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paucimanosilación

Representaciones de la paucimanosilación de proteínas, que muestran un glicano paucimanosídico común (M3F) unido a una proteína. (A) Nomenclatura de símbolos estándar para el gl...

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Paucimanosilación de proteínas, mostrando tres representaciones: A) nomenclatura de símbolos estándar, B) un modelo de varillas y C) un modelo de relleno espacial, que representan un glicano unido a una proteína.
Representaciones de la paucimanosilación de proteínas, que muestran un glicano paucimanosídico común (M3F) unido a una proteína. (A) Nomenclatura de símbolos estándar para el glicano. [ 1 ] (BC) Modelos de varillas y de relleno espacial del glicano unido a un residuo de asparagina (Asn) en una proteína (turquesa). Clave de color de monosacáridos: Rojo = fucosa, Azul = N-acetilglucosamina, Verde = manosa.

En bioquímica , la paucimanosilación es un tipo de modificación postraduccional enzimática que une cadenas de carbohidratos simples ( glicanos ) a las proteínas . [ 1 ] Estos glicanos "paucimanosídicos" contienen principalmente manosa (Man) y N-acetilglucosamina (GlcNAc), y pueden modificarse además con otros monosacáridos como fucosa (Fuc) y xilosa (Xyl), dependiendo de la especie y el tejido. [ 2 ] Es un subtipo distinto de glicosilación N-ligada de asparagina , que difiere estructural y funcionalmente de las clases bien establecidas de N-glicanos oligomanosídicos, híbridos y complejos.

Históricamente, la paucimanosilación se consideraba una modificación de glicanos característica de invertebrados y plantas ("organismos inferiores"). [ 3 ] Sin embargo, estudios recientes han demostrado su presencia e importancia funcional en mamíferos , incluyendo la inmunidad humana , el desarrollo celular, la infección por patógenos y el cáncer . [ 4 ] [ 5 ] La paucimanosilación ahora se reconoce como un tipo de N-glicosilación distinto y evolutivamente extendido que contribuye a la diversidad del glicoproteoma en todo el dominio eucariota . [ 4 ] [ 6 ]

Etimología

El término "paucimanosa" (a veces escrito como "pauci-manosa") fue acuñado a principios de la década de 1990 en la literatura sobre glicobiología . [ 4 ] Paucimanosa utiliza el prefijo "pauci", que significa pocos o pequeños en latín, y el sufijo "manosa", que indica glicanos que contienen glicanos con terminación de manosa.

Las expresiones paucimanosilación de proteínas y proteínas paucimanosídicas se utilizan comúnmente en la literatura para describir glicoproteínas modificadas con paucimanosa que presentan una integridad estructural y funcional intacta. En cambio, los oligosacáridos en sí mismos suelen denominarse glicanos paucimanosídicos, de baja manosa y truncados, o con otra nomenclatura menos convencional. [ 4 ]

Se ha propuesto una nomenclatura abreviada simple como una forma conveniente de nombrar las estructuras de glicanos paucimanosídicos individuales, por ejemplo, M3F denota Man 3 GlcNAc 2 Fuc 1 . [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

Características estructurales paucimanosídicas comunes en diversas especies, tejidos y orígenes proteicos.

Los glicanos paucimanosídicos abarcan la composición de bases Man 1–3 GlcNAc 2 . [ 5 ] [ 10 ] Las modificaciones adicionales con Fuc, Xyl y/o Galactosa (Gal) son comunes en mamíferos ref, plantas [ 4 ] [ 11 ] e invertebrados, respectivamente. [ 10 ] [ 12 ] Los glicanos paucimanosídicos expresados ​​por insectos y nematodos son particularmente ricos en diversidad estructural. [ 4 ]

Expresión tisular y localización (sub)celular

La paucimanosilación ha sido ampliamente estudiada y documentada en insectos, nematodos y plantas durante las últimas décadas. Las proteínas paucimanosídicas se expresan de forma constitutiva y generalizada en los tejidos de estos organismos en condiciones fisiológicas normales. [ 13 ] Se reconoce ampliamente que la paucimanosilación es un componente central del glicoproteoma en estos organismos "inferiores". [ 12 ] Recientemente, se informó que la paucimanosilación forma un tipo no convencional de N-glicosilación de proteínas en vertebrados. [ 3 ] Se ha propuesto que las especies "superiores", incluidos los humanos, los roedores y otros mamíferos, utilizan la paucimanosilación de una manera más restringida a tejidos y contextos en condiciones fisiopatológicas como el cáncer, [ 14 ] la infección por patógenos, la inflamación y la pluripotencia. [ 15 ]

Insectos

Los glicanos paucimanosídicos forman el componente principal del N-glicoma de insectos como Drosophila melanogaster . [ 16 ] El perfil de glicosilación del componente del veneno de la abeja melífera occidental, Apis mellifera , identificó que la paucimanosilación es una modificación común de proteínas clave, incluyendo la hialuronidasa y la fosfolipasa . [ 17 ] [ 18 ]

Las líneas celulares de insectos se utilizan frecuentemente para la expresión recombinante de glicoproteínas de mamíferos, que por lo tanto están decoradas con glicanos paucimanosídicos, por ejemplo, interferón-β de ratón, [ 19 ] IgG 1 humana [ 20 ] y fosfatasa alcalina de ternera . [ 21 ]

Nematodos

El organismo modelo Caenorhabditis elegans, clasificado dentro del filo Nematoda, se encuentra entre las especies de invertebrados más estudiadas en glicobiología. La literatura documenta claramente un repertorio de glicanos paucimanosídicos nematodos. [ 22 ] Otro nematodo modelo, Pristionchus pacificus , también se documentó que expresa glicanos paucimanosídicos nematodos comunes. [ 10 ]

Se ha informado que nematodos parásitos como Haemonchus contortus portan glicanos paucimanosídicos conjugados a una aminopeptidasa microsómica intestinal. [ 23 ] Además, se han documentado informes que indican la expresión de glicanos paucimanosídicos por otros nematodos parásitos como Ascaris suum , [ 24 ] Heligmosomoides polygyrus [ 25 ] y Trichuris suis. [ 26 ]

Plantas

La mayoría de las especies vegetales estudiadas hasta la fecha expresan constitutivamente N-glicoproteínas paucimanosídicas. Estas N-glicoproteínas se expresan abundantemente en las vacuolas de plantas como las semillas de la leguminosa Lotus japonicus , [ 27 ] las semillas de arroz y las hojas de Oryza sativa. [ 28 ] La literatura ha aportado evidencia de estructuras de glicanos paucimanosídicos específicas de plantas, modificadas con Xyl y Fuc. Dichas estructuras se encuentran en el amplio clado Streptophyta (plantas terrestres) y Chlorophyta (algas verdes), así como en diatomeas como Phaeodactylum tricornutum . [ 4 ] También se han documentado glicanos paucimanosídicos bixilosilados, menos frecuentes. [ 29 ]

Vertebrados

Se han descrito proteínas paucimanosídicas en vertebrados como la codorniz, [ 30 ] el pollo [ 31 ] y en mamíferos, [ 6 ] abarcando una diversidad limitada de estructuras de glicanos paucimanosídicos. [ 4 ] Los primeros hallazgos informaron sobre glicanos paucimanosídicos en glicoproteínas lisosomales en animales domésticos. [ 32 ] y tejidos humanos, [ 33 ] pero posteriormente se ha descubierto que también decoran glicoproteínas no lisosomales. [ 34 ] [ 35 ] En particular, los gránulos de los neutrófilos humanos son una fuente principal de proteínas paucimanosídicas. [ 6 ] [ 7 ] [ 36 ] [ 37 ] [ 38 ] También se observaron proteínas paucimanosídicas en monocitos y macrófagos humanos [ 39 ] y se encontró que los inmunoglicopéptidos paucimanosídicos eran presentados por células dendríticas desafiadas por el SARS-CoV-2. [ 40 ] También se documentó que especies dentro de otras clases de Animalia relacionadas con vertebrados expresan proteínas paucimanosídicas. [ 41 ] con algunas observaciones de estructuras de glicanos paucimanosídicos inusuales similares a las de plantas e invertebrados [ 5 ]

Hongos

A pesar de haber recibido considerable atención, la literatura sobre glicobiología no contiene evidencia de la presencia de proteínas paucimanosídicas en los hongos. Por lo tanto, se considera que las especies de hongos de este reino carecen de paucimanosilación de proteínas [ 11 ] y, en cambio, poseen N-glicoproteínas altamente manosiladas que comprenden antenas extendidas y ramificadas decoradas con manosa. [ 42 ] [ 43 ]

Biosíntesis de N -glicoproteínas paucimanosídicas

Aspectos comunes de la biosíntesis de glicoproteínas paucimanosídicas en diferentes especies.

De forma similar a otros tipos de glicanos unidos a N , se ha documentado que la biosíntesis de proteínas paucimanosídicas en la mayoría de las especies se ve facilitada por la acción de un conjunto limitado de glicoenzimas, incluidas las beta-N-acetil hexosaminidasas (Hex) y las alfa-manosidasas , a través de vías de truncamiento dependientes e independientes de GnT-I. [ 4 ]

Insectos

Estudios en líneas celulares de insectos y experimentos in vivo en D. melanogaster han revelado la expresión activa de Hexo1 y Hexo2, y, lo que es más importante, el gen fused lobe (fdl) que codifica el lóbulo ß fusionado (FDL), también conocido como GNase, un ortólogo de A. thaliana y Hex humano. FDL se expresa en alta abundancia en vesículas y la membrana plasmática y, a diferencia de Hexo1 y Hexo2, se ha vinculado a la producción de proteína paucimanosídica de la mosca de la fruta. [ 44 ] [ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] Sin embargo, excepto para D. melanogaster, bien estudiado, y otros organismos modelo de insectos comunes, la evidencia sólida de la participación activa de Hex y/o el posible uso concertado de la vía independiente de GnT-I o vías de truncamiento alternativas para la producción de proteína paucimanosídica sigue sin estar disponible en toda la diversa clase de insectos.

Nematodos

El organismo modelo C. elegans está bien estudiado; la sólida literatura glicobiológica ha proporcionado información sobre la maquinaria de N -glicosilación de los nematodos, que comparte muchos rasgos con otras especies eucariotas. [ 48 ] [ 49 ] Se sabe que C. elegans produce proteínas paucimanosídicas a través de una ruta dependiente de GnT-I en la que GnT-I produce primero intermediarios de glicoproteínas con terminación de GlcNAc . El procesamiento posterior por dos isoenzimas Hex (HEX-2 y HEX-3) codificadas por dos genes de C. elegans (hex-2, hex-3) genera los glicanos paucimanosídicos no sustituidos de C. elegans .

Otras glicoenzimas catalizan un procesamiento adicional y una mayor diversidad estructural, incluyendo α-Man II y α1,6- y α1,3-fucosiltransferasas. Aunque menos activa, también se ha observado una α1,6-fucosiltransferasa independiente de GnT-I en C. elegans , [ 50 ] [ 51 ] lo que indica que tanto las vías dependientes como las independientes de GnT-I pueden contribuir a la formación de N- glicoproteínas paucimanosídicas en gusanos. Sin embargo, los procesos biosintéticos que sustentan los inusuales N -glicanos paucimanosídicos no azucarados y modificados en el núcleo en C. elegans aún no se han dilucidado.

Plantas

Las hexosaminidasas (Hex) son importantes hidrolasas de glicósidos para la generación de proteínas paucimanosídicas específicas de plantas en Plantae. Se ha informado que HEXO1-HEXO3 son mediadores clave de la expresión de paucimanosa en varias especies de plantas, incluyendo Nicotiana benthamiana, [ 52 ] A. thaliana [ 53 ] y L. japonicus . [ 54 ] Además, se ha informado que la α1,3-fucosiltransferasa (FUT11/12) [ 55 ] y la β1,2-xilosiltransferasa [ 56 ] , así como la α-manosidasa II [ 57 ], también desempeñan funciones críticas en la generación de las proteínas paucimanosídicas expresadas por las plantas. [ 54 ]

Vertebrados

En humanos, se sabe que la vía de truncamiento dependiente de GnT-I mediada por Hex facilita, al menos en algunos tejidos, incluidos los neutrófilos, la producción de proteínas paucimanosídicas. [ 9 ] Las isoenzimas Hex humanas se ensamblan con subunidades alfa y beta codificadas por los genes HEXA y HEXB, respectivamente. [ 58 ] A partir de estas dos subunidades, se generan isoenzimas como Hex A (una subunidad alfa y una beta), Hex B (dos subunidades beta) y Hex S (dos subunidades alfa). Se ha informado que tanto Hex A como Hex B desempeñan funciones importantes en humanos, [ 58 ] particularmente en la degradación lisosomal de gangliósidos. Recientemente, se documentó que tanto HEXA como HEXB median la paucimanosilación de proteínas en neutrófilos humanos [ 9 ] y, por lo tanto, también pueden ser el principal impulsor de la producción elevada de proteínas paucimanosídicas durante el desarrollo del cáncer. [ 14 ] Observaciones recientes in vitro han sugerido otras vías de truncamiento no canónicas con fucosilación central directa de proteínas paucimanosídicas en vertebrados, pero esto aún debe ser validado [ 4 ] Las isoenzimas Hex A y Hex B están presentes principalmente en los gránulos azurófilos de los neutrófilos humanos como resultado de un mecanismo propuesto de direccionamiento por tiempo que supuestamente dirige estas enzimas a este compartimento durante el desarrollo de los neutrófilos. [ 59 ] Recientemente, se mostró glicosilación específica de gránulos en neutrófilos que presentan paucimanosilación prominente en los gránulos azurófilos una observación que se sugirió que surge de un mecanismo de "glicosilación por tiempo" aún por documentar. [ 60 ] Más ampliamente en las especies de vertebrados, la biosíntesis de proteínas paucimanosídicas permanece en gran medida sin estudiar.

Funciones de la paucimanosilación de proteínas

Humano

La función de la paucimanosilación de proteínas sigue siendo en gran medida desconocida en vertebrados. Sin embargo, literatura reciente ha demostrado que la paucimanosilación participa en la mediación de procesos fisiopatológicos como la inflamación, la infección por patógenos, el cáncer y el desarrollo de células madre y la homeostasis normal . Por ejemplo, se ha demostrado una expresión elevada de proteínas paucimanosídicas en macrófagos infectados con Mycobacterium tuberculosis, [ 61 ] durante la preclampsia [ 62 ] y en las proteínas de Tamm-Horsfall secretadas por células uroteliales humanas durante infecciones del tracto urinario, lo que sugiere la participación de la paucimanosilación en esas condiciones. [ 63 ] Además, también se ha observado que el esputo de individuos que padecen fibrosis quística e infecciones de las vías respiratorias es rico en proteínas paucimanosídicas. [ 64 ] [ 65 ] Además, se informó que la paucimanosilación era una característica prominente de los neutrófilos humanos [ 8 ] [ 38 ] [ 66 ] [ 7 ] y en monocitos [ 39 ] y macrófagos. [ 61 ] La literatura reciente también ha demostrado firmas elevadas de proteínas paucimanosídicas asociadas con una variedad de cánceres humanos [ 14 ] incluyendo cáncer de cerebro, [ 67 ] mama, [ 68 ] sangre, [ 61 ] melanoma, [ 69 ] no melanoma, [ 70 ] hígado, [ 71 ] ovario [ 72 ] y próstata. [ 73 ] Se encontraron glicoepítopos paucimanosídicos enriquecidos en los tumores en comparación con los tejidos adyacentes no tumorales. La literatura también ha reportado la presencia de paucimanosilación en células madre embrionarias [ 74 ] y células madre neuronales [ 75 ] , lo que sugiere posibles funciones en estas células. Cabe destacar que la deficiencia de hexosaminidasas da lugar a las enfermedades de Tay-Sachs y Sandhoff , clínicamente significativas , lo que también implica a las proteínas Hex y paucimanosídicas en dichas afecciones.

Se han sugerido socios de unión endógenos y exógenos de glicanos paucimanosídicos de mamíferos, [ 3 ] incluyendo el receptor de manosa de macrófagos (CD206) y dectina-2. Se han propuesto otros receptores de proteínas paucimanosídicas endógenas putativas como dectina-1, DC-SIGN y DC-SIGNR, pero aún no hay apoyo experimental. También se informó que los ligandos exógenos de glicanos paucimanosídicos como FimH de Escherichia coli [ 76 ] y PA-IIL de P. aeruginosa [ 77 ] desempeñan funciones importantes en la adhesión y fisiopatología de estos patógenos oportunistas.

Insectos

En D. melanogaster, los mutantes deficientes en FDL mostraron deficiencia de paucimanosa y, notablemente, causaron defectos de locomoción en las moscas de la fruta, lo que indica que las proteínas Hex y/o paucimanosídicas están involucradas, a través de vías esquivas, en procesos esenciales de la mosca de la fruta. [ 78 ] Como era de esperar, se demostró que la mutación monoalélica fdl menos consecuente resultó en una formación reducida de proteína paucimanosídica y causó un fenotipo no letal, pero aún grave, al detener la generación de neuronas periféricas de memoria a largo plazo. También se observó una generación deficiente de neuronas periféricas de memoria a largo plazo [ 12 ] para las mutaciones nulas fdl y MgatI de la mosca de la fruta, que, a su vez, resultaron en infertilidad y defectos de locomoción. Se propuso que la falta de glicanos paucimanosídicos fucosilados contribuye al deterioro neuronal tanto en los mutantes fdl como en los Mgat1. La importancia de los glicanos paucimanosídicos fucosilados fue respaldada por un estudio que informó que las mutaciones en el gen FucT6 que codifica la α1,6-fucosiltransferasa de D. melanogaster resultaron en una respuesta inmune deficiente de la mosca de la fruta frente a infecciones parasitarias. [ 79 ] En conjunto, estas observaciones fenotípicas sugieren que los glicanos paucimanosídicos de la mosca de la fruta, algunos de los cuales se superponen con el repertorio humano, son fundamentales en el desarrollo, la función inmune y los procesos de supervivencia de D. melanogaster. Se informó que T. castaneum expresa abundantemente proteínas paucimanosídicas durante sus etapas postlarvales, [ 80 ] recapitulando hallazgos de otros estudios que proponen que las proteínas paucimanosídicas están fuertemente reguladas durante el desarrollo temprano. [ 15 ] Por lo tanto, es probable que los glicanos paucimanosídicos conjugados a proteínas portadoras del escarabajo de la harina aún desconocidas, similares a las de los nematodos y las moscas de la fruta, sean vitales para los procesos de crecimiento y supervivencia del escarabajo de la harina.

Nematodos

Se ha informado que la expresión de glicanos paucimanosídicos de C. elegans modificados con fosfocolina y no sustituidos es específica de la etapa de desarrollo, lo que implica funciones importantes en el desarrollo de los nematodos. [ 81 ] En apoyo, los mutantes con deleción del gen hex-2 de C. elegans mostraron niveles reducidos de proteína paucimanosídica y sensibilidad alterada hacia las lectinas nematotóxicas en relación con los gusanos de tipo silvestre, una correlación que sugiere la participación de las proteínas paucimanosídicas en procesos clave de supervivencia de C. elegans. [ 82 ] Funcionalmente, se demostró que los glicanos paucimanosídicos que contienen fosfocolina muestran funciones inmunomoduladoras en nematodos parásitos. [ 83 ] Se sugirió que los glicanos paucimanosídicos desempeñan funciones en el sistema inmunitario innato de los nematodos al afectar la capacidad del nematodo para combatir y sobrevivir a bacterias patógenas [ 84 ]

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