald; Voet, Judith G.; Pratt, Charlotte W. (2013). Fundamentos de bioquímica: la vida a nivel molecular (4ª ed.). Hoboken, Nueva Jersey: Wiley. ISBN 978-0-470-54784-7.
- ↑ Varland (21 de abril de 2015). "Modificaciones N-terminales de proteínas celulares: las enzimas implicadas, sus especificidades de sustrato y efectos biológicos" . Proteomics . 15 ( 14): 2385–401 . doi : 10.1002/pmic.201400619 . PMC 4692089. PMID 25914051 .
- ↑ Arnesen, Thomas (31 de mayo de 2011). "Hacia una comprensión funcional de la acetilación del extremo N de las proteínas" . PLOS Biology . 9 (5) e1001074. doi : 10.1371/journal.pbio.1001074 . PMC 3104970. PMID 21655309 .
- Modificación postraduccional
- Proteínas
- Estructura de las proteínas