Articulo de referencia

Nucleotidiltransferasa

Regulación de la glutamina sintasa bacteriana (GlnA) por adenililación e (indirectamente) por uridililación . La uridilitransferasa (GlnD) uridiliza la proteína reguladora PII (...

Regulación de la glutamina sintasa bacteriana (GlnA) por adenililación e (indirectamente) por uridililación . La uridilitransferasa (GlnD) uridiliza la proteína reguladora PII (GlnB), que determina si la adeniltransferasa (GlnE) adenilila o desadenilila la glutamina sintasa. GlnD es una enzima bifuncional que une y elimina UMP de GlnB. GlnD se activa por α-cetoglutarato y ATP (verde), pero se inhibe por glutamina y fosfato inorgánico (Pi , en rojo). Los nombres de las proteínas son los de E. coli . Los homólogos en otras bacterias pueden tener nombres diferentes. [ 1 ]

Las nucleotidiltransferasas son enzimas transferasas de grupos que contienen fósforo, por ejemplo, sustituyentes de ácidos nucleotidílicos o simplemente nucleósido monofosfatos . La reacción general de transferencia de una unidad de nucleósido monofosfato de A a B se puede escribir como:

A- PN + B{\displaystyle \rightleftharpoons }A + B- PN

Por ejemplo, en el caso de las polimerasas, A es el pirofosfato y B es el polinucleótido naciente. Se clasifican bajo el número EC 2.7.7 y se pueden categorizar en:

  1. Uridiltransferasas , que transfieren grupos uridililo .
  2. Adenililtransferasas , que transfieren grupos adenililo .
  3. Guanililtransferasas , que transfieren grupos guanililo .
  4. Las cititidiltransferasas , que transfieren grupos citidililo .
  5. Las timidililtransferasas , que transfieren grupos timidililo .

Función en el metabolismo

Muchas enzimas metabólicas son modificadas por nucleotidiltransferasas. La unión de un AMP (adenilación) o UMP (uridililación) puede activar o inactivar una enzima o cambiar su especificidad ( véase la figura ). Estas modificaciones pueden dar lugar a intrincadas redes reguladoras que permiten ajustar con precisión las actividades enzimáticas para que solo se produzcan los compuestos necesarios (en este caso: glutamina). [ 1 ]

Función en los mecanismos de reparación del ADN

La nucleotidil transferasa es un componente de la vía de reparación por escisión de bases de un solo nucleótido. Este mecanismo de reparación comienza cuando la ADN glicosilasa reconoce un nucleótido como incorrectamente emparejado o que ha sufrido alguna mutación (luz ultravioleta, mutágeno químico, etc.) y lo elimina. Posteriormente, se utiliza una nucleotidil transferasa para rellenar el hueco con la base correcta, utilizando la cadena molde como referencia. [ 2 ]

Referencias

  1. 1 2 Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). Fundamentos de bioquímica (3.ª ed.). John Wiley & Sons, págs. 767
  2. Yuan Liu; Rajendra Prasad; William A. Beard; Padmini S. Kedar; Esther W. Hou; David D. Shock; Samuel H. Wilson (4 de mayo de 2007). "Coordinación de pasos en la reparación por escisión de bases de un solo nucleótido mediada por la endonucleasa apurínica/apirimidínica 1 y la ADN polimerasa β" . Journal of Biological Chemistry . 282 (18): 13532– 13541. doi : 10.1074/jbc.M611295200 . PMC 2366199. PMID 17355977. Las enzimas y los factores accesorios involucrados en las subrutas BER en células de mamíferos han recibido considerable atención. Como se resume arriba, cinco reacciones enzimáticas distintas están involucradas durante SN-BER. Estos son: 1) eliminación de una base modificada por una N-glicosilasa de ADN monofuncional específica de la lesión, 2) incisión 5' del sitio apurínico/apirimidínico por una enzima hidrolítica de incisión de cadena, 3) síntesis de ADN por una nucleotidiltransferasa, 4) eliminación del grupo 5'-dRP por una reacción de eliminación α', y 5) sellado de muescas por una ADN ligasa (36, 37).