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Articulo de referencia

FERMT2

El homólogo 2 de la familia de la fermitina (FERMT2), también conocido como miembro 1 de la familia C que contiene el dominio de homología de pleckstrina (PLEKHC1) o kindlin-2 ,...

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El homólogo 2 de la familia de la fermitina (FERMT2), también conocido como miembro 1 de la familia C que contiene el dominio de homología de pleckstrina (PLEKHC1) o kindlin-2 , es una proteína que en humanos está codificada por el gen FERMT2 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Kindlin-2 es la primera proteína kindlin que se descubrió en 1994. Se detectó en un análisis de ARNm inducidos por el factor de crecimiento epidérmico (EGF) y se denominó inicialmente proteína del gen 2 inducible por mitógenos (Mig-2). [ 5 ]

Función

FERMT2 es un componente de las estructuras de la matriz extracelular en las células de mamíferos y es necesario para el control adecuado del cambio de forma celular. [ 8 ]

Una tarea principal de las kindlinas es regular la activación de las integrinas. [ 9 ]

Interacciones

Se ha demostrado que FERMT2 interactúa con FBLIM1 . [ 8 ]

Papel en la salud y las enfermedades

  • La pérdida de kindlin-2 en ratones conduce a la letalidad periimplantacional. [ 10 ]
  • Kindlin-2 se expresa en gran medida en los miofibroblastos activados para la regulación de la formación de adhesiones focales. [ 11 ]
  • La eliminación de Kindlin-2 retrasa la secreción de insulina y reduce la masa de células β en ratones. [ 12 ]
  • Se observó una expresión elevada de kindlin-2 en la fibrosis tubular intestinal del riñón, una condición que se caracteriza por una expansión masiva del intersticio cortical, la conversión de fibroblastos en miofibroblastos y la EMT progresiva de las células epiteliales tubulares. [ 13 ]
  • Kindlin-2 es necesaria para la angiogénesis y la homeostasis de los vasos sanguíneos. [ 14 ]
  • Kindlin-2 puede ejercer funciones promotoras o inhibidoras de tumores dependiendo del tipo de tumor. [ 15 ]
  • FERMT2 modula el riesgo de enfermedad de Alzheimer regulando el metabolismo de APP y la producción del péptido Aβ. [ 16 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000073712 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000037712 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. 1 2 Wick M, Bürger C, Brüsselbach S, Lucibello FC, Müller R (enero de 1994). "Identificación de genes inducibles por suero: diferentes patrones de regulación génica durante la progresión G0→S y G1→S" . Journal of Cell Science . 107 (Pt 1) (1): 227–39 . doi : 10.1242/jcs.107.1.227 . PMID 8175911 . 
  6. ↑ Weinstein EJ, Bourner M, Head R, Zakeri H, Bauer C, Mazzarella R (abril de 2003). "URP1: un miembro de una nueva familia de proteínas asociadas a la membrana que contienen dominios PH y FERM se sobreexpresa significativamente en carcinomas de pulmón y colon". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease . 1637 (3): 207– 16. doi : 10.1016/S0925-4439(03)00035-8 . PMID 12697302 . 
  7. ↑ "Entrez Gene: FERMT2" .
  8. 1 2 Tu Y, Wu S, Shi X, Chen K, Wu C (abril de 2003). "Migfilin y Mig-2 vinculan las adhesiones focales con la filamina y el citoesqueleto de actina y funcionan en la modulación de la forma celular" . Cell . 113 (1): 37– 47. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00163-6 . PMID 12679033 . 
  9. ↑ Rognoni E, Ruppert R, Fässler R (enero de 2016). "La familia kindlin: funciones, propiedades de señalización e implicaciones para las enfermedades humanas" . Journal of Cell Science . 129 (1): 17– 27. doi : 10.1242/jcs.161190 . PMID 26729028 . 
  10. ^ Montanez E, Ussar S, Schifferer M, Bösl M, Zent R, Moser M, Fässler R (mayo de 2008). "Kindlin-2 controla la señalización bidireccional de integrinas" . Genes y desarrollo . 22 (10): 1325– 30. doi : 10.1101/gad.469408 . PMC 2377186 . PMID 18483218 .  
  11. ↑ He Y, Esser P, Schacht V, Bruckner-Tuderman L, Has C (enero de 2011). "Función de kindlin-2 en las funciones de los fibroblastos: implicaciones para la cicatrización de heridas" . The Journal of Investigative Dermatology . 131 (1): 245– 56. doi : 10.1038/jid.2010.273 . PMID 20861856 . 
  12. ^ Zhu K, Lai Y, Cao H, Bai X, Liu C, Yan Q, et al. (enero de 2020). "Kindlin-2 modula la expresión de MafA y β-catenina para regular la función y la masa de las células β en ratones" . Comunicaciones de la naturaleza . 11 (1): 484. Código Bib : 2020NatCo..11..484Z . doi : 10.1038/s41467-019-14186-y . PMC 6981167 . PMID 31980627 .   
  13. ↑ Bielesz B, Sirin Y, Si H, Niranjan T, Gruenwald A, Ahn S, Kato H, Pullman J, Gessler M, Haase VH, Susztak K (noviembre de 2010). "La señalización Notch epitelial regula el desarrollo de la fibrosis intersticial en los riñones de ratones y humanos" . The Journal of Clinical Investigation . 120 (11): 4040– 54. doi : 10.1172/JCI43025 . PMC 2964979. PMID 20978353 .  
  14. ↑ Pluskota E, Dowling JJ, Gordon N, Golden JA, Szpak D, West XZ, Nestor C, Ma YQ, Bialkowska K, Byzova T, Plow EF (mayo de 2011). "El coactivador de integrina kindlin-2 desempeña un papel crítico en la angiogénesis en ratones y peces cebra" . Blood . 117 ( 18): 4978–87 . doi : 10.1182/blood-2010-11-321182 . PMC 3100704. PMID 21378273 .  
  15. ↑ Zhan J, Zhang H (mayo de 2018). "Kindlins: funciones en el desarrollo y la progresión del cáncer". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 98 : 93–103 . doi : 10.1016/j.biocel.2018.03.008 . PMID 29544897 . 
  16. ↑ DOI = 10.1007/s00401-016-1652-z

Lecturas adicionales

  • Kato K, Shiozawa T, Mitsushita J, Toda A, Horiuchi A, Nikaido T, Fujii S, Konishi I (enero de 2004). "La expresión del gen 2 inducible por mitógenos (mig-2) está elevada en los leiomiomas uterinos humanos, pero no en los leiomiosarcomas". Human Pathology . 35 (1): 55– 60. doi : 10.1016/j.humpath.2003.08.019 . PMID 14745725 . 
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (noviembre de 2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización" . Cell . 127 (3): 635–48 . doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983 . 
  • Wang L, Deng W, Shi T, Ma D (abril de 2008). "URP2SF, una proteína que contiene dominios FERM y PH, regula NF-kappaB y la apoptosis". Biochemical and Biophysical Research Communications . 368 (4): 899– 906. doi : 10.1016/j.bbrc.2008.02.024 . PMID 18280249 . 
  • Información sobre FERMT2 con enlaces en el Portal de Migración Celular. Archivado el 11/12/2014 en Wayback Machine.
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