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PRKCE

La proteína quinasa C tipo épsilon ( PKCε ) es una enzima que en humanos está codificada por el gen PRKCE . [ 5 ] [ 6 ] La PKCε es una isoforma de la gran familia de proteínas q...

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La proteína quinasa C tipo épsilon ( PKCε ) es una enzima que en humanos está codificada por el gen PRKCE . [ 5 ] [ 6 ] La PKCε es una isoforma de la gran familia de proteínas quinasas PKC que desempeñan muchas funciones en diferentes tejidos. En las células del músculo cardíaco , la PKCε regula la contracción muscular a través de sus acciones en las proteínas sarcoméricas , y la PKCε modula el metabolismo de las células cardíacas a través de sus acciones en las mitocondrias . La PKCε es clínicamente significativa ya que es un actor central en la cardioprotección contra la lesión isquémica y en el desarrollo de la hipertrofia cardíaca .

Estructura

El gen humano PRKCE (ID de Ensembl: ENSG00000171132) codifica la proteína PKCε (ID de Uniprot: Q02156), que tiene una longitud de 737 aminoácidos con un peso molecular de 83,7 kDa. La familia PKC de serina - treonina quinasas contiene trece isoformas de PKC , y cada isoforma se puede distinguir por diferencias en la estructura primaria , la expresión génica , la localización subcelular y los modos de activación. [ 7 ] La isoforma épsilon de PKC se expresa abundantemente en cardiomiocitos adultos , [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] siendo la más altamente expresada de todas las isoformas nuevas, PKC-δ, -ζ y -η. [ 12 ] La PKCε y otras isoformas de PKC requieren fosforilación en los sitios Treonina -566, Treonina -710 y Serina -729 para la maduración de la quinasa . [ 13 ] La isoforma épsilon de PKC difiere de otras isoformas por la posición de los dominios C2, pseudosustrato y C1; varios segundos mensajeros en diferentes combinaciones pueden actuar sobre el dominio C1 para dirigir la translocación subcelular de PKCε. [ 9 ] [ 14 ]

Se ha descubierto que los receptores de la proteína quinasa C activada (RACK) anclan la PKC activa en estrecha proximidad a los sustratos . [ 15 ] La PKCε parece tener una afinidad preferencial por la isoforma (RACK/RACK2); específicamente, el dominio C2 de la PKCε en los aminoácidos 14-21 (también conocido como εV1-2) se une a (RACK/RACK2), y los inhibidores peptídicos dirigidos a εV1-2 inhiben la translocación y la función de la PKCε en los cardiomiocitos , [ 16 ] mientras que los agonistas peptídicos aumentan la translocación. [ 17 ] Se ha demostrado que alterar la dinámica de la interacción de (RACK/RACK2) y (RACK1) con la PKCε puede influir en los fenotipos del músculo cardíaco . [ 18 ]

La PKCε activada se transloca a varios objetivos intracelulares. [ 13 ] [ 19 ] En el músculo cardíaco , la PKCε se transloca a los sarcómeros en las líneas Z después de la estimulación del receptor α-adrenérgico y de la endotelina (ET) A. [ 9 ] [ 20 ] También se ha demostrado que una miríada de agonistas inducen la translocación de la PKCε de la fracción citosólica a la particulada en los cardiomiocitos , incluyendo, pero no limitado a, PMA o norepinefrina ; [ 9 ] ácido araquidónico ; [ 21 ] ET-1 y fenilefrina ; [ 22 ] [ 23 ] angiotensina II y estiramiento diastólico ; [ 24 ] adenosina ; [ 25 ] hipoxia y factor de células madre inducido por Akt ; [ 26 ] ROS generados a través de la activación farmacológica del canal de ATP sensible al potasio mitocondrial (mitoK(ATP)) [ 27 ] y el ligando endógeno del receptor acoplado a proteína G , apelina . [ 28 ]

Función

La proteína quinasa C (PKC) es una familia de quinasas de proteínas específicas de serina y treonina que pueden activarse por el calcio y el segundo mensajero diacilglicerol . Los miembros de la familia PKC fosforilan una amplia variedad de proteínas diana y se sabe que participan en diversas vías de señalización celular. Los miembros de la familia PKC también actúan como receptores principales de ésteres de forbol , una clase de promotores tumorales. Cada miembro de la familia PKC tiene un perfil de expresión específico y se cree que desempeña un papel distinto en las células. La proteína codificada por este gen es uno de los miembros de la familia PKC. Se ha demostrado que esta quinasa participa en muchas funciones celulares diferentes, como la apoptosis , la cardioprotección frente a la isquemia , la respuesta al choque térmico , así como la exocitosis de insulina .

Función contráctil sarcomérica del músculo cardíaco

PKCε se transloca a los sarcómeros del músculo cardíaco y modula la contractilidad del miocardio . PKCε se une a RACK2 en las líneas Z con una EC 50 de 86 nM; [ 29 ] PKCε también se une en los costámeros a sindecano-4 . [ 30 ] Se ha demostrado que PKCε se une a la actina F en las neuronas , lo que modula la función sináptica y la diferenciación; [ 31 ] [ 32 ] sin embargo, se desconoce si PKCε se une a la actina sarcomérica en las células musculares. Se han identificado proteínas sarcoméricas en los complejos de señalización de PKCε, incluyendo actina , cTnT , tropomiosina , desmina y cadena ligera de miosina-2 ; En ratones que expresaban una PKCε constitutivamente activa, todas las proteínas sarcoméricas mostraron una mayor asociación con la PKCε, y la cTnT , la tropomiosina , la desmina y la cadena ligera de miosina-2 exhibieron cambios en las modificaciones postraduccionales. [ 33 ]

PKCε se une y fosforila la troponina I cardíaca (cTnI) y la troponina T cardíaca (cTnT) en complejo con la troponina C (cTnC) ; [ 34 ] la fosforilación en cTnI en los residuos Serina -43, Serina -45 y Treonina -144 causa depresión de la función de la MgATPasa de actomiosina S1. [ 35 ] [ 36 ] Estos estudios fueron respaldados además por los realizados en fibras musculares cardíacas aisladas y desmembranadas, que mostraron que la fosforilación in vitro de cTnI por PKCε o la mutación de Serina -43/45 a Glutamato para imitar la fosforilación desensibilizó los miofilamentos al calcio y disminuyó la tensión máxima y la velocidad de deslizamiento del filamento. [ 37 ] La ​​fosforilación en cTnI en Serina -5/6 también mostró este efecto depresor. [ 38 ] Se obtuvo apoyo adicional de estudios in vivo en los que ratones que expresaban una cTnI mutante ( Serina 43/45 Alanina ) exhibieron una contractilidad cardíaca mejorada . [ 39 ]

Metabolismo y función mitocondrial del músculo cardíaco

Además de los sarcómeros , PKCε también se dirige a las mitocondrias cardíacas . [ 33 ] [ 40 ] El análisis proteómico de los complejos de señalización de PKCε en ratones que expresan una PKCε constitutivamente activa y sobreexpresada identificó varios socios de interacción en las mitocondrias cuya abundancia de proteínas y modificaciones postraduccionales se alteraron en los ratones transgénicos . [ 33 ] Este estudio fue el primero en demostrar PKCε en la membrana mitocondrial interna , [ 33 ] y se encontró que PKCε se une a varias proteínas mitocondriales involucradas en la glucólisis , el ciclo de TCA , la beta oxidación y el transporte de iones . [ 41 ] Sin embargo, seguía sin estar claro cómo PKCε se transloca de la membrana mitocondrial externa a la interna hasta que Budas et al. Se descubrió que la proteína de choque térmico 90 (Hsp90) se coordina con la translocasa de la membrana mitocondrial externa-20 (Tom20) para translocar la PKCε tras un estímulo de preacondicionamiento. [ 42 ] [ 43 ] Específicamente, un péptido de siete aminoácidos , denominado TAT-εHSP90, homólogo a la secuencia de Hsp90 dentro del dominio C2 de la PKCε, indujo la translocación de la PKCε a la membrana mitocondrial interna y cardioprotección . [ 42 ]

También se ha demostrado que la PKCε desempeña un papel en la modulación de la transición de permeabilidad mitocondrial (MPT); la adición de PKCε a los cardiomiocitos inhibe la MPT, [ 40 ] aunque el mecanismo no está claro. Inicialmente, se pensó que la PKCε protegía a las mitocondrias de la MPT a través de su asociación con VDAC1 , ANT y hexoquinasa II ; [ 40 ] sin embargo, estudios genéticos han descartado esto desde entonces [ 44 ] [ 45 ] y estudios posteriores han identificado la ATP sintasa F0/F1 como un componente central de la membrana mitocondrial interna [ 46 ] [ 47 ] [ 48 ] [ 49 ] y Bax y Bak como posibles componentes de la membrana externa [ 50 ] Estos hallazgos han abierto nuevas vías de investigación para el papel de la PKCε en las mitocondrias . Se han descubierto varios objetivos probables de la acción de la PKCε que afectan a la MPT. PKCε interactúa con ERK , JNK y p38 , y PKCε fosforila directa o indirectamente a ERK y posteriormente a Bad . [ 51 ] PKCε también interactúa con Bax en células cancerosas , y PKCε modula su dimerización y función. [ 52 ] [ 53 ] Se ha demostrado que la activación de PKCε con el activador específico, εRACK, antes de la lesión isquémica está asociada con la fosforilación de la ATP sintasa F0/F1 . [ 54 ] Además, el componente modulador, ANT, está regulado por PKCε. [ 40 ] Estos datos sugieren que PKCε puede actuar en múltiples objetivos moduladores de la función MPT; se requieren más estudios para revelar el mecanismo específico.

Importancia clínica

Hipertrofia cardíaca e insuficiencia cardíaca

Los hallazgos de fosforilación de PKCε en modelos animales se han verificado en humanos; PKCε fosforila cTnI , cTnT y MyBPC y disminuye la sensibilidad de los miofilamentos al calcio. [ 55 ] La inducción de PKCε ocurre en el desarrollo de la hipertrofia cardíaca , después de estímulos como la miotrofina , [ 56 ] el estiramiento mecánico y la hipertensión . [ 57 ] El papel preciso de PKCε en la inducción hipertrófica ha sido objeto de debate. La inhibición de PKCε durante la transición de la hipertrofia a la insuficiencia cardíaca aumenta la longevidad; [ 58 ] sin embargo, la inhibición de la translocación de PKCε a través de un inhibidor peptídico aumenta el tamaño de los cardiomiocitos y la expresión del panel de genes hipertróficos . [ 59 ] Se ha vinculado un papel para la quinasa de adhesión focal en los costámeros en la detección de tensión y modulación de la longitud del sarcómero con la hipertrofia. La activación de FAK por PKCε ocurre después de un estímulo hipertrófico , que modula el ensamblaje del sarcómero . [ 60 ] [ 61 ] PKCε también regula la dinámica de CapZ después de una tensión cíclica. [ 62 ]

Los estudios transgénicos que involucran a PKCε también han arrojado luz sobre su función in vivo. La sobreexpresión cardíaca específica de PKCε constitutivamente activa (aumento de 9 veces en la proteína PKCε, aumento de 4 veces en la actividad) indujo hipertrofia cardíaca caracterizada por un mayor grosor de la pared anterior y posterior del ventrículo izquierdo . [ 63 ] Un estudio posterior reveló que el envejecimiento de ratones transgénicos PKCε provocó cardiomiopatía dilatada e insuficiencia cardíaca a los 12 meses de edad, [ 64 ] caracterizada por un mecanismo de Frank-Starling preservado y una reserva contráctil agotada. [ 65 ] El cruce de ratones transgénicos PKCε con ratones cTnI mutantes que carecen de sitios de fosforilación de PKCε ( Serina -43/ Serina -45 mutada a Alanina ) atenuó la disfunción contráctil y la expresión de marcadores hipertróficos, ofreciendo información mecanicista crucial. [ 66 ]

Cardioprotección contra la lesión isquémica

JM Downey fue el primero en introducir el papel de la PKC en la cardioprotección contra la lesión por isquemia-reperfusión en 1994,; [ 67 ] esta idea seminal estimuló una serie de estudios que examinaron las diferentes isoformas de la PKC . Se ha demostrado que la PKCε es un actor central en el preacondicionamiento en múltiples estudios independientes, con sus acciones más conocidas en las mitocondrias cardíacas . Fue demostrado por primera vez por Ping et al. que en cinco regímenes de preacondicionamiento distintos en conejos conscientes, la isoforma épsilon de la PKC se translocó específicamente de la fracción citosólica a la fracción particulada. [ 12 ] [ 68 ] Este hallazgo fue validado por múltiples estudios independientes realizados poco después, [ 69 ] [ 70 ] y desde entonces se ha observado en múltiples modelos animales [ 71 ] [ 72 ] [ 73 ] y tejido humano, [ 74 ] así como en estudios que emplean transgénesis y activadores/inhibidores de PKCε. [ 75 ]

Se han investigado activamente los objetivos mitocondriales de PKCε implicados en la cardioprotección , ya que la translocación de PKCε a las mitocondrias tras estímulos protectores es uno de los paradigmas cardioprotectores más aceptados. Se ha demostrado que PKCε actúa sobre la alcohol deshidrogenasa 2 (ALDH2) y la fosforila tras estímulos de preacondicionamiento, lo que aumentó la actividad de ALDH2 y redujo el tamaño del infarto . [ 76 ] [ 77 ] Además, PKCε interactúa con la subunidad IV de la citocromo c oxidasa (COIV), y los estímulos de preacondicionamiento provocaron la fosforilación de COIV y la estabilización de la proteína y la actividad de COIV. [ 78 ] El canal de potasio sensible al ATP mitocondrial (mitoK(ATP)) también interactúa con PKCε; la fosforilación de mitoK(ATP) tras estímulos de preacondicionamiento potencia la apertura del canal. [ 79 ] [ 80 ] La PKCε modula la interacción entre la subunidad Kir6.1 de mitoK(ATP) y la conexina-43 , cuya interacción confiere cardioprotección . [ 81 ] Por último, se han identificado varios objetivos metabólicos mitocondriales de la fosforilación de PKCε involucrados en la cardioprotección tras la activación con εRACK, incluidos los complejos respiratorios mitocondriales I, II y III , así como proteínas involucradas en la glucólisis , la oxidación de lípidos , el metabolismo de los cuerpos cetónicos y las proteínas de choque térmico . [ 54 ]

The role of PKCε acting in non-mitochondrial regions of cardiomyocytes is less well understood, though some studies have identified sarcomeric targets. PKCε translocation to sarcomeres and phosphorylation of cTnI and cMyBPC is involved in the κ-opioid- and α-adrenergic-dependent preconditioning that slows myosin cycling rate, thus protecting the contractile apparatus from damage.[82][83] Activation of PKCε by εRACK prior to ischemia was also found to phosphorylateVentricular myosin light chain-2,[54] however the functional significance remains elusive. Actin-capping protein, CapZ appears to affect the localization of PKCε to Z-lines[84] and modulates the cardiomyocyte response to ischemic injury. Cardioprotection in mice with reduction of CapZ showed enhancement in PKCε translocation to sarcomeres,[85] thus suggesting that CapZ may compete with PKCε for the binding of RACK2.

Other functions

Knockout and molecular studies in mice suggest that this kinase is important for regulating behavioural response to morphine[86] and alcohol.[87][88] It also plays a role lipopolysaccharide (LPS)-mediated signaling in activated macrophages and in controlling anxiety-like behavior.[89]

Substrates and interactions

PKC-epsilon has a wide variety of substrates, including ion channels, other signalling molecules and cytoskeletal proteins.[90]

PKC-epsilon has been shown to interact with:

See also

Notes

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000171132 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000045038 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ^ Basta P, Strickland MB, Holmes W, Loomis CR, Ballas LM, Burns DJ (septiembre de 1992). "Secuencia y expresión de la proteína quinasa C-épsilon humana". Biochimica et Biophysica Acta . 1132 (2): 154– 60. doi : 10.1016/0167-4781(92)90006-l . PMID 1382605 . 
  6. ↑ Lehel C, Olah Z, Jakab G, Anderson WB (febrero de 1995). "La proteína quinasa C épsilon se localiza en el Golgi a través de su dominio de dedo de zinc y modula la función del Golgi" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (5): 1406–10 . doi : 10.1073/pnas.92.5.1406 . PMC 42528. PMID 7877991 .  
  7. ↑ Dekker LV, Parker PJ (febrero de 1994). "Proteína quinasa C: una cuestión de especificidad". Trends in Biochemical Sciences . 19 (2): 73–7 . doi : 10.1016/0968-0004(94)90038-8 . PMID 8160269 . 
  8. ↑ Rybin VO, Steinberg SF (febrero de 1994). "Expresión y regulación de las isoformas de la proteína quinasa C en el corazón de rata en desarrollo" . Circulation Research . 74 (2): 299–309 . doi : 10.1161/01.res.74.2.299 . PMID 8293569 . 
  9. 1 2 3 4 Disatnik MH, Buraggi G, Mochly-Rosen D (febrero de 1994). "Localización de las isoenzimas de la proteína quinasa C en miocitos cardíacos" . Experimental Cell Research . 210 (2): 287– 97. doi : 10.1006/excr.1994.1041 . PMID 8299726 . 
  10. ↑ Bogoyevitch MA, Parker PJ, Sugden PH (abril de 1993). "Caracterización de la expresión de isotipos de proteína quinasa C en el corazón de rata adulta. La proteína quinasa C-épsilon es un isotipo principal presente y se activa mediante ésteres de forbol, epinefrina y endotelina" . Circulation Research . 72 (4): 757–67 . doi : 10.1161/01.res.72.4.757 . PMID 8443867 . 
  11. ↑ Pucéat M, Hilal-Dandan R, Strulovici B, Brunton LL, Brown JH (junio de 1994). "Regulación diferencial de las isoformas de la proteína quinasa C en cardiomiocitos aislados de ratas neonatales y adultas" . The Journal of Biological Chemistry . 269 (24): 16938–44 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)89480-2 . PMID 8207017 . 
  12. 1 2 Ping P, Zhang J, Qiu Y, Tang XL, Manchikalapudi S, Cao X, Bolli R (septiembre de 1997). "El preacondicionamiento isquémico induce la translocación selectiva de las isoformas épsilon y eta de la proteína quinasa C en el corazón de conejos conscientes sin redistribución subcelular de la actividad total de la proteína quinasa C". Circulation Research . 81 (3): 404–14 . doi : 10.1161/01.res.81.3.404 . PMID 9285643 . 
  13. 1 2 Akita Y (dic. 2002). "Proteína quinasa C-épsilon (PKC-épsilon): su estructura y función únicas" . Journal of Biochemistry . 132 (6): 847– 52. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003296 . PMID 12473185 . 
  14. ↑ Shirai Y, Kashiwagi K, Yagi K, Sakai N, Saito N (octubre de 1998). "Efectos distintos de los ácidos grasos en la translocación de las subespecies gamma y épsilon de la proteína quinasa C" . The Journal of Cell Biology . 143 (2): 511–21 . doi : 10.1083/jcb.143.2.511 . PMC 2132830. PMID 9786959 .  
  15. ↑ Mochly-Rosen D (abril de 1995). "Localización de quinasas de proteínas mediante proteínas de anclaje: un tema en la transducción de señales". Science . 268 (5208): 247– 51. Bibcode : 1995Sci...268..247M . doi : 10.1126/science.7716516 . PMID 7716516 . 
  16. ↑ Johnson JA, Gray MO, Chen CH, Mochly-Rosen D (octubre de 1996). "Un inhibidor de la translocación de la proteína quinasa C como antagonista selectivo de isoenzimas de la función cardíaca" . The Journal of Biological Chemistry . 271 (40): 24962–6 . doi : 10.1074/jbc.271.40.24962 . PMID 8798776 . 
  17. ↑ Dorn GW, Souroujon MC, Liron T, Chen CH, Gray MO, Zhou HZ, Csukai M, Wu G, Lorenz JN, Mochly-Rosen D (octubre de 1999). "Protección cardíaca sostenida in vivo mediante un péptido diseñado racionalmente que causa la translocación de la proteína quinasa C épsilon" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (22): 12798–803 . doi : 10.1073/pnas.96.22.12798 . PMC 23103. PMID 10536002 .  
  18. ↑ Pass JM, Zheng Y, Wead WB, Zhang J, Li RC, Bolli R, Ping P (marzo de 2001). "La activación de PKCepsilon induce fenotipos cardíacos dicotómicos y modula las interacciones PKCepsilon-RACK y la expresión de RACK". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 280 (3): H946–55. doi : 10.1152/ajpheart.2001.280.3.H946 . PMID 11179034. S2CID 17268552 .  
  19. ↑ Newton AC (marzo de 2010). "Proteína quinasa C: preparada para señalizar" . American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism . 298 (3): E395–402. doi : 10.1152/ajpendo.00477.2009 . PMC 2838521. PMID 19934406 .  
  20. ↑ Robia SL, Ghanta J, Robu VG, Walker JW (mayo de 2001). "Localización y cinética del anclaje de la proteína quinasa C-épsilon en miocitos cardíacos" . Biophysical Journal . 80 (5): 2140– 51. Bibcode : 2001BpJ....80.2140R . doi : 10.1016/S0006-3495(01)76187-5 . PMC 1301406. PMID 11325717 .  
  21. ↑ Huang XP, Pi Y, Lokuta AJ, Greaser ML, Walker JW (julio de 1997). "El ácido araquidónico estimula la redistribución de la proteína quinasa C-épsilon en las células cardíacas". Journal of Cell Science . 110 (14): 1625–34 . doi : 10.1242/jcs.110.14.1625 . PMID 9247196 . 
  22. ↑ Clerk A, Bogoyevitch MA, Anderson MB, Sugden PH (dic. 1994). "Activación diferencial de isoformas de proteína quinasa C por endotelina-1 y fenilefrina y estimulación subsiguiente de las quinasas de proteína activadas por mitógenos p42 y p44 en miocitos ventriculares cultivados a partir de corazones de ratas neonatales" . The Journal of Biological Chemistry . 269 (52): 32848– 57. doi : 10.1016/S0021-9258(20)30069-7 . PMID 7806510 . 
  23. ↑ Grimm M, Mahnecke N, Soja F, El-Armouche A, Haas P, Treede H, Reichenspurner H, Eschenhagen T (agosto de 2006). "El efecto inotrópico alfa1-adrenérgico mediado por MLCK en el miocardio auricular está modulado negativamente por la señalización de PKCepsilon" . British Journal of Pharmacology . 148 (7): 991–1000 . doi : 10.1038/sj.bjp.0706803 . PMC 1751924. PMID 16783412 .  
  24. ↑ Paul K, Ball NA, Dorn GW, Walsh RA (noviembre de 1997). "El estiramiento del ventrículo izquierdo estimula la hidrólisis de fosfatidilinositol mediada por angiotensina II y la translocación de la isoforma épsilon de la proteína quinasa C en corazones de cobayas adultas". Circulation Research . 81 (5): 643– 50. doi : 10.1161/01.res.81.5.643 . PMID 9351436 . 
  25. ↑ Yang Z, Sun W, Hu K (abril de 2012). "Mecanismo molecular subyacente a la localización mitocondrial de la proteína quinasa C mediada por el receptor de adenosina" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1823 (4): 950–8 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2011.12.012 . PMID 22233927 . 
  26. ↑ Huang J, Guo J, Beigi F, Hodgkinson CP, Facundo HT, Zhang Z, Espinoza-Derout J, Zhou X, Pratt RE, Mirotsou M, Dzau VJ (enero de 2014). "HASF es un factor paracrino de células madre que activa la citoprotección mediada por PKC epsilon" . Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 66 : 157–64 . doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.11.010 . PMC 3897274. PMID 24269490 .  
  27. ↑ Li H, Yang T, Long Z, Cheng J (17 de junio de 2014). "Efecto de la apertura del canal de potasio sensible al ATP mitocondrial en la translocación de la proteína quinasa C épsilon en miocitos ventriculares de rata adulta". Genetics and Molecular Research . 13 (2): 4516–22 . doi : 10.4238/2014.June.17.3 (inactivo el 10 de agosto de 2025). PMID 25036356 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactivo desde agosto de 2025 ( enlace )
  28. ↑ Perjés Á, Skoumal R, Tenhunen O, Kónyi A, Simon M, Horváth IG, Kerkelä R, Ruskoaho H, Szokodi I (2014). "Apelin increase cardiac contractility via protein kinase Cε- and extracellular signal-regulated kinase-dependent mechanisms" . PLOS ONE . 9 (4) e93473. Bibcode : 2014PLoSO...993473P . doi : 10.1371/journal.pone.0093473 . PMC 3973555. PMID 24695532 .  
  29. ↑ Huang X, Walker JW (abril de 2004). "Anclaje de miofilamentos de la proteína quinasa C-épsilon en miocitos cardíacos" . Journal of Cell Science . 117 (Pt 10): 1971–8 . doi : 10.1242/jcs.01044 . PMID 15039458 . 
  30. ↑ VanWinkle WB, Snuggs MB, De Hostos EL, Buja LM, Woods A, Couchman JR (septiembre de 2002). "Localización del proteoglicano transmembrana sindecano-4 y sus quinasas reguladoras en los costámeros de cardiomiocitos de rata: un estudio de microscopía de deconvolución". The Anatomical Record . 268 (1): 38–46 . doi : 10.1002/ar.10130 . PMID 12209563. S2CID 25711666 .  
  31. ↑ Prekeris R, Mayhew MW, Cooper JB, Terrian DM (enero de 1996). "Identificación y localización de un motivo de unión a actina que es exclusivo de la isoforma épsilon de la proteína quinasa C y participa en la regulación de la función sináptica" . The Journal of Cell Biology . 132 ( 1–2 ): 77–90 . doi : 10.1083/jcb.132.1.77 . PMC 2120693. PMID 8567732 .  
  32. ↑ Zeidman R, Trollér U, Raghunath A, Påhlman S, Larsson C (enero de 2002). "El sitio de unión a la actina de la proteína quinasa Cepsilon es importante para el crecimiento de neuritas durante la diferenciación neuronal" . Biología molecular de la célula . 13 (1): 12– 24. doi : 10.1091/mbc.01-04-0210 . PMC 65069. PMID 11809819 .  
  33. 1 2 3 4 Ping P, Zhang J, Pierce WM, Bolli R (enero de 2001). "Análisis proteómico funcional de los complejos de señalización de la proteína quinasa C épsilon en el corazón normal y durante la cardioprotección" . Circulation Research . 88 (1): 59– 62. doi : 10.1161/01.res.88.1.59 . PMID 11139474 . 
  34. ↑ Jideama NM, Noland TA, Raynor RL, Blobe GC, Fabbro D, Kazanietz MG, Blumberg PM, Hannun YA, Kuo JF (septiembre de 1996). "Especificidades de fosforilación de las isoenzimas de la proteína quinasa C para la troponina I y la troponina T cardíacas bovinas y sitios dentro de estas proteínas y regulación de las propiedades de los miofilamentos" . The Journal of Biological Chemistry . 271 (38): 23277–83 . doi : 10.1074/jbc.271.38.23277 . PMID 8798526 . 
  35. ↑ Noland TA, Raynor RL, Jideama NM, Guo X, Kazanietz MG, Blumberg PM, Solaro RJ, Kuo JF (noviembre de 1996). "Regulación diferencial de la MgATPasa de actomiosina S-1 cardíaca mediante la fosforilación específica de isoenzimas de la proteína quinasa C en sitios específicos de la troponina I cardíaca y sus mutantes del sitio de fosforilación". Biochemistry . 35 (47): 14923–31 . doi : 10.1021/bi9616357 . PMID 8942657 . 
  36. ↑ Noland TA, Guo X, Raynor RL, Jideama NM, Averyhart-Fullard V, Solaro RJ, Kuo JF (octubre de 1995). "Mutantes de troponina I cardíaca. Fosforilación por las proteínas quinasas C y A y regulación de la MgATPasa estimulada por Ca(2+) de la actomiosina S-1 reconstituida" . The Journal of Biological Chemistry . 270 (43): 25445– 54. doi : 10.1074/jbc.270.43.25445 . PMID 7592712 . 
  37. ↑ Burkart EM, Sumandea MP, Kobayashi T, Nili M, Martin AF, Homsher E, Solaro RJ (marzo de 2003). "La fosforilación o la sustitución de ácido glutámico en los sitios de la proteína quinasa C en la troponina I cardíaca deprimen diferencialmente la tensión y la velocidad de acortamiento de los miofilamentos" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (13): 11265–72 . doi : 10.1074/jbc.M210712200 . PMID 12551921 . 
  38. ↑ Henze M, Patrick SE, Hinken A, Scruggs SB, Goldspink P, de Tombe PP, Kobayashi M, Ping P, Kobayashi T, Solaro RJ (abril de 2013). "Nuevas perspectivas sobre la importancia funcional de la región ácida de la extensión N-terminal única de la troponina I cardíaca" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1833 (4): 823–32 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2012.08.012 . PMC 3548050. PMID 22940544 .  
  39. ↑ Roman BB, Goldspink PH, Spaite E, Urboniene D, McKinney R, Geenen DL, Solaro RJ, Buttrick PM (junio de 2004). "La inhibición de la fosforilación de cTnI por PKC mejora el rendimiento cardíaco in vivo". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 286 (6): H2089–95. doi : 10.1152/ajpheart.00582.2003 . PMID 14726296. S2CID 15072977 .  
  40. 1 2 3 4 5 Baines CP, Song CX, Zheng YT, Wang GW, Zhang J, Wang OL, Guo Y, Bolli R, Cardwell EM, Ping P (mayo de 2003). "La proteína quinasa Cepsilon interactúa con el poro de transición de permeabilidad en las mitocondrias cardíacas y lo inhibe" . Circulation Research . 92 (8): 873–80 . doi : 10.1161/01.RES.0000069215.36389.8D . PMC 3691672. PMID 12663490 .  
  41. ↑ Edmondson RD, Vondriska TM, Biederman KJ, Zhang J, Jones RC, Zheng Y, Allen DL, Xiu JX, Cardwell EM, Pisano MR, Ping P (junio de 2002). "Los complejos de señalización de la proteína quinasa C épsilon incluyen proteínas relacionadas con el metabolismo y la transcripción/traducción: técnicas de separación complementarias [ sic ] con LC/MS/MS" . Molecular & Cellular Proteomics . 1 (6): 421–33 . doi : 10.1074/mcp.m100036-mcp200 . PMID 12169683 . 
  42. 1 2 Budas GR, Churchill EN, Disatnik MH, Sun L, Mochly-Rosen D (octubre de 2010). "La importación mitocondrial de PKCepsilon está mediada por HSP90: un papel en la cardioprotección contra la lesión por isquemia y reperfusión" . Cardiovascular Research . 88 (1): 83–92 . doi : 10.1093/cvr/ cvq154 . PMC 2936125. PMID 20558438 .  
  43. ↑ Yang Z, Sun W, Hu K (abril de 2012). "Mecanismo molecular subyacente a la localización mitocondrial de la proteína quinasa C mediada por el receptor de adenosina" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1823 (4): 950– 958. doi : 10.1016/j.bbamcr.2011.12.012 . PMID 22233927 . 
  44. ↑ Kokoszka JE, Waymire KG, Levy SE, Sligh JE, Cai J, Jones DP, MacGregor GR, Wallace DC (enero de 2004). " El translocador ADP/ATP no es esencial para el poro de transición de permeabilidad mitocondrial" . Nature . 427 (6973): 461–5 . Bibcode : 2004Natur.427..461K . doi : 10.1038/nature02229 . PMC 3049806. PMID 14749836 .  
  45. ↑ Baines CP, Kaiser RA, Sheiko T, Craigen WJ, Molkentin JD (mayo de 2007). "Los canales aniónicos dependientes del voltaje son prescindibles para la muerte celular dependiente de las mitocondrias" . Nature Cell Biology . 9 (5): 550–5 . doi : 10.1038/ncb1575 . PMC 2680246. PMID 17417626 .  
  46. ↑ Giorgio V, von Stockum S, Antoniel M, Fabbro A, Fogolari F, Forte M, Glick GD, Petronilli V, Zoratti M, Szabó I, Lippe G, Bernardi P (abril de 2013). "Los dímeros de la ATP sintasa mitocondrial forman el poro de transición de permeabilidad" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (15): 5887–92 . Bibcode : 2013PNAS..110.5887G . doi : 10.1073/pnas.1217823110 . PMC 3625323. PMID 23530243 .  
  47. ^ Bonora M, Bononi A, De Marchi E, Giorgi C, Lebiedzinska M, Marchi S, Patergnani S, Rimessi A, Suski JM, Wojtala A, Wieckowski MR, Kroemer G, Galluzzi L, Pinton P (febrero de 2013). "Papel de la subunidad c de la FO ATP sintasa en la transición de la permeabilidad mitocondrial" . Ciclo Celular . 12 (4): 674–83.doi : 10.4161 / cc.23599 . PMC 3594268 . PMID 23343770 .  
  48. ↑ Alavian KN, Beutner G, Lazrove E, Sacchetti S, Park HA, Licznerski P, Li H, Nabili P, Hockensmith K, Graham M, Porter GA, Jonas EA (julio de 2014). "Un canal de desacoplamiento dentro del anillo de la subunidad c de la ATP sintasa F1FO es el poro de transición de permeabilidad mitocondrial" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 ( 29): 10580– 5. Bibcode : 2014PNAS..11110580A . doi : 10.1073/pnas.1401591111 . PMC 4115574. PMID 24979777 .  
  49. ↑ Bernardi P, Di Lisa F (enero de 2015). "El poro de transición de permeabilidad mitocondrial: naturaleza molecular y función como objetivo en la cardioprotección" . Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 78 : 100–6 . doi : 10.1016/j.yjmcc.2014.09.023 . PMC 4294587. PMID 25268651 .  
  50. ↑ Karch J, Kwong JQ, Burr AR, Sargent MA, Elrod JW, Peixoto PM, Martinez-Caballero S, Osinska H, ​​Cheng EH, Robbins J, Kinnally KW, Molkentin JD (27 de agosto de 2013). "Bax y Bak funcionan como el componente de la membrana externa del poro de permeabilidad mitocondrial en la regulación de la muerte celular necrótica en ratones" . eLife . 2 e00772 . doi : 10.7554/eLife.00772 . PMC 3755340. PMID 23991283 .  
  51. ↑ Baines CP, Zhang J, Wang GW, Zheng YT, Xiu JX, Cardwell EM, Bolli R, Ping P (marzo de 2002). "La PKCepsilon mitocondrial y la MAPK forman módulos de señalización en el corazón murino: interacciones mejoradas entre la PKCepsilon mitocondrial y la MAPK y activación diferencial de la MAPK en la cardioprotección inducida por la PKCepsilon" . Circulation Research . 90 (4): 390–7 . doi : 10.1161/01.res.0000012702.90501.8d . PMID 11884367 . 
  52. ↑ McJilton MA, Van Sikes C, Wescott GG, Wu D, Foreman TL, Gregory CW, Weidner DA, Harris Ford O, Morgan Lasater A, Mohler JL, Terrian DM (septiembre de 2003). "La proteína quinasa Cepsilon interactúa con Bax y promueve la supervivencia de células de cáncer de próstata humano" . Oncogene . 22 (39): 7958–68 . doi : 10.1038/sj.onc.1206795 . PMID 12970744 . 
  53. ↑ Lu D, Sivaprasad U, Huang J, Shankar E, Morrow S, Basu A (octubre de 2007). "La proteína quinasa C-épsilon protege a las células MCF-7 de la muerte celular mediada por TNF al inhibir la translocación de Bax". Apoptosis . 12 ( 10): 1893–900 . doi : 10.1007/s10495-007-0111-7 . PMID 17668322. S2CID 33583520 .  
  54. ^ Budas G, Costa HM , Ferreira JC, Teixeira da Silva Ferreira A, Perales J, Krieger JE, Mochly-Rosen D, Schechtman D (2012) . "Identificación de objetivos de εPKC durante una lesión isquémica cardíaca" . Diario de circulación . 76 (6): 1476– 85. doi : 10.1253/circj.cj-11-1360 . PMC 3527096 . PMID 22453000 .  
  55. ^ Kooij V, Boontje N, Zaremba R, Jaquet K, dos Remedios C, Stienen GJ, van der Velden J (marzo de 2010). "La proteína quinasa C alfa y la fosforilación épsilon de la proteína C fijadora de troponina y miosina reducen la sensibilidad al Ca2+ en el miocardio humano" . Investigación Básica en Cardiología . 105 (2): 289– 300. doi : 10.1007/s00395-009-0053-z . PMC 2807945 . PMID 19655190 .  
  56. ↑ Sil P, Kandaswamy V, Sen S (junio de 1998). "Aumento de la actividad de la proteína quinasa C en el crecimiento de miocitos inducido por miotrofina" . Circulation Research . 82 (11): 1173–88 . doi : 10.1161/01.res.82.11.1173 . PMID 9633917 . 
  57. ^ Inagaki K, Iwanaga Y, Sarai N, Onozawa Y, Takenaka H, ​​Mochly-Rosen D, Kihara Y (octubre de 2002). "Angiotensina II tisular durante la progresión o hipertrofia ventricular a insuficiencia cardíaca en ratas hipertensas; efectos diferenciales sobre PKC épsilon y PKC beta". Revista de Cardiología Molecular y Celular . 34 (10): 1377– 85. doi : 10.1016/s0022-2828(02)92089-4 . PMID 12392998 . 
  58. ↑ Inagaki K, Koyanagi T, Berry NC, Sun L, Mochly-Rosen D (junio de 2008). "La inhibición farmacológica de la ε-proteína quinasa C atenúa la fibrosis y la disfunción cardíacas en la insuficiencia cardíaca inducida por hipertensión" . Hypertension . 51 ( 6): 1565–9 . doi : 10.1161/HYPERTENSIONAHA.107.109637 . PMC 3646632. PMID 18413490 .  
  59. ↑ Mochly-Rosen D, Wu G, Hahn H, Osinska H, ​​Liron T, Lorenz JN, Yatani A, Robbins J, Dorn GW (junio de 2000). "Efectos cardiotróficos de la proteína quinasa C épsilon: análisis mediante modulación in vivo de la translocación de PKCépsilon" . Circulation Research . 86 (11): 1173–9 . doi : 10.1161/01.res.86.11.1173 . PMID 10850970 . 
  60. ↑ Heidkamp MC, Bayer AL, Scully BT, Eble DM, Samarel AM (octubre de 2003). "Activación de la quinasa de adhesión focal por la proteína quinasa C épsilon en miocitos ventriculares de rata neonatal". American Journal of Physiology. Fisiología cardíaca y circulatoria . 285 (4): H1684–96. doi : 10.1152/ajpheart.00016.2003 . PMID 12829427. S2CID 2800040 .  
  61. ↑ Mansour H, de Tombe PP, Samarel AM, Russell B (marzo de 2004). "La restauración de la longitud del sarcómero en reposo después de una tensión estática uniaxial está regulada por la proteína quinasa Cepsilon y la quinasa de adhesión focal" . Circulation Research . 94 (5): 642–9 . doi : 10.1161/01.RES.0000121101.32286.C8 . PMID 14963000 . 
  62. ↑ Lin YH, Swanson ER, Li J, Mkrtschjan MA, Russell B (octubre de 2015). "La tensión mecánica cíclica de los miocitos modifica CapZβ1 postraduccionalmente a través de PKCε" . Journal of Muscle Research and Cell Motility . 36 ( 4–5 ): 329–37 . doi : 10.1007/s10974-015-9420-6 . PMC 5226411. PMID 26429793 .  
  63. ↑ Takeishi Y, Ping P, Bolli R, Kirkpatrick DL, Hoit BD, Walsh RA (junio de 2000). "La sobreexpresión transgénica de la proteína quinasa C épsilon constitutivamente activa causa hipertrofia cardíaca concéntrica" . Circulation Research . 86 (12): 1218–23 . doi : 10.1161/01.res.86.12.1218 . PMID 10864911 . 
  64. ↑ Goldspink PH, Montgomery DE, Walker LA, Urboniene D, McKinney RD, Geenen DL, Solaro RJ, Buttrick PM (agosto de 2004). "La sobreexpresión de la proteína quinasa Cepsilon altera las propiedades y la composición de los miofilamentos durante la progresión de la insuficiencia cardíaca" . Circulation Research . 95 (4): 424–32 . doi : 10.1161/01.RES.0000138299.85648.92 . PMID 15242976 . 
  65. ↑ Montgomery DE, Rundell VL, Goldspink PH, Urboniene D, Geenen DL, de Tombe PP, Buttrick PM (noviembre de 2005). "La proteína quinasa C épsilon induce insuficiencia cardíaca sistólica caracterizada por una reserva inotrópica agotada y un mecanismo de Frank-Starling intacto". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 289 (5): H1881–8. doi : 10.1152/ajpheart.00454.2005 . PMID 15951344. S2CID 37813298 .  
  66. ↑ Scruggs SB, Walker LA, Lyu T, Geenen DL, Solaro RJ, Buttrick PM, Goldspink PH (abril de 2006). "El reemplazo parcial de la troponina I cardíaca con un mutante no fosforilable en las serinas 43/45 atenúa la disfunción contráctil asociada con la fosforilación de PKCepsilon". Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 40 (4): 465–73 . doi : 10.1016/j.yjmcc.2005.12.009 . PMID 16445938 . 
  67. ↑ Ytrehus K, Liu Y, Downey JM (marzo de 1994). "El preacondicionamiento protege el corazón isquémico del conejo mediante la activación de la proteína quinasa C". The American Journal of Physiology . 266 (3 Pt 2): H1145–52. doi : 10.1152/ajpheart.1994.266.3.H1145 . PMID 8160817. S2CID 1642830 .  
  68. ↑ Bolli R, Dawn B, Tang XL, Qiu Y, Ping P, Xuan YT, Jones WK, Takano H, Guo Y, Zhang J (octubre de 1998). "La hipótesis del óxido nítrico del preacondicionamiento tardío" . Investigación básica en cardiología . 93 (5): 325–38 . doi : 10.1007/s003950050101 . PMC 3701309. PMID 9833145 .  
  69. ↑ Gray MO, Karliner JS, Mochly-Rosen D (dic. 1997). "Un antagonista selectivo de la proteína quinasa C épsilon inhibe la protección de los miocitos cardíacos contra la muerte celular inducida por hipoxia" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(49): 30945–51 . doi : 10.1074/jbc.272.49.30945 . PMID 9388241 . 
  70. ↑ Liu GS, Cohen MV, Mochly-Rosen D, Downey JM (octubre de 1999). "La proteína quinasa C-épsilon es responsable de la protección del preacondicionamiento en cardiomiocitos de conejo". Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 31 (10): 1937– 48. doi : 10.1006/jmcc.1999.1026 . PMID 10525430 . 
  71. ↑ Wilson S, Song W, Karoly K, Ravingerova T, Vegh A, Papp J, Tomisawa S, Parratt JR, Pyne NJ (1996). "La cardioprotección retardada se asocia con la relocalización subcelular de la proteína quinasa C épsilon ventricular, pero no de p42/44MAPK". Bioquímica molecular y celular . 160–161 : 225–30 . doi : 10.1007/bf00240053 . PMID 8901477. S2CID 2878489 .  
  72. ↑ Kawamura S, Yoshida K, Miura T, Mizukami Y, Matsuzaki M (dic. 1998). "El preacondicionamiento isquémico transloca PKC-delta y -epsilon, que median la protección funcional en el corazón aislado de rata". The American Journal of Physiology . 275 (6 Pt 2): H2266–71. doi : 10.1152/ajpheart.1998.275.6.H2266 . PMID 9843828 . 
  73. ↑ Tong H, Chen W, Steenbergen C, Murphy E (agosto de 2000). "El preacondicionamiento isquémico activa la fosfatidilinositol-3-quinasa aguas arriba de la proteína quinasa C" . Circulation Research . 87 (4): 309–15 . doi : 10.1161/01.res.87.4.309 . PMID 10948065 . 
  74. ↑ Hassouna A, Matata BM, Galiñanes M (noviembre de 2004). "PKC-epsilon está aguas arriba y PKC-alpha está aguas abajo de los canales mitoKATP en la vía de transducción de señales del preacondicionamiento isquémico del miocardio humano". American Journal of Physiology. Cell Physiology . 287 (5): C1418–25. doi : 10.1152/ajpcell.00144.2004 . PMID 15294852. S2CID 37574971 .  
  75. ↑ Gregory KN, Hahn H, Haghighi K, Marreez Y, Odley A, Dorn GW, Kranias EG (febrero de 2004). "El aumento de la partición particulada de PKC épsilon revierte la susceptibilidad de los corazones knockout de fosfolambano a la lesión isquémica". Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 36 (2): 313–8 . doi : 10.1016/j.yjmcc.2003.12.001 . PMID 14871559 . 
  76. ↑ Chen CH, Budas GR, Churchill EN, Disatnik MH, Hurley TD, Mochly-Rosen D (septiembre de 2008). " La activación de la aldehído deshidrogenasa-2 reduce el daño isquémico al corazón" . Science . 321 (5895): 1493–5 . Bibcode : 2008Sci...321.1493C . doi : 10.1126/science.1158554 . PMC 2741612. PMID 18787169 .  
  77. ↑ Ping P (enero de 2009). "Llegando al corazón de la proteómica" . The New England Journal of Medicine . 360 (5): 532– 4. doi : 10.1056/NEJMcibr0808487 . PMC 2692588. PMID 19179323 .  
  78. ↑ Ogbi M, Johnson JA (enero de 2006). "La proteína quinasa Cepsilon interactúa con la subunidad IV de la citocromo c oxidasa y mejora la actividad de la citocromo c oxidasa en el preacondicionamiento de miocitos cardíacos neonatales" . The Biochemical Journal . 393 (Pt 1): 191–9 . doi : 10.1042/BJ20050757 . PMC 1383677. PMID 16336199 .  
  79. ↑ Jabůrek M, Costa AD, Burton JR, Costa CL, Garlid KD (octubre de 2006). "La PKC épsilon mitocondrial y el canal de K+ sensible al ATP mitocondrial se copurifican y se constituyen conjuntamente para formar un módulo de señalización funcional en proteoliposomas" . Circulation Research . 99 (8): 878–83 . doi : 10.1161/01.RES.0000245106.80628.d3 . PMID 16960097 . 
  80. ↑ Costa AD, Garlid KD (agosto de 2008). "Señalización intramitocondrial: interacciones entre mitoKATP, PKCepsilon, ROS y MPT" . American Journal of Physiology. Fisiología cardíaca y circulatoria . 295 (2): H874–82. doi : 10.1152/ajpheart.01189.2007 . PMC 2519212. PMID 18586884 .  
  81. ↑ Waza AA, Andrabi K, Hussain MU (septiembre de 2014). "Interacción mediada por la proteína quinasa C (PKC) entre la conexina 43 (Cx43) y la subunidad del canal de K(+)(ATP) (Kir6.1) en las mitocondrias de los cardiomiocitos: implicaciones en la citoprotección contra la apoptosis celular inducida por hipoxia". Cellular Signalling . 26 (9): 1909–17 . doi : 10.1016/j.cellsig.2014.05.002 . PMID 24815185 . 
  82. ↑ Pyle WG, Smith TD, Hofmann PA (octubre de 2000). "La cardioprotección con estimulación del receptor kappa-opioide se asocia con una ralentización del ciclo de los puentes cruzados". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 279 (4): H1941–8. doi : 10.1152/ajpheart.2000.279.4.H1941 . PMID 11009483. S2CID 7497152 .  
  83. ↑ Pyle WG, Chen Y, Hofmann PA (septiembre de 2003). "Cardioprotección a través de una disminución dependiente de PKC en la ATPasa de miofilamentos". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 285 (3): H1220–8. doi : 10.1152/ajpheart.00076.2003 . PMID 12763745. S2CID 15914929 .  
  84. ↑ Pyle WG, Hart MC, Cooper JA, Sumandea MP, de Tombe PP, Solaro RJ (junio de 2002). "Proteína de recubrimiento de actina: un elemento esencial en la señalización de la proteína quinasa a los miofilamentos" . Circulation Research . 90 (12): 1299–306 . doi : 10.1161/01.res.0000024389.03152.22 . PMID 12089068 . 
  85. ↑ Yang FH, Pyle WG (marzo de 2012). "La proteína CapZ cardíaca reducida protege los corazones contra la lesión aguda por isquemia-reperfusión y mejora el preacondicionamiento". Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 52 (3): 761–72 . doi : 10.1016/j.yjmcc.2011.11.013 . PMID 22155006 . 
  86. ↑ Newton PM, Kim JA, McGeehan AJ, Paredes JP, Chu K, Wallace MJ, Roberts AJ, Hodge CW, Messing RO (junio de 2007). "Aumento de la respuesta a la morfina en ratones que carecen de la proteína quinasa C épsilon" . Genes, Brain and Behavior . 6 (4): 329–38 . doi : 10.1111/j.1601-183X.2006.00261.x . PMC 4264050. PMID 16899053 .  
  87. ↑ Newton PM, Messing RO (enero de 2006). "Vías de señalización intracelular que regulan las respuestas conductuales al etanol". Farmacología y terapéutica . 109 ( 1–2 ): 227–37 . doi : 10.1016/j.pharmthera.2005.07.004 . PMID 16102840 . 
  88. ↑ Lesscher HM, Wallace MJ, Zeng L, Wang V, Deitchman JK, McMahon T, Messing RO, Newton PM (julio de 2009). "La proteína quinasa C épsilon de la amígdala controla el consumo de alcohol" . Genes, Brain and Behavior . 8 (5): 493–9 . doi : 10.1111 / j.1601-183X.2009.00485.x . PMC 2714877. PMID 19243450 .  
  89. ↑ "Gen Entrez: proteína quinasa C, épsilon PRKCE" .
  90. ↑ Newton PM, Messing RO (abril de 2010). " Los sustratos y socios de unión de la proteína quinasa Cepsilon" . The Biochemical Journal . 427 (2): 189– 96. doi : 10.1042/BJ20091302 . PMC 2966297. PMID 20350291 .  
  91. 1 2 3 4 England K, Ashford D, Kidd D, Rumsby M (junio de 2002). "La PKC épsilon se asocia con la miosina IIA y la actina en fibroblastos". Señalización celular . 14 (6): 529– 36. doi : 10.1016/S0898-6568(01)00277-7 . PMID 11897493 . 
  92. 1 2 Liedtke CM, Yun CH, Kyle N, Wang D (junio de 2002). "La regulación dependiente de la proteína quinasa C épsilon del regulador transmembrana de la fibrosis quística implica la unión a un receptor para la quinasa C activada (RACK1) y la unión de RACK1 al factor regulador del intercambio Na+/H+" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (25): 22925–33 . doi : 10.1074/jbc.M201917200 . PMID 11956211 . 
  93. ↑ Gannon-Murakami L, Murakami K (junio de 2002). "Asociación selectiva de la proteína quinasa C con 14-3-3 zeta en células PC12 diferenciadas neuronalmente. Efecto estimulador e inhibidor de 14-3-3 zeta in vivo" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (26): 23116–22 . doi : 10.1074/jbc.M201478200 . PMID 11950841 . 

Lecturas adicionales

  • Newton PM, Messing RO (abril de 2010). " Los sustratos y socios de unión de la proteína quinasa Cepsilon" . The Biochemical Journal . 427 (2): 189– 96. doi : 10.1042/BJ20091302 . PMC 2966297. PMID 20350291 .  
  • Slater SJ, Ho C, Stubbs CD (junio de 2002). "El uso de ésteres de forbol fluorescentes en estudios de interacciones proteína quinasa C-membrana". Química y física de los lípidos . 116 ( 1–2 ): 75–91 . doi : 10.1016/S0009-3084(02)00021-X . PMID 12093536 . 
  • Aksoy E, Goldman M, Willems F (febrero de 2004). "Proteína quinasa C épsilon: un nuevo objetivo para controlar la inflamación y los trastornos inmunomediados". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 36 (2): 183–8 . doi : 10.1016/S1357-2725(03)00210-3 . PMID 14643884 . 
  • Tolstrup M, Ostergaard L, Laursen AL, Pedersen SF, Duch M (abril de 2004). "El VIH/VIS escapa de la vigilancia inmunitaria: centrarse en Nef". Investigación actual sobre el VIH . 2 (2): 141– 51. doi : 10.2174/1570162043484924 . PMID 15078178 . 
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q02156 (proteína quinasa C tipo épsilon) en el PDBe-KB .
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