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PSME2

La subunidad 2 del complejo activador del proteasoma es una proteína que en humanos está codificada por el gen PSME2 . [ 5 ] [ 6 ] Función El proteasoma 26S es un complejo prote...

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La subunidad 2 del complejo activador del proteasoma es una proteína que en humanos está codificada por el gen PSME2 . [ 5 ] [ 6 ]

Función

El proteasoma 26S es un complejo proteasa multicatalítico con una estructura altamente ordenada, compuesto por dos subunidades: un núcleo 20S y un regulador 19S. El núcleo 20S está formado por cuatro anillos de 28 subunidades no idénticas; dos anillos contienen siete subunidades alfa y los otros dos, siete subunidades beta. El regulador 19S consta de una base, que contiene seis subunidades ATPasa y dos subunidades no ATPasa, y una tapa, que contiene hasta diez subunidades no ATPasa. Los proteasomas se distribuyen por toda la célula eucariota en alta concentración y escinden péptidos mediante un proceso dependiente de ATP/ubiquitina en una vía no lisosomal . Una función esencial de un proteasoma modificado, el inmunoproteasoma , es el procesamiento de péptidos MHC de clase I. El inmunoproteasoma contiene un regulador alternativo, denominado regulador 11S o PA28, que reemplaza al regulador 19S. Se han identificado tres subunidades (alfa, beta y gamma) del regulador 11S. Este gen codifica la subunidad beta del regulador 11S, una de las dos subunidades 11S que se induce por el interferón gamma. Tres subunidades beta y tres alfa se combinan para formar un anillo heterohexamérico. Se han identificado seis pseudogenes en los cromosomas 4, 5, 8, 10 y 13. [ 6 ]

Interacciones

Se ha demostrado que PSME2 interactúa con PSME1 . [ 7 ] [ 8 ]

Referencias

  1. 1 2 3 ENSG00000284889 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000100911, ENSG00000284889 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000079197 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ^ Ahn JY, Tanahashi N, Akiyama K, Hisamatsu H, Noda C, Tanaka K, Chung CH, Shibmara N, Willy PJ, Mott JD (julio de 1995). "Estructuras primarias de dos subunidades homólogas de PA28, una proteína activadora del proteosoma 20S inducible por interferón gamma" . FEBS Lett . 366 (1): 37– 42. doi : 10.1016/0014-5793(95)00492-R . PMID 7789512 . 
  6. 1 2 "Entrez Gene: PSME2 proteasoma (prosoma, macropaína) subunidad activadora 2 (PA28 beta)" .
  7. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (octubre de 2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173– 8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/nature04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .  
  8. ↑ Ahn K, Erlander M, Leturcq D, Peterson PA, Früh K, Yang Y (julio de 1996). "Caracterización in vivo del regulador del proteasoma PA28" . J. Biol. Chem . 271 (30): 18237–42 . doi : 10.1074/jbc.271.30.18237 . PMID 8663520 . 

Lecturas adicionales

  • Coux O, Tanaka K, Goldberg AL (1996). "Estructura y funciones de los proteasomas 20S y 26S". Annu. Rev. Biochem . 65 : 801–47 . doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 . 
  • Sijts A, Sun Y, Janek K, Kral S, Paschen A, Schadendorf D, Kloetzel PM (2002). "El papel del activador del proteasoma PA28 en el procesamiento de antígenos de clase I del MHC". Mol. Immunol . 39 ( 3–4 ): 165–9 . doi : 10.1016/S0161-5890(02)00099-8 . PMID 12200048 . 
  • Goff SP (2003). "Muerte por desaminación: un nuevo sistema de restricción del huésped para el VIH-1" . Cell . 114 (3): 281–3 . doi : 10.1016/S0092-8674(03)00602-0 . PMID 12914693 . 
  • Dubiel W, Pratt G, Ferrell K, Rechsteiner M (1992). "Purificación de un regulador 11S de la proteasa multicatalítica" . J. Biol. Chem . 267 (31): 22369–77 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)41681-X . PMID 1429590 . 
  • Mott JD, Pramanik BC, Moomaw CR, Afendis SJ, DeMartino GN, Slaughter CA (1995). "PA28, un activador del proteasoma 20S, está compuesto por dos subunidades homólogas pero no idénticas" . J. Biol. Chem . 269 (50): 31466–71 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)31717-4 . PMID 7989312 . 
  • Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de la caperuza de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 ( 1–2 ): 171–4 . doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 . 
  • Ahn K, Erlander M, Leturcq D, Peterson PA, Früh K, Yang Y (1996). "Caracterización in vivo del regulador del proteasoma PA28" . J. Biol. Chem . 271 (30): 18237–42 . doi : 10.1074/jbc.271.30.18237 . PMID 8663520 . 
  • Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (1997). "La proteína Tat del VIH-1 inhibe el proteasoma 20S y su activación mediada por el regulador 11S" . J. Biol. Chem . 272 ​​(13): 8145–8 . doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 . 
  • McCusker D, Jones T, Sheer D, Trowsdale J (1998). "Relaciones genéticas de los genes que codifican las subunidades beta del proteasoma humano y el complejo PA28 del proteasoma". Genomics . 45 (2): 362– 7. doi : 10.1006/geno.1997.4948 . PMID 9344661 . 
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). "Construcción y caracterización de una biblioteca de ADNc enriquecida en longitud completa y en el extremo 5'". Gene . 200 ( 1–2 ): 149–56 . doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 . 
  • Hendil KB, Khan S, Tanaka K (1998). "Unión simultánea de los activadores PA28 y PA700 a los proteasomas 20S" . Biochem. J. 332 (Pt 3): 749–54 . doi : 10.1042/bj3320749 . PMC 1219536. PMID 9620878 .  
  • Madani N, Kabat D (1998). "La proteína viral Vif supera un inhibidor endógeno del virus de la inmunodeficiencia humana en los linfocitos humanos" . J. Virol . 72 (12): 10251– 5. doi : 10.1128/JVI.72.12.10251-10255.1998 . PMC 110608 . PMID 9811770 .  
  • Wójcik C, Tanaka K, Paweletz N, Naab U, Wilk S (1999). "Subunidades del activador del proteasoma (PA28), alfa, beta y gamma (antígeno Ki) en células precursoras neuronales NT2 y células HeLa S3". euros. J. Biol celular . 77 (2): 151– 60. doi : 10.1016/s0171-9335(98)80083-6 . PMID 9840465 . 
  • Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (1998). "Evidencia de un fenotipo celular anti-VIH-1 recientemente descubierto". Nat . Med . 4 (12): 1397– 400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577. S2CID 25235070 .  
  • McCusker D, Wilson M, Trowsdale J (1999). "Organización de los genes que codifican los activadores del proteasoma humano PA28alfa y beta". Immunogenetics . 49 (5): 438– 45. doi : 10.1007/s002510050517 . PMID 10199920. S2CID 40575791 .  
  • Tanahashi N, Murakami Y, Minami Y, Shimbara N, Hendil KB, Tanaka K (2000). "Proteasomas híbridos. Inducción por interferón gamma y contribución a la proteólisis dependiente de ATP" . J. Biol. Chem . 275 (19): 14336–45 . doi : 10.1074/jbc.275.19.14336 . PMID 10799514 . 
  • Mulder LC, Muesing MA (2000). "Degradación de la integrasa del VIH-1 por la vía de la regla del extremo N" . J. Biol. Chem . 275 (38): 29749–53 . doi : 10.1074/jbc.M004670200 . PMID 10893419 . 
  • Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (2002). "Aislamiento de un gen humano que inhibe la infección por VIH-1 y es suprimido por la proteína viral Vif". Nature . 418 ( 6898): 646– 50. Bibcode : 2002Natur.418..646S . doi : 10.1038/nature00939 . PMID 12167863. S2CID 4403228 .