La pectina liasa es una enzima polisacárida de estructura compleja que está presente en las paredes celulares de las plantas. Tiene un papel importante en la degradación de la pectina y en diferentes aplicaciones biotecnológicas e industriales. Se puede encontrar en muchos organismos diferentes. [1]
Número CE
La pectina liasa es una enzima cuyo número EC es (EC4.2.2.10). Se trata de un sistema de clasificación numérica de enzimas basado en las reacciones químicas catalizadas. [2]
Vía de la pectina
La pectina liasa es un componente que se encuentra en las paredes celulares de las plantas. Esta enzima crea productos insaturados al romper los enlaces glucosídicos que se encuentran en el interior. La pectina liasa es fundamental para varios procesos biológicos, como la maduración de las frutas y la remodelación de las paredes celulares de las plantas. La vía de reacción de la enzima incluye la unión al sustrato y al sitio activo, la división de los enlaces glucosídicos, la formación de productos insaturados y la liberación del producto. La pectina liasa es crucial para la descomposición de los materiales vegetales y se utiliza comúnmente en la industria alimentaria y la biotecnología. [3]
Organismos y funciones
Existen muchos organismos que contienen la enzima pectina liasa como las plantas (frutas y verduras), especialmente, durante la maduración de la fruta, algunas plantas producen pectina liasas internas que conducen al análisis de la pectina en las paredes celulares, como los cítricos, las manzanas y la calabaza. Los residuos de desechos de cítricos, manzanas y pomelos y sus cáscaras son las principales materias primas de la producción de pectina porque se consideran subproductos de la producción de jugo en la industria alimentaria. Además, ayuda a proteger a las plantas del daño causado por microorganismos patógenos debido a su rigidez y flexibilidad. En el cultivo de células vegetales, se combina con la enzima celulasa para producir protoplastos al romper las paredes celulares de la planta. La pectina exhibe versatilidad en su comportamiento químico dependiendo de las condiciones a las que está expuesta. Puede sufrir hidrólisis de éster o escisión de enlace glucosídico para producir ácido galacturónico y alcohol cuando hay ácido, álcali o pectinasa. Cuando la pectina se somete a condiciones específicas, como un pH bajo y una concentración alta de azúcar, tiene la capacidad de formar gel en presencia de azúcar, ácido o iones de calcio. Esta propiedad de formación de gel de la pectina se utiliza comúnmente en las industrias de medicamentos y alimentos, donde actúa como sustancia espesante, estabilizador y agente emulsionante en diversas aplicaciones de procesamiento de alimentos. No solo esto, sino que también la pectina es esencial en la medicina, la cosmética y otras industrias, incluida la producción de productos relacionados con la salud destinados a prevenir y tratar enfermedades como la diabetes y la obesidad. [3]
Estructura cristalina
Estructuras cristalinas de la pectina liasa A (PNLA) de dos cepas diferentes de Aspergillus niger, N400 y 4M-147. La PNLA muestra que tienen una estructura de lámina β paralela y comparten varias características estructurales con las pectato liasas, como pilas de aminoácidos y una escalera de asparagina. La estructura tridimensional se ha utilizado para identificar la estructura de la pectina liasa B (PNLB) de Aspergillus niger con una resolución de 1,7 Å. [1]

Esta imagen de la estructura cristalina de la pectina liasa representa las características estructurales de ambas pectinas liasas (PNLA y PNLB). La letra A indica (PNLA) de la cepa 4M-147. En (A), vemos una descripción general de la estructura de la pectina liasa A, representada con flechas para las cadenas β y espirales para las hélices. La lámina β paralela 1 (PB1) está coloreada de amarillo, el color verde se refiere a PB2, el color rojo se refiere a PB3 y el color azul indica que la lámina β antiparalela tiene un bucle T3 largo. Pasando a (PNLB), la letra B muestra la estructura principal de la pectina liasa con espirales rosas que muestran hélices y flechas que indican estructuras β. El color amarillo se refiere a la lámina β paralela PB1, el color azul se refiere a PB2 y el color rojo se refiere a PB3. El color naranja indica la estructura β antiparalela en el primer giro T3 y una cadena β corta en el tercer bucle T3. Además, las líneas negras gruesas representan la posición de los enlaces disulfuro. [1]
Sitio activo
Cada enzima tiene un sitio activo, que es una zona específica donde se une un sustrato y experimenta una reacción química. Esta zona de la pectina contiene restos de aminoácidos especiales que se unen a la pectina, catalizan la división de los enlaces glucosídicos, garantizan la especificidad del sustrato y estabilizan el intermediario de la reacción. El sitio activo es fundamental para la capacidad de la pectina liasa de romper de manera eficiente la pectina, que se conoce como un polisacárido complejo presente en las paredes celulares de las plantas. [ cita requerida ]
Nomenclatura
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (1→4)-6- O -metil-α- D -galacturonano liasa . Otros nombres de uso común son:
- endopectina liasa,
- pectina metiltranseliminasa,
- trans-eliminasa de pectina,
- pectolasa,
- ES,
- PMGL,
- PNL, y
- transeliminasa polimetilgalacturónica.
Aplicaciones de la biotecnología
La pectina liasa desempeña un papel crucial en muchos usos biotecnológicos, entre ellos la industria textil, la fabricación de papel, el pretratamiento de las aguas residuales con pectina, la clarificación del jugo y la extracción de aceite. Tiene la capacidad de romper de manera eficiente la estructura principal de la molécula de pectina mediante la β-eliminación para formar pectina-oligosacárido. Como resultado, este método permitió no producir un alto nivel de metanol tóxico y este proceso tiene la ventaja de una alta eficiencia, una buena selectividad enzimática y pocos subproductos. [3] [1]
Además, la presencia de actividad enzimática indeseable en las pectinasas comerciales puede ser perjudicial para el aroma, ya que son responsables de producir un sabor volátil desagradable. Existen muchos informes sobre la clarificación de jugos de frutas mediante pectina liasas.
Las pectinasas alcalinas no son adecuadas para su uso en la industria alimentaria debido al pH ácido de los zumos de frutas. Sin embargo, tienen una gran demanda en las industrias textiles. Se utilizan para el enriado de fibras vegetales como el ramio , el cáñamo indio , el yute , el lino y el cáñamo . El primer informe sobre el enriado del cáñamo indio (Crotalaria juncea) mediante la pectina liasa producida por Aspergillus flavus MTCC 7589 se publicó en 2008, pero este aspecto de las pectina liasas necesita ser investigado más exhaustivamente. [4] [5] [6] [7]
Referencias
- ^ abcde Yadav, Sangeeta; Yadav, Pramod Kumar; Yadav, Dinesh; Yadav, Kapil Deo Singh (1 de enero de 2009). "Pectina liasa: una revisión". Bioquímica de procesos . 44 (1): 1– 10. doi :10.1016/j.procbio.2008.09.012. ISSN 1359-5113.
- ^ "Evaluación de la seguridad de la enzima alimentaria pectina liasa de la cepa genéticamente modificada de Aspergillus luchuensis FLOSC | EFSA". www.efsa.europa.eu . 2022-05-03 . Consultado el 2023-10-24 .
- ^ abc Zheng, Ling; Xu, Yinxiao; Li, Qian; Zhu, Benwei (23 de agosto de 2021). "Liasas pectinolíticas: una revisión exhaustiva de las fuentes, la categoría, la propiedad, la estructura y el mecanismo catalítico de las liasas de pectato y las liasas de pectina". Bioresources and Bioprocessing . 8 (1): 79. doi : 10.1186/s40643-021-00432-z . ISSN 2197-4365. PMC 10992409 . PMID 38650254.
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- ^ Mantovani CF, Geimba MP, Brandelli A (2005). "Clarificación enzimática de jugos de frutas mediante pectina liasa fúngica". Food Biotechnol . 19 (3): 173– 181. doi :10.1080/08905430500316284. S2CID 83712284.
- ^ Kapoor M, Beg QK, Bhushan B, Singh K, Dadhich KS, Hoondal GS (2001). "Aplicación de poligalacturonasa alcalina termoestable de Bacillus sp. MG-ep-2 en el desgomado de fibras de líber de ramio (Boehemeria nivea) y cáñamo sunn (Crotalaria juncea)". Bioquímica de procesos . 6 : 803– 807. doi : 10.1016/S0032-9592(00)00282-X.
Lectura adicional
- Albersheim P, Neukom H, Deuel H (1960). "Uber die Bildung von ungesattigten Abbauprodukten durch ein pekinabbauendes Enzym". Helv. Chim. Acta . 43 (5): 1422– 1426. doi :10.1002/hlca.19600430525.
- Pickersgill R, Jenkins J (1997). "Dos estructuras cristalinas de la pectina liasa A de Aspergillus revelan un cambio conformacional impulsado por el pH y una divergencia sorprendente en las hendiduras de unión al sustrato de las pectinas y las pectatas liasas". Structure . 5 (5): 677– 89. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00222-0 . PMID 9195887.
- Kester HC, Visser J (1994). "Purificación y caracterización de la pectina liasa B, una nueva enzima pectinolítica de Aspergillus niger". FEMS Microbiol. Lett . 120 ( 1–2 ): 63–68 . doi : 10.1111/j.1574-6968.1994.tb07008.x .
- Mutenda KE, Korner R, Christensen TM, Mikkelsen J, Roepstorff P (2002). "Aplicación de la espectrometría de masas para determinar la actividad y especificidad de la pectina liasa A". Carbohydr. Res . 337 (13): 1217– 27. doi :10.1016/S0008-6215(02)00127-1. PMID 12110197.