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ovoalbúmina

La ovoalbúmina (abreviada OVA [ 1 ] ) es la principal proteína presente en la clara de huevo , constituyendo aproximadamente el 55 % de la proteína total. [ 2 ] La ovoalbúmina m...

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La ovoalbúmina (abreviada OVA [ 1 ] ) es la principal proteína presente en la clara de huevo , constituyendo aproximadamente el 55 % de la proteína total. [ 2 ] La ovoalbúmina muestra homología de secuencia y tridimensional con la superfamilia de las serpinas , pero a diferencia de la mayoría de las serpinas, no es un inhibidor de la serina proteasa . [ 3 ] Se desconoce la función de la ovoalbúmina, aunque se presume que es una proteína de almacenamiento . [ 4 ]

Investigación

La ovoalbúmina es una proteína importante en varias áreas de investigación, entre ellas:

  • estudios generales de la estructura y propiedades de las proteínas (debido a que está disponible en grandes cantidades).
  • estudios de la estructura y función de las serpinas (el hecho de que la ovoalbúmina no inhiba las proteasas significa que, al comparar su estructura con la de las serpinas inhibidoras, se pueden determinar las características estructurales necesarias para la inhibición).
  • proteómica (la ovoalbúmina del huevo de gallina se usa comúnmente como marcador de peso molecular para calibrar geles de electroforesis ).
  • inmunología (utilizada comúnmente para estimular una reacción alérgica en sujetos de prueba; por ejemplo, alérgeno modelo establecido para la hiperreactividad de las vías respiratorias , HVR).

(Para los estudios in vivo e in vitro basados ​​en ovoalbúmina, es importante que el contenido de endotoxinas sea inferior a 1 UE/mg).

Estructura

La proteína ovoalbúmina de los pollos consta de 385 aminoácidos , su masa molecular relativa es42,7 kDa  , [ 5 ] y adopta una estructura similar a la de las serpinas . [ 6 ] La ovoalbúmina también tiene varias modificaciones, incluyendo acetilación N-terminal (G1), fosforilación (S68, S344) y glicosilación (N292). [ 5 ] Tiene tres isoformas, A1, A2 y A3, que varían según el número de residuos de fosfato unidos. [ 7 ] Se secreta de la célula, dirigida por una secuencia señal interna (residuos 21-47), en lugar de la secuencia señal N-terminal que se encuentra comúnmente en otras proteínas secretadas. La secuencia señal de la ovoalbúmina no se escinde, sino que permanece como parte de la proteína madura. [ 8 ]

Cambio al calentarse

Al calentarse, la ovoalbúmina experimenta un cambio conformacional , pasando de su estructura soluble de serpina a una estructura insoluble de lámina β con regiones hidrofóbicas expuestas . Esto provoca la agregación de la proteína y la solidificación característica de la clara de huevo cocida. [ 3 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Sano K, Haneda K, Tamura G, Shirato K (junio de 1999). "La ovoalbúmina (OVA) y los bacilos de Mycobacterium tuberculosis polarizan cooperativamente las células T cooperadoras (Th) anti-OVA hacia un fenotipo dominante Th1 y mejoran la eosinofilia traqueal murina". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 20 (6): 1260– 7. doi : 10.1165/ajrcmb.20.6.3546 . PMID 10340945. S2CID 22811888 .  
  2. ↑ Sugino H, Nitoda T, Juneja LR (13 de diciembre de 1996). «Capítulo 2: Composición química general de los huevos de gallina» . En Yamamoto T, Juneja LR, Hatta H, Kim M (eds.). Huevos de gallina . Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4005-5.
  3. 1 2 Hu HY, Du HN (abril de 2000). "Transformación estructural alfa a beta de la ovoalbúmina: efectos del calor y del pH". Journal of Protein Chemistry . 19 (3): 177– 83. doi : 10.1023/A:1007099502179 . PMID 10981809. S2CID 82745511 .  
  4. ↑ Gettins PG (diciembre de 2002). "Estructura, mecanismo y función de las serpinas". Chemical Reviews . 102 (12): 4751–804 . doi : 10.1021/cr010170 . PMID 12475206 . 
  5. 1 2 Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE (abril de 1981). "La secuencia completa de aminoácidos de la ovoalbúmina de gallina" . European Journal of Biochemistry . 115 (2): 335–45 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x . PMID 7016535 . 
  6. ↑ Stein PE, Leslie AG, Finch JT, Carrell RW (octubre de 1991). "Estructura cristalina de la ovoalbúmina no escindida a una resolución de 1,95 Å". Journal of Molecular Biology . 221 (3): 941– 59. doi : 10.1016/0022-2836(91)80185-W . PMID 1942038 . 
  7. ↑ Sugimoto, Yasushi (abril de 1999). "La ovoalbúmina en los huevos de gallina en desarrollo migra de la clara del huevo a los órganos embrionarios mientras cambia su conformación y estabilidad térmica*" . Journal of Biological Chemistry . 274 (16).
  8. ↑ Robinson A, Meredith C, Austen BM (julio de 1986). "Aislamiento y propiedades de la región de señal de la ovoalbúmina" . FEBS Letters . 203 (2): 243–6 . doi : 10.1016/0014-5793(86)80751-7 . PMID 3732511. S2CID 10064866 .