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Quimiorreceptor de nematodos

Los quimiorreceptores de nematodos son quimiorreceptores de nematodos . Los animales reconocen una amplia variedad de sustancias químicas utilizando sus sentidos del gusto y del...

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Los quimiorreceptores de nematodos son quimiorreceptores de nematodos . Los animales reconocen una amplia variedad de sustancias químicas utilizando sus sentidos del gusto y del olfato. El nematodo Caenorhabditis elegans tiene solo 14 tipos de neuronas quimiosensoriales , pero es capaz de responder a docenas de sustancias químicas porque cada neurona detecta varios estímulos. Se han descrito más de 40 proteínas transmembrana altamente divergentes que podrían contribuir a esta diversidad funcional. [ 1 ] La mayoría de los genes receptores candidatos se encuentran en grupos de genes similares; 11 de ellos parecen expresarse en pequeños subconjuntos de neuronas quimiosensoriales. Un solo tipo de neurona puede expresar potencialmente al menos 4 genes receptores diferentes. [ 1 ] Algunos de estos podrían codificar receptores para atrayentes, repelentes y feromonas solubles en agua, que son miembros divergentes de la familia de receptores acoplados a proteínas G. [ 1 ] Las secuencias de la familia Sra de proteínas receptoras de C. elegans contienen 6-7 regiones hidrofóbicas, presuntamente transmembrana. Estas se pueden distinguir de otras proteínas 7TM (especialmente aquellas que se sabe que acoplan proteínas G) por sus propias firmas TM características.

Se han identificado más de 1300 genes quimiorreceptores potenciales en C. elegans , que generalmente llevan el prefijo sr para receptor serpentino . Las superfamilias de receptores incluyen Sra (Sra, Srb, Srab, Sre), Str (Srh, Str, Sri, Srd, Srj, Srm, Srn) y Srg (Srx, Srt, Srg, Sru, Srv, Srxa), así como las familias Srw, Srz, Srbc, Srsx y Srr. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Muchas de estas proteínas tienen homólogos en Caenorhabditis briggsae . [ 2 ]

Estos receptores están distantemente relacionados con los receptores tipo rodopsina . [ 4 ] En contraste, el receptor Sro es un verdadero receptor tipo rodopsina. Es un miembro de las nemopsinas, un subgrupo de las opsinas , [ 5 ] pero a diferencia de la mayoría de las otras opsinas, no tiene una lisina correspondiente a la posición 296 en la rodopsina bovina . La lisina es reemplazada por una asparagina . [ 1 ] [ 5 ] La lisina es necesaria para que el cromóforo retinal pueda unirse covalentemente a la opsina [ 6 ] a través de una base de Schiff , [ 7 ] [ 8 ] lo que hace que la opsina sea sensible a la luz. Si la lisina es reemplazada por otro aminoácido, la opsina se vuelve insensible a la luz. [ 9 ] [ 10 ] Por lo tanto, también se cree que Sro es un quimiorreceptor. [ 1 ]

Referencias

  1. 1 2 3 4 5 6 Troemel ER, Chou JH, Dwyer ND, Colbert HA, Bargmann CI (octubre de 1995). "Los receptores divergentes de siete dominios transmembrana son receptores quimiosensoriales candidatos en C. elegans" . Cell . 83 (2): 207–218 . doi : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . PMID 7585938 . 
  2. 1 2 Robertson HM, Thomas JH (enero de 2006). "Las supuestas familias de quimiorreceptores de C. elegans" . WormBook : 1–12 . doi : 10.1895 /wormbook.1.66.1 . PMC 4781013. PMID 18050473 .  
  3. ↑ Chen N, Pai S, Zhao Z, Mah A, Newbury R, ​​Johnsen RC, et al. (enero de 2005). " Identificación de una familia de genes quimiosensoriales de nematodos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (1): 146– 151. Bibcode : 2005PNAS..102..146C . doi : 10.1073/pnas.0408307102 . PMC 539308. PMID 15618405 .   
  4. ↑ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (septiembre de 2011). "Análisis independientes de HHsearch, Needleman-Wunsch y de motivos revelan la jerarquía general de la mayoría de las familias de receptores acoplados a proteínas G". Biología Molecular y Evolución . 28 (9): 2471– 2480. doi : 10.1093/molbev/msr061 . PMID 21402729 . 
  5. 1 2 Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (agosto de 2022). " Las gluopsinas: opsinas sin la lisina de unión al retinal" . Cells . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030. PMID 35954284 .  
  6. ↑ Bownds D (diciembre de 1967). "Sitio de unión del retinal en la rodopsina". Nature . 216 (5121): 1178– 1181. Bibcode : 1967Natur.216.1178B . doi : 10.1038/2161178a0 . PMID 4294735. S2CID 1657759 .  
  7. ↑ Collins FD (marzo de 1953). "Rodopsina y amarillo indicador". Nature . 171 (4350): 469– 471. Bibcode : 1953Natur.171..469C . doi : 10.1038/171469a0 . PMID 13046517. S2CID 4152360 .  
  8. ^ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (enero de 1955). "Estudios sobre rodopsina. VIII. Retinilidenmetilamina, un análogo indicador del amarillo" . La revista bioquímica . 59 (1): 122– 128. doi : 10.1042/bj0590122 . PMC 1216098 . PMID 14351151 .  
  9. ↑ Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY, Montell C (abril de 2020). " Funciones de las opsinas en el gusto de Drosophila" . Current Biology . 30 (8): 1367–1379.e6. Bibcode : 2020CBio...30E1367L . doi : 10.1016/j.cub.2020.01.068 . PMC 7252503. PMID 32243853 .  
  10. ↑ Kumbalasiri T, Rollag MD, Isoldi MC, Castrucci AM, Provencio I (marzo de 2007). "La melanopsina desencadena la liberación de las reservas internas de calcio en respuesta a la luz". Fotoquímica y fotobiología . 83 (2): 273– 279. doi : 10.1562/2006-07-11-RA-964 . PMID 16961436. S2CID 23060331 .  
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