P50 (presión)

En bioquímica , p ₅₀ representa la presión parcial de un gas necesaria para alcanzar el 50 % de saturación de los sitios de unión de una proteína en particular. ^{[ 1 ] [ 2 ]} Los valores de p ₅₀ están correlacionados negativamente con la afinidad del sustrato; valores más bajos corresponden a mayor afinidad y viceversa . El término es análogo a la constante de Michaelis-Menten ( K _M ), que identifica la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance el 50 % de su velocidad máxima de reacción .

El concepto de p ₅₀ se deriva de considerar la saturación fraccionada de una proteína por un gas. Imaginemos la mioglobina , una proteína que puede unirse a una sola molécula de oxígeno , según la reacción reversible que se muestra a continuación, cuya constante de equilibrio K (que también es una constante de disociación, ya que describe un evento reversible de asociación-disociación) es igual al producto de las concentraciones (en equilibrio) de mioglobina libre y oxígeno libre, dividido por la concentración del complejo mioglobina-oxígeno.

${\displaystyle {\ce {Mb+O_{2}<=>Mb\cdot O_{2}}}}$

${\displaystyle {\ce {\it {{K}={\rm {\frac {[Mb][O_{2}]}{[Mb\cdot O_{2}]}}}}}}}$

La saturación fraccionaria Y _{O 2} de la mioglobina es la proporción de la concentración total de mioglobina que está formada por mioglobina unida al oxígeno, la cual puede reordenarse como la concentración de oxígeno libre dividida entre la suma de dicha concentración y la constante de disociación K . Dado que el oxígeno diatómico es un gas, su concentración en solución puede considerarse como una presión parcial.

${\displaystyle Y_{O_{2}}={\rm {{\frac {[Mb\cdot O_{2}]}{[Mb]+[Mb\cdot O_{2}]}}\Rightarrow {\rm {{\frac {[O_{2}]}{\it {{K}\,{\rm {+\,[O_{2}]}}}}}\Rightarrow {\rm {\frac {\it {p{\rm {O_{2}}}}}{\it {{K}\,{\rm {+\,{\it {p{\rm {O_{2}}}}}}}}}}}}}}}}$

Al definir p ₅₀ como la presión parcial a la cual la saturación fraccionaria es del 50%, podemos deducir que de hecho es igual a la constante de disociación K.

${\displaystyle {\frac {p_{50}}{K+p_{50}}}=0.5\Rightarrow p_{50}=K}$

Por ejemplo, la p50 de la mioglobina _para el O₂ _es de 130 pascales, _mientras que la P50 de la hemoglobina adulta es de 3,5 kPa. Por lo tanto, cuando la presión parcial de O₂ _{es baja, el O₂} unido a la hemoglobina se transfiere más fácilmente a la mioglobina. La mioglobina, que se encuentra en altas concentraciones en el tejido muscular , puede entonces transferir el oxígeno a las fibras musculares , donde se utilizará para generar energía que impulse la contracción muscular. ^{[ 3 ]} Otro ejemplo es el de la hemoglobina fetal humana, que tiene una mayor afinidad (menor P50 ) que la hemoglobina adulta y, por lo tanto _, permite la captación de oxígeno a través de la barrera de difusión placentaria. ^{[ 4 ]}