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Tendon

A tendon or sinew is a tough band of dense fibrous connective tissue that connects muscle to bone . It sends the mechanical forces of muscle contraction to the skeletal system, ...

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A tendon or sinew is a tough band of dense fibrous connective tissue that connects muscle to bone. It sends the mechanical forces of muscle contraction to the skeletal system, while withstanding tension.

Tendons, like ligaments, are made of collagen. The difference is that ligaments connect bone to bone, while tendons connect muscle to bone. There are about 4,000 tendons in the adult human body.[1][2]

Structure

A tendon is made of dense regular connective tissue, whose main cellular components are special fibroblasts called tendon cells (tenocytes).[3] Tendon cells synthesize the tendon's extracellular matrix, which abounds with densely-packed collagen fibers. The collagen fibers run parallel to each other and are grouped into fascicles. Each fascicle is bound by an endotendineum, which is a delicate loose connective tissue containing thin collagen fibrils[4][5] and elastic fibers.[6] A set of fascicles is bound by an epitenon, which is a sheath of dense irregular connective tissue. The whole tendon is enclosed by a fascia. The space between the fascia and the tendon tissue is filled with the paratenon, a fatty loose connective tissue.[7] Normal healthy tendons are anchored to bone by Sharpey's fibres.

Extracellular matrix

The dry mass of normal tendons, which is 30–45% of their total mass, is made of:

Aunque la mayor parte del colágeno de un tendón es colágeno tipo I , existen muchos colágenos menores que desempeñan funciones vitales en el desarrollo y la función del tendón. Estos incluyen colágeno tipo II en las zonas cartilaginosas , colágeno tipo III en las fibras de reticulina de las paredes vasculares, colágeno tipo IX, colágeno tipo IV en las membranas basales de los capilares , colágeno tipo V en las paredes vasculares y colágeno tipo X en el fibrocartílago mineralizado cerca de la interfaz con el hueso. [ 8 ] [ 12 ]

Ultraestructura y síntesis de colágeno

Las fibras de colágeno se agrupan formando macroagregados . Tras su secreción celular, las moléculas de tropocolágeno, escindidas por las proteasas N y C del procolágeno , se ensamblan espontáneamente en fibrillas insolubles. Una molécula de colágeno mide aproximadamente 300 nm de largo y entre 1 y 2 nm de ancho, y el diámetro de las fibrillas formadas puede variar entre 50 y 500 nm. En los tendones, las fibrillas se ensamblan posteriormente para formar fascículos, de unos 10 mm de longitud y un diámetro de entre 50 y 300 μm, y finalmente una fibra tendinosa con un diámetro de entre 100 y 500 μm. [ 13 ]

The collagen in tendons are held together with proteoglycan (a compound consisting of a protein bonded to glycosaminoglycan groups, present especially in connective tissue) components including decorin and, in compressed regions of tendon, aggrecan, which are capable of binding to the collagen fibrils at specific locations.[14] The proteoglycans are interwoven with the collagen fibrils – their glycosaminoglycan (GAG) side chains have multiple interactions with the surface of the fibrils – showing that the proteoglycans are important structurally in the interconnection of the fibrils.[15] The major GAG components of the tendon are dermatan sulfate and chondroitin sulfate, which associate with collagen and are involved in the fibril assembly process during tendon development. Dermatan sulfate is thought to be responsible for forming associations between fibrils, while chondroitin sulfate is thought to be more involved with occupying volume between the fibrils to keep them separated and help withstand deformation.[16] The dermatan sulfate side chains of decorin aggregate in solution, and this behavior can assist with the assembly of the collagen fibrils. When decorin molecules are bound to a collagen fibril, their dermatan sulfate chains may extend and associate with other dermatan sulfate chains on decorin that is bound to separate fibrils, therefore creating interfibrillar bridges and eventually causing parallel alignment of the fibrils.[17]

Tenocytes

The tenocytes produce the collagen molecules, which aggregate end-to-end and side-to-side to produce collagen fibrils. Fibril bundles are organized to form fibres with the elongated tenocytes closely packed between them. There is a three-dimensional network of cell processes associated with collagen in the tendon. The cells communicate with each other through gap junctions, and this signalling gives them the ability to detect and respond to mechanical loading.[18] These communications happen by two proteins essentially: connexin 43, present where the cells processes meet and in cell bodies connexin 32, present only where the processes meet.[19]

Blood vessels may be visualized within the endotendon running parallel to collagen fibres, with occasional branching transverse anastomoses.

Se cree que la masa interna del tendón no contiene fibras nerviosas, pero el epitenón y el paratenón contienen terminaciones nerviosas, mientras que los órganos tendinosos de Golgi están presentes en la unión miotendinosa entre el tendón y el músculo.

La longitud del tendón varía en todos los grupos principales y de una persona a otra. En la práctica, la longitud del tendón es el factor determinante del tamaño muscular real y potencial. Por ejemplo, si todos los demás factores biológicos relevantes son iguales, un hombre con tendones más cortos y un bíceps más largo tendrá mayor potencial de masa muscular que un hombre con tendones más largos y músculos más cortos. Los culturistas exitosos generalmente tienen tendones más cortos. Por el contrario, en deportes que requieren que los atletas sobresalgan en acciones como correr o saltar, es beneficioso tener un tendón de Aquiles más largo que el promedio y un músculo de la pantorrilla más corto . [ 20 ]

La longitud del tendón está determinada por la predisposición genética y no se ha demostrado que aumente ni disminuya en respuesta al entorno, a diferencia de los músculos, que pueden acortarse por traumatismos, desequilibrios en su uso y falta de recuperación y estiramiento. [ 21 ] Además, los tendones permiten que los músculos se encuentren a una distancia óptima del sitio donde participan activamente en el movimiento, pasando por regiones donde el espacio es limitado, como el túnel carpiano . [ 19 ]

Lista de tendones

En el cuerpo humano existen aproximadamente 4.000 tendones, de los cuales 55 se enumeran en la siguiente tabla:

Functions

Magnified view of a tendon

Traditionally, tendons have been considered to be a mechanism by which muscles connect to bone as well as muscles itself, functioning to transmit forces. This connection allows tendons to passively modulate forces during locomotion, providing additional stability with no active work. However, over the past two decades, much research has focused on the elastic properties of some tendons and their ability to function as springs. Not all tendons are required to perform the same functional role, with some predominantly positioning limbs, such as the fingers when writing (positional tendons) and others acting as springs to make locomotion more efficient (energy storing tendons).[22] Energy storing tendons can store and recover energy at high efficiency. For example, during a human stride, the Achilles tendon stretches as the ankle joint dorsiflexes. During the last portion of the stride, as the foot plantar-flexes (pointing the toes down), the stored elastic energy is released. Furthermore, because the tendon stretches, the muscle is able to function with less or even no change in length, allowing the muscle to generate more force.

The mechanical properties of the tendon are dependent on the collagen fiber diameter and orientation. The collagen fibrils are parallel to each other and closely packed, but show a wave-like appearance due to planar undulations, or crimps, on a scale of several micrometers.[23] In tendons, the collagen fibres have some flexibility due to the absence of hydroxyproline and proline residues at specific locations in the amino acid sequence, which allows the formation of other conformations such as bends or internal loops in the triple helix and results in the development of crimps.[24] The crimps in the collagen fibrils allow the tendons to have some flexibility as well as a low compressive stiffness. In addition, because the tendon is a multi-stranded structure made up of many partially independent fibrils and fascicles, it does not behave as a single rod, and this property also contributes to its flexibility.[25]

Los componentes proteoglicanos de los tendones también son importantes para sus propiedades mecánicas. Mientras que las fibrillas de colágeno permiten que los tendones resistan la tensión, los proteoglicanos les permiten resistir la compresión. Estas moléculas son muy hidrofílicas, lo que significa que pueden absorber una gran cantidad de agua y, por lo tanto, tienen una alta capacidad de hinchamiento. Dado que están unidas de forma no covalente a las fibrillas, pueden asociarse y disociarse reversiblemente, de modo que los puentes entre las fibrillas pueden romperse y reformarse. Este proceso puede estar involucrado en permitir que la fibrilla se alargue y disminuya su diámetro bajo tensión. [ 26 ] Sin embargo, los proteoglicanos también pueden tener un papel en las propiedades de tracción del tendón. La estructura del tendón es, en efecto, un material compuesto de fibras, construido como una serie de niveles jerárquicos. En cada nivel de la jerarquía, las unidades de colágeno están unidas entre sí por enlaces cruzados de colágeno o por proteoglicanos, para crear una estructura altamente resistente a la carga de tracción. [ 27 ] Se ha demostrado que la elongación y la deformación de las fibrillas de colágeno por sí solas son mucho menores que la elongación y la deformación totales de todo el tendón bajo la misma cantidad de tensión, lo que demuestra que la matriz rica en proteoglicanos también debe sufrir deformación, y el endurecimiento de la matriz ocurre a altas tasas de deformación. [ 28 ] Esta deformación de la matriz no colagenosa ocurre en todos los niveles de la jerarquía del tendón, y al modular la organización y la estructura de esta matriz, se pueden lograr las diferentes propiedades mecánicas requeridas por los diferentes tendones. [ 29 ] Se ha demostrado que los tendones de almacenamiento de energía utilizan cantidades significativas de deslizamiento entre fascículos para permitir las características de alta deformación que requieren, mientras que los tendones posicionales dependen más en gran medida del deslizamiento entre fibras y fibrillas de colágeno. [ 30 ] Sin embargo, datos recientes sugieren que los tendones de almacenamiento de energía también pueden contener fascículos que son retorcidos, o helicoidales, de naturaleza, una disposición que sería muy beneficiosa para proporcionar el comportamiento de tipo resorte requerido en estos tendones. [ 31 ]

Mecánica

Tendons are viscoelastic structures, which means they exhibit both elastic and viscous behaviour. When stretched, tendons exhibit typical "soft tissue" behavior. The force-extension, or stress-strain curve starts with a very low stiffness region, as the crimp structure straightens and the collagen fibres align suggesting negative Poisson's ratio in the fibres of the tendon. More recently, tests carried out in vivo (through MRI) and ex vivo (through mechanical testing of various cadaveric tendon tissue) have shown that healthy tendons are highly anisotropic and exhibit a negative Poisson's ratio (auxetic) in some planes when stretched up to 2% along their length, i.e. within their normal range of motion.[32] After this 'toe' region, the structure becomes significantly stiffer, and has a linear stress-strain curve until it begins to fail. The mechanical properties of tendons vary widely, as they are matched to the functional requirements of the tendon. The energy storing tendons tend to be more elastic, or less stiff, so they can more easily store energy, whilst the stiffer positional tendons tend to be a little more viscoelastic, and less elastic, so they can provide finer control of movement. A typical energy storing tendon will fail at around 12–15% strain, and a stress in the region of 100–150 MPa, although some tendons are notably more extensible than this, for example the superficial digital flexor in the horse, which stretches in excess of 20% when galloping.[33] Positional tendons can fail at strains as low as 6–8%, but can have moduli in the region of 700–1000 MPa.[34]

Several studies have demonstrated that tendons respond to changes in mechanical loading with growth and remodeling processes, much like bones. In particular, a study showed that disuse of the Achilles tendon in rats resulted in a decrease in the average thickness of the collagen fiber bundles comprising the tendon.[35] In humans, an experiment in which people were subjected to a simulated micro-gravity environment found that tendon stiffness decreased significantly, even when subjects were required to perform restiveness exercises.[36] These effects have implications in areas ranging from treatment of bedridden patients to the design of more effective exercises for astronauts.

Clinical significance

Injury

Los tendones son susceptibles a muchos tipos de lesiones. Existen diversas formas de tendinopatías o lesiones tendinosas debidas al uso excesivo. Este tipo de lesiones generalmente resultan en inflamación y degeneración o debilitamiento de los tendones, lo que eventualmente puede conducir a la ruptura del tendón . [ 37 ] Las tendinopatías pueden ser causadas por varios factores relacionados con la matriz extracelular (MEC) del tendón, y su clasificación ha sido difícil porque sus síntomas e histopatología a menudo son similares.

Los tipos de tendinopatía incluyen: [ 38 ]

  • Tendinosis : lesión no inflamatoria del tendón a nivel celular. La degradación es causada por daño al colágeno, las células y los componentes vasculares del tendón, y se sabe que conduce a la ruptura. [ 39 ] Las observaciones de tendones que han sufrido una ruptura espontánea han mostrado la presencia de fibrillas de colágeno que no están en la orientación paralela correcta o no son uniformes en longitud o diámetro, junto con tenocitos redondeados, otras anomalías celulares y el crecimiento de vasos sanguíneos. [ 37 ] Otras formas de tendinosis que no han llevado a la ruptura también han mostrado la degeneración, desorientación y adelgazamiento de las fibrillas de colágeno, junto con un aumento en la cantidad de glicosaminoglicanos entre las fibrillas. [ 40 ]
  • Tendinitis : degeneración con inflamación del tendón y alteración vascular. [ 8 ]
  • Paratenonitis : inflamación del paratendón, o vaina paratendinosa ubicada entre el tendón y su vaina. [ 38 ]

Las tendinopatías pueden ser causadas por varios factores intrínsecos, como la edad, el peso corporal y la nutrición. Los factores extrínsecos suelen estar relacionados con el deporte e incluyen fuerzas o cargas excesivas, técnicas de entrenamiento deficientes y condiciones ambientales. [ 41 ]

Cicatrización

Se creía que los tendones no podían experimentar recambio de matriz y que los tenocitos no eran capaces de repararse. Sin embargo, posteriormente se ha demostrado que, a lo largo de la vida de una persona, los tenocitos del tendón sintetizan activamente componentes de la matriz, y que enzimas como las metaloproteinasas de matriz (MMP) pueden degradarla. [ 41 ] Los tendones son capaces de curarse y recuperarse de las lesiones mediante un proceso controlado por los tenocitos y su matriz extracelular circundante.

The three main stages of tendon healing are inflammation, repair or proliferation, and remodeling, which can be further divided into consolidation and maturation. These stages can overlap with each other. In the first stage, inflammatory cells such as neutrophils are recruited to the injury site, along with erythrocytes. Monocytes and macrophages are recruited within the first 24 hours, and phagocytosis of necrotic materials at the injury site occurs. After the release of vasoactive and chemotactic factors, angiogenesis and the proliferation of tenocytes are initiated. Tenocytes then move into the site and start to synthesize collagen III.[37][40] After a few days, the repair or proliferation stage begins. In this stage, the tenocytes are involved in the synthesis of large amounts of collagen and proteoglycans at the site of injury, and the levels of GAG and water are high.[42] After about six weeks, the remodeling stage begins. The first part of this stage is consolidation, which lasts from about six to ten weeks after the injury. During this time, the synthesis of collagen and GAGs is decreased, and the cellularity is also decreased as the tissue becomes more fibrous as a result of increased production of collagen I and the fibrils become aligned in the direction of mechanical stress.[40] The final maturation stage occurs after ten weeks, and during this time there is an increase in crosslinking of the collagen fibrils, which causes the tissue to become stiffer. Gradually, over about one year, the tissue will turn from fibrous to scar-like.[42]

Matrix metalloproteinases (MMPs) have a very important role in the degradation and remodeling of the ECM during the healing process after a tendon injury. Certain MMPs including MMP-1, MMP-2, MMP-8, MMP-13, and MMP-14 have collagenase activity, meaning that, unlike many other enzymes, they are capable of degrading collagen I fibrils. The degradation of the collagen fibrils by MMP-1 along with the presence of denatured collagen are factors that are believed to cause weakening of the tendon ECM and an increase in the potential for another rupture to occur.[43] In response to repeated mechanical loading or injury, cytokines may be released by tenocytes and can induce the release of MMPs, causing degradation of the ECM and leading to recurring injury and chronic tendinopathies.[40]

A variety of other molecules are involved in tendon repair and regeneration. There are five growth factors that have been shown to be significantly upregulated and active during tendon healing: insulin-like growth factor 1 (IGF-I), platelet-derived growth factor (PDGF), vascular endothelial growth factor (VEGF), basic fibroblast growth factor (bFGF), and transforming growth factor beta (TGF-β).[42] These growth factors all have different roles during the healing process. IGF-1 increases collagen and proteoglycan production during the first stage of inflammation, and PDGF is also present during the early stages after injury and promotes the synthesis of other growth factors along with the synthesis of DNA and the proliferation of tendon cells.[42] The three isoforms of TGF-β (TGF-β1, TGF-β2, TGF-β3) are known to play a role in wound healing and scar formation.[44] VEGF is well known to promote angiogenesis and to induce endothelial cell proliferation and migration, and VEGF mRNA has been shown to be expressed at the site of tendon injuries along with collagen I mRNA.[45] Bone morphogenetic proteins (BMPs) are a subgroup of TGF-β superfamily that can induce bone and cartilage formation as well as tissue differentiation, and BMP-12 specifically has been shown to influence formation and differentiation of tendon tissue and to promote fibrogenesis.

Effects of activity on healing

In animal models, extensive studies have been conducted to investigate the effects of mechanical strain in the form of activity level on tendon injury and healing. While stretching can disrupt healing during the initial inflammatory phase, it has been shown that controlled movement of the tendons after about one week following an acute injury can help to promote the synthesis of collagen by the tenocytes, leading to increased tensile strength and diameter of the healed tendons and fewer adhesions than tendons that are immobilized. In chronic tendon injuries, mechanical loading has also been shown to stimulate fibroblast proliferation and collagen synthesis along with collagen realignment, all of which promote repair and remodeling.[42] To further support the theory that movement and activity assist in tendon healing, it has been shown that immobilization of the tendons after injury often has a negative effect on healing. In rabbits, collagen fascicles that are immobilized have shown decreased tensile strength, and immobilization also results in lower amounts of water, proteoglycans, and collagen crosslinks in the tendons.[37]

Se han propuesto varios mecanismos de mecanotransducción como razones de la respuesta de los tenocitos a la fuerza mecánica, que les permite alterar su expresión génica, síntesis de proteínas y fenotipo celular, y eventualmente causar cambios en la estructura del tendón. Un factor importante es la deformación mecánica de la matriz extracelular , que puede afectar el citoesqueleto de actina y, por lo tanto, la forma, la motilidad y la función celular. Las fuerzas mecánicas pueden transmitirse a través de sitios de adhesión focal, integrinas y uniones célula-célula. Los cambios en el citoesqueleto de actina pueden activar las integrinas, que median la señalización "de afuera hacia adentro" y "de adentro hacia afuera" entre la célula y la matriz. Las proteínas G , que inducen cascadas de señalización intracelular, también pueden ser importantes, y los canales iónicos se activan por estiramiento para permitir que iones como calcio, sodio o potasio entren en la célula. [ 42 ]

Sociedad y cultura

El tendón se utilizó ampliamente durante las épocas preindustriales como una fibra resistente y duradera . Algunos usos específicos incluyen su uso como hilo para coser, la fijación de plumas a las flechas (véase emplumado ), la sujeción de hojas de herramientas a astas, etc. También se recomienda en guías de supervivencia como material para fabricar cordajes resistentes para objetos como trampas o estructuras para la vida. El tendón debe tratarse de maneras específicas para que sea útil para estos fines. Los inuit y otros pueblos circumpolares utilizaban el tendón como único cordaje para todos los usos domésticos debido a la falta de otras fuentes de fibra adecuadas en sus hábitats ecológicos. Las propiedades elásticas de ciertos tendones también se utilizaron en los arcos recurvos compuestos preferidos por los nómadas de las estepas de Eurasia y los nativos americanos. La primera artillería de lanzamiento de piedras también utilizaba las propiedades elásticas del tendón.

El tendón es un excelente material para la fabricación de cuerdas por tres razones: es extremadamente resistente, contiene adhesivos naturales y se encoge al secarse, eliminando la necesidad de hacer nudos.

Usos culinarios

El tendón (en particular, el de res ) se utiliza como alimento en algunas cocinas asiáticas (a menudo se sirve en restaurantes de yum cha o dim sum ). Un plato popular es el suan bao niu jin , en el que el tendón se marina en ajo. También se encuentra a veces en el plato vietnamita de fideos phở .

Otros animales

Tendón osificado procedente de un yacimiento de huesos de Edmontosaurus en Wyoming (Formación Lance).

In some organisms, notably birds,[46] and ornithischiandinosaurs,[47] portions of the tendon can become ossified. In this process, osteocytes infiltrate the tendon and lay down bone as they would in sesamoid bone such as the patella. In birds, tendon ossification primarily occurs in the hindlimb, while in ornithischian dinosaurs, ossified axial muscle tendons form a latticework along the neural and haemal spines on the tail, presumably for support.

See also

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References

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