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P2RX1

El purinoceptor P2X 1 , también receptor de ATP , es una proteína que en los humanos está codificada por el gen P2RX1 . [5] El producto de este gen pertenece a la familia de los...

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El purinoceptor P2X 1 , también receptor de ATP , es una proteína que en los humanos está codificada por el gen P2RX1 . [5]

El producto de este gen pertenece a la familia de los purinoceptores de ATP . Este receptor funciona como un canal iónico controlado por ligando con una permeabilidad al calcio relativamente alta. Se expresa en el músculo liso y las plaquetas. La unión al ATP media la transmisión sináptica entre neuronas y de neuronas al músculo liso, siendo responsable, por ejemplo, de la vasoconstricción simpática en arterias pequeñas, arteriolas y conductos deferentes. Los estudios en ratones sugieren que este receptor es esencial para la función reproductiva masculina normal. Es posible que el desarrollo de antagonistas selectivos para este receptor pueda proporcionar una píldora anticonceptiva masculina no hormonal eficaz. [6]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000108405 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000020787 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Valera S, Talabot F, Evans RJ, Gos A, Antonarakis SE, Morris MA, Buell GN (noviembre de 1996). "Caracterización y localización cromosómica de un receptor P2X humano de la vejiga urinaria". Receptors Channels . 3 (4): 283–9. PMID  8834001.
  6. ^ "Gen Entrez: receptor purinérgico P2RX1 P2X, canal iónico controlado por ligando, 1".

Lectura adicional

  • North RA (2002). "Fisiología molecular de los receptores P2X". Physiol. Rev. 82 ( 4): 1013–67. doi :10.1152/physrev.00015.2002. PMID  12270951.
  • Longhurst PA, Schwegel T, Folander K, Swanson R (1996). "El receptor P2x1 humano: clonación molecular, distribución tisular y localización en el cromosoma 17". Biochim. Biophys. Acta . 1308 (3): 185–8. doi : 10.1016/0167-4781(96)00112-1 . PMID  8809107.
  • Clifford EE, Parker K, Humphreys BD, et al. (1998). "El receptor P2X1, un canal catiónico regulado por trifosfato de adenosina, se expresa en plaquetas humanas pero no en leucocitos sanguíneos humanos". Blood . 91 (9): 3172–81. doi : 10.1182/blood.V91.9.3172 . PMID  9558372.
  • Sun B, Li J, Okahara K, Kambayashi J (1998). "Purinoceptor P2X1 en plaquetas humanas. Clonación molecular y caracterización funcional después de la expresión heteróloga". J. Biol. Chem . 273 (19): 11544–7. doi : 10.1074/jbc.273.19.11544 . PMID  9565569.
  • Mulryan K, Gitterman DP, Lewis CJ, et al. (2000). "Contracción reducida del conducto deferente e infertilidad masculina en ratones que carecen de receptores P2X1". Nature . 403 (6765): 86–9. Bibcode :2000Natur.403...86M. doi :10.1038/47495. PMID  10638758. S2CID  4416421.
  • Oury C, Toth-Zsamboki E, Van Geet C, et al. (2000). "Un receptor P2X1 negativo dominante natural debido a la eliminación de un único residuo de aminoácido". J. Biol. Chem . 275 (30): 22611–4. doi : 10.1074/jbc.C000305200 . PMID  10816552.
  • Dhulipala PD, Lianos EA, Kotlikoff MI (2001). "Regulación de la actividad del promotor P2X1 humano por factores beta hélice-bucle-hélice en células de músculo liso". Gene . 269 (1–2): 167–75. doi :10.1016/S0378-1119(01)00442-5. PMID  11376948.
  • Ennion SJ, Evans RJ (2002). "Los residuos de cisteína conservados en el bucle extracelular del receptor P2X(1) humano forman enlaces disulfuro y están involucrados en el tráfico del receptor hacia la superficie celular". Mol. Pharmacol . 61 (2): 303–11. doi :10.1124/mol.61.2.303. PMID  11809854.
  • Vial C, Rolf MG, Mahaut-Smith MP, Evans RJ (2002). "Un estudio de la función del receptor P2X1 en megacariocitos murinos y plaquetas humanas revela sinergia con los receptores P2Y". Br. J. Pharmacol . 135 (2): 363–72. doi :10.1038/sj.bjp.0704486. PMC  1573149 . PMID  11815371.
  • Oury C, Toth-Zsamboki E, Thys C, et al. (2003). "El canal iónico P2X1 regulado por ATP actúa como un regulador positivo de las respuestas plaquetarias al colágeno". Thromb. Haemost . 86 (5): 1264–71. PMID  11816716.
  • Toth-Zsamboki E, Oury C, Watanabe H, et al. (2002). "Los residuos de tirosina intracelulares del canal iónico P2X(1) regulado por ATP son esenciales para su función". FEBS Lett . 524 (1–3): 15–9. Bibcode :2002FEBSL.524...15T. doi : 10.1016/S0014-5793(02)02987-3 . PMID  12135734. S2CID  7845543.
  • Oury C, Toth-Zsamboki E, Vermylen J, Hoylaerts MF (2002). "La activación mediada por P2X(1) de la quinasa 2 regulada por señales extracelulares contribuye a la secreción y agregación plaquetaria inducida por el colágeno". Blood . 100 (7): 2499–505. doi : 10.1182/blood-2002-03-0812 . hdl : 2268/23403 . PMID  12239162.
  • Rolf MG, Mahaut-Smith MP (2003). "Efectos de la mayor afluencia de Ca 2+ del receptor P2X 1 en las respuestas funcionales de las plaquetas humanas". Thromb. Haemost . 88 (3): 495–502. doi :10.1055/s-0037-1613243. PMID  12353081. S2CID  41234874.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932.
  • Valdecantos P, Briones R, Moya P, et al. (2003). "Identificación farmacológica de los receptores de nucleótidos P2X1, P2X4 y P2X7 en los músculos lisos del cordón umbilical humano y los vasos sanguíneos coriónicos". Placenta . 24 (1): 17–26. doi :10.1053/plac.2002.0862. PMID  12495655.
  • Oury C, Kuijpers MJ, Toth-Zsamboki E, et al. (2003). "La sobreexpresión del canal iónico plaquetario P2X1 en ratones transgénicos genera un nuevo fenotipo protrombótico". Blood . 101 (10): 3969–76. doi : 10.1182/blood-2002-10-3215 . PMID  12521992.
  • Wang L, Andersson M, Karlsson L, et al. (2004). "Receptores P2 mitogénicos aumentados y contráctiles disminuidos en células musculares lisas por esfuerzo cortante en vasos humanos con endotelio intacto". Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol . 23 (8): 1370–6. doi : 10.1161/01.ATV.0000080350.37408.5A . PMID  12791671.
  • Vial C, Pitt SJ, Roberts J, et al. (2004). "La falta de evidencia de receptores P2X1 humanos funcionales activados por ADP respalda el papel del ATP durante la hemostasia y la trombosis". Blood . 102 (10): 3646–51. doi :10.1182/blood-2003-06-1963. PMID  12907444. S2CID  22284207.

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .

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