Articulo de referencia

PFP (enzima)

{{PDB|6PFK}}; {{cite journal |vauthors=Schirmer T, Evans PR | title = Structural basis of the allosteric behaviour of phosphofructokinase | journal = Nature | volume = 343 | iss...

La difosfato-fructosa-6-fosfato 1-fosfotransferasa, también conocida como PFP, es una enzima del metabolismo de los carbohidratos en plantas y algunas bacterias . Esta enzima ( EC 2.7.1.90 ) cataliza la interconversión reversible de fructosa 6-fosfato y fructosa 1,6-bisfosfato utilizando pirofosfato inorgánico como donador de fosforilo.

En las plantas, la PFP se localiza en el citosol de la célula y se activa fuertemente por la molécula señalizadora fructosa 2,6-bisfosfato .

La PFP es una enzima exclusivamente citosólica que cataliza la fosforilación de la fructosa -6-fosfato a fructosa-1,6-bisfosfato en la vía glucolítica, y la desfosforilación de la fructosa-1,6-bisfosfato a fructosa-6-fosfato en la vía gluconeogénica. Reeves [ 2 ] aisló por primera vez la PFP de Entamoeba histolytica , un eucariota inferior . [ 3 ] La primera PFP vegetal aislada fue de las hojas de piña por Carnal y Black [ 4 ] y desde entonces se ha aislado de diversas especies y tejidos vegetales. [ 5 ]

Nomenclatura

Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente a aquellas que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo alcohol como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es difosfato:D-fructosa-6-fosfato 1-fosfotransferasa . [ 6 ] Otros nombres de uso común incluyen:

  • 6-fosfofructocinasa (pirofosfato),
  • fosfofructocinasa dependiente de pirofosfato inorgánico,
  • pirofosfato-fosfofructocinasa inorgánica,
  • fosfofructo-1-quinasa dependiente de pirofosfato y
  • pirofosfato-fructosa 6-fosfato 1-fosfotransferasa,
  • pirofosfato-fructosa 6-fosfato fosfotransferasa

Véase también

Referencias

  1. PDB : 6PFK ​;Schirmer T, Evans PR (enero de 1990). "Base estructural del comportamiento alostérico de la fosfofructocinasa". Nature . 343 (6254): 140– 5. Bibcode : 1990Natur.343..140S . doi : 10.1038/343140a0 . PMID 2136935 . 
  2. Reeves RE, South DJ, Blytt HJ, Warren LG (diciembre de 1974). "Pirofosfato: D-fructosa 6-fosfato 1-fosfotransferasa. Una nueva enzima con la función glucolítica de la 6-fosfofructocinasa" . J. Biol. Chem . 249 (24): 7737–41 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)42029-2 . PMID 4372217 . 
  3. Reeves RE, Serrano R, South DJ (1976). "6-fosfofructocinasa (pirofosfato). Propiedades de la enzima de Entamoeba histolytica y su mecanismo de reacción" . J. Biol. Chem . 251 (10): 2958–62 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)33484-1 . PMID 178659 . 
  4. Carnal NW, Black CC (enero de 1979). "6-fosfofructocinasa dependiente de pirofosfato, una nueva enzima glucolítica en hojas de piña". Biochem. Biophys. Res. Commun . 86 (1): 20– 6. Bibcode : 1979BBRC...86...20C . doi : 10.1016/0006-291X(79)90376-0 . PMID 219853 . 
  5. Stitt M (junio de 1990). "Fructosa-2,6-bisfosfato como molécula reguladora en plantas". Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology . 41 : 153–185 . doi : 10.1146/annurev.pp.41.060190.001101 .
  6. Enzima 2.7.1.90 en la base de datos de vías metabólicas KEGG .

Lecturas adicionales